Glycoprotéine

Définition

Une glycoprotéine est une hétéroprotéine comportant une partie peptidique liée de façon covalente à une partie glucidique avec du carbone. Les glycoprotéines sont des molécules composées d'une protéine liée à un ou plusieurs hydrates de carbone, simples ou composés.

La reconnaissance structurelle et cellulaire se distingue parmi d'autres fonctions lorsqu'elles sont présentes à la surface des membranes plasmiques (glycocalyx).

Des sucres dans les glycoprotéines :

Les glycoprotéines (ou glucoprotéines) ont des sucres dont voici les formules structurales.

Explications

D'abréviation "gp", une glycoprotéine est un composé résultant de l'association d'une protéine et d'un groupement prosthétique glucidique. La plupart des protéines membranaires et solubles (excepté les protéines cytosoliques) sont glycosylées.

Le terme glycoprotéine est généralement utilisé pour désigner une molécule de dimensions spécifiques, habituellement composée d'un ou plusieurs oligosaccharides liés de manière covalente à des chaînes latérales spécifiques de polypeptides; elle est alors parfois appelée un glycopeptide. Elles ont tendance à avoir un pourcentage plus élevé de protéines que d'hydrates de carbone.

Les termes protéoglycane et peptidoglycane désignent des agrégats massifs formés par des hydrates de carbone et des protéines ou des septième peptides, pour lesquels le mot molécule n'a pas de signification précise. Les particules de protéoglycane ont un pourcentage plus élevé de glucides que les protéines.

Voir aussi une mucoprotéine et le collagène.

Les informations structurelles des hormones glycoprotéiques ont d'abord été obtenues à partir de la gonadotrophine chorionique humaine (hCG).

Caractéristiques générales

Les glycoprotéines existent dans tous les types d'organismes, bien qu'elles prévalent surtout dans les fluides et dans les cellules des animaux, dans lesquels ils ont de nombreuses fonctions. Elles sont très répandus dans les membranes cellulaires ou en association en tant que composants de la couverture de surface. Par exemple, voir l'extensine de la paroi cellulaire des végétaux.

Fonction

Plusieurs hormones sont les glycoprotéines, les anticorps, diverses enzymes, les protéines réceptrices, les protéines d'adhésion cellulaire, les facteurs de croissance, les protéines de reconnaissance cellulaire, les protéines conférant les caractéristiques des groupes sanguins, les protéines conférant une stabilité structurelle aux assemblages plurimoléculaires, etc.

Il est logique de se demander quelle serait la raison de la présence du glucide. Une proposition est que la fixation des sucres à une protéine est le marqueur chimique avec lequel les protéines destinées à être utilisées à l'extérieur de la cellule ou dans le réseau membranaire de la cellule sont identifiées. Ainsi, les protéines qui seront conservées et utilisées dans le cytoplasme de la cellule ne sont pas glycosylées.

Structure

En tant que groupe, les glycoprotéines manifestent de grandes différences dans leur teneur en hydrates de carbone, qui va de moins de 1 % à 80 % du poids total. Ceux qui ont plus de 4 % de glucides sont parfois appelés mucoprotéines parce qu'ils ont une viscosité élevée. La liaison covalente avec le peptide est réalisée par une liaison glycosidique avec la chaîne latérale des résidus sérine, thréonine ou asparagine.

Les groupes oligosaccharidiques liés au groupe -OH de la sérine et de la thréonine sont appelés 'O-linked', tandis que ceux fixés au groupe amide -NH₂ de l'asparagine sont appelés 'N-linked'. Le nombre de groupes d'oligosaccharides par molécule de protéine est variable, mais tous les groupes de la molécule sont habituellement identiques.

Les sucres les plus courants dans ces oligosaccharides sont le D-galactose, le D-glucose, le D-mannose, le L-fucose, la N–cétyl-D-glucosamine, etc.

Reconnaissance cellulaire

Les groupes sanguins dépendent du type de glycoprotéine que contient la membrane érythrocytaire; le groupe A a comme oligosaccharide une chaîne de N–cétylgalactosamine, alors que le groupe B a une chaîne galactose, et par conséquent, le groupe AB présente les deux types de glycoprotéines et le groupe 0 en manque à la fois.

Pour déterminer le groupe sanguin, on utilise des antisérums, qui contiennent des anticorps qui reconnaissent un certain type de glycoprotéine (l'antisérum A reconnaît la glycoprotéine A). La connaissance du groupe sanguin est importante pour effectuer des transfusions et éviter la formation de caillots qui provoquent des infarctus cérébraux et des thromboses mortels.

Troubles de la dégradation et de la structure des glycoprotéines

Les troubles de la dégradation et de la structure des glycoprotéines comprennent plusieurs maladies de stockage lysosomal résultant de défauts de dégradation des glycoprotéines et les troubles congénitaux de la glycosylation. Les glycoprotéines sont des macromolécules composées de chaînes oligosaccharidiques liées à un squelette peptidique.

Elles sont synthétisées par 2 voies : la voie de la glycosyltransférase, qui synthétise des oligosaccharides liés O-glycosidiquement à des résidus sérine ou thréonine; et le dolichol, voie liée aux lipides, qui synthétise les oligosaccharides liés N-glycosidiquement à l'asparagine.

Les maladies de stockage lysosomal des glycoprotéines résultent de la déficience des enzymes qui participent normalement à la dégradation des oligosaccharides et comprennent la sialidose, la galactosialidose, l'aspartylglucosaminurie et l'α-mannosidose.

Dans certains cas, l'anomalie sous-jacente qui conduit à l'accumulation de glycoprotéines entraîne également une dégradation anormale d'autres classes de macromolécules qui contiennent des liaisons oligosaccharidiques similaires, telles que certains glycolipides et protéoglycanes.

Dans ces cas, la déficience enzymatique sous-jacente entraîne l'accumulation à la fois de glycoprotéines et de glycolipides. La classification de ces types de troubles en tant que lipidoses ou glycoprotéinoses dépend de la nature de la substance principalement stockée.

En général, les troubles glycoprotéiques sont caractérisés par une transmission autosomique récessive et une évolution progressive de la maladie avec des caractéristiques cliniques qui ressemblent à celles observées dans les mucopolysaccharidoses.

En rapport avec "glycoprotéine"

• hétéroprotéine

  

  Une hétéroprotéine, au contraire d'une holoprotéine, est une molécule constituée d'une protéine (apoprotéine) et d'une partie non protéique appelée groupement...

• apolipoprotéine

  

  Une apolipoprotéine est une protéine qui contient et transporte des lipides dans le sang.

• apoprotéine

  

  Une apoprotéine est une partie protéique d'une hétéroprotéine, associée au groupement prosthétique pour former la protéine fonctionnelle.

• chromoprotéine

  

  Une chromoprotéine est une hétéroprotéine dont le groupement prosthétique lui confère une couleur donnée.