Hétéroprotéine

Définition

Une hétéroprotéine, au contraire d'une holoprotéine, est une molécule constituée d'une protéine (apoprotéine) et d'une partie non protéique appelée groupement prosthétique. Cette protéine conjuguée fonctionne en interaction avec d'autres groupes chimiques liés par des liaisons covalentes ou par des interactions faibles.

L'hémoglobine est une hétéroprotéine :

L'hémoglobine est une hétéroprotéine, une protéine conjuguée à l'hème, avec quatre sous-unités colorées différentes. L'hémoglobine contient le groupe prosthétique connu sous le nom d'hème. Chaque groupe hémique contient un ion de fer Fe²⁺ qui forme une liaison coordonnée avec une molécule d'oxygène O₂, permettant à l'hémoglobine de transporter l'oxygène dans la circulation sanguine. Comme chacune des quatre sous-unités protéiques de l'hémoglobine possède son propre groupe hème prosthétique, chaque hémoglobine peut transporter quatre molécules d'oxygène.

Explications

De nombreuses protéines ne contiennent que des acides aminés et aucun autre groupe chimique, et elles sont appelées protéines simples. Toutefois, d'autres types de protéines, pour l'hydrolyse, ont une autre composante chimique en plus des acides aminés et sont appelés protéines conjuguées. La partie sans amine d'une protéine conjuguée est généralement désignée comme son groupe prosthétique.

La plupart des groupes prosthétiques sont formés à partir de vitamines. Les protéines conjuguées sont classées sur la base de la nature chimique de leurs groupements prosthétiques.

✅ Les protéines multimériques sont constituées de plusieurs composants protéiques. Une métalloprotéine (protéine + ion métallique) est une hétéroprotéine dont le groupement prosthétique est un atome métallique.

Les glycoprotéines sont généralement le groupe le plus important et le plus abondant de protéines conjuguées. Elles sont des membranes de surface des cellules qui constituent le glycocalyx, d'importants anticorps produits par les leucocytes.

Toutes les hétéroprotéines sont globulaires et sont classées selon le groupe prosthétique :

• phosphoprotéines : avec de l'acide phosphorique et de nature acide. Par exemple : les enzymes caséine alpha, bêta et gamma.
• Glycoprotéines : glucose lié par covalence à la protéine. Elles exercent des fonctions enzymatiques, hormonales, de coagulation, etc. Les immunoglobulines se distinguent.
• lipoprotéines : lipide plus protéine. Elles abondent dans les membranes mitochondriales, dans le sérum. Par exemple, les chylomicrons.
• nucléoprotéines : acide nucléique plus protéine. Il existe deux types, celles qui ont l'acide ribonucléique (ribosomes) ou l'ADN (chromosomes).
• chromoprotéines : se caractérisent par le fait que la fraction non protéique présente une coloration due à la présence de métaux. Les pigments respiratoires (hémoglobine), les réserves d'oxygène (myoglobine), les protéines qui interviennent dans le transfert d'électrons (cytochromes, flavoprotéines), les pigments visuels (rhodopsine, iodopsine) se distinguent.

Au cours du marquage moléculaire, différentes molécules peuvent être conjuguées à des protéines in vitro.

En rapport avec "hétéroprotéine"

• apolipoprotéine

  

  Une apolipoprotéine est une protéine qui contient et transporte des lipides dans le sang.

• apoprotéine

  

  Une apoprotéine est une partie protéique d'une hétéroprotéine, associée au groupement prosthétique pour former la protéine fonctionnelle.

• chromoprotéine

  

  Une chromoprotéine est une hétéroprotéine dont le groupement prosthétique lui confère une couleur donnée.

• flavoprotéine

  

  Une flavoprotéine, ou protéoflavine, désigne une classe de transporteur dans la chaîne de transport des électrons.