Métalloprotéine
Définition
Une métalloprotéine (protéine + ion métallique) est une hétéroprotéine dont le groupement prosthétique est un atome métallique qui joue le rôle de cofacteur. Les métalloprotéines représentent près de la moitié de toutes les protéines en biologie. Les métalloprotéines sont essentielles au maintien de la vie. Les mieux connues sont l'hémoglobine, l'hémocyanine, les cytochromes et la chlorophylle.
Le doigt de zinc est une métalloprotéine :
La métalloprotéine avec l'ion métallique zinc (vert) est coordonné par deux résidus histidine et deux résidus cystéine (qui forment comme un doigt). La métalloprotéine est appelée doigt de zinc.
Explications
Les métalloprotéines contenant des métaux alcalino-terreux, tels que le calcium et le magnésium, mais aussi en partie du zinc, sont souvent responsables de la structure et du repliement de la protéine.
Fonctions
Les fonctions des métalloprotéines varient grandement dans les cellules, agissant en tant qu'enzymes, protéines de transport et de stockage, ainsi que dans la transduction du signal. En fait, environ un quart à un tiers de toutes les protéines ont besoin de métaux pour remplir leurs fonctions. Les sites de liaison aux métaux des protéines sont responsables de la catalyse de certaines des fonctions les plus difficiles et pourtant les plus importantes, notamment la photosynthèse, la respiration, l'oxydation de l'eau, la réduction de l'oxygène moléculaire et la fixation de l'azote.
Le métal est généralement coordonné par des atomes d'azote, d'oxygène ou de soufre appartenant aux acides aminés de la chaîne polypeptidique et/ou un ligand macrocyclique incorporé dans la protéine. La présence d'ions métalliques dans les métalloenzymes leur permet de réaliser des fonctions telles que des réactions d'oxydoréduction qui ne peuvent pas être facilement réalisées par l'ensemble limité de groupes fonctionnels présents dans les acides aminés.
Les métalloprotéines peuvent remplir une fonction structurelle, maintenant la stabilité du repliement de la protéine (comme dans les facteurs de transcription "doigt de zinc"), ou fonctionnelle, participant à l'activité catalytique d'une enzyme (comme dans les métalloprotéases, métalloprotéinases).
Intérêt
L'évolution naturelle a optimisé les métalloprotéines pour des fonctions structurelles, régulatrices et catalytiques complexes qui ne peuvent être remplies par une protéine ou un ion métallique seul. Afin de comprendre cette synergie et les principes de conception complexes qui sous-tendent les systèmes naturels, des mimiques plus simples ont été conçues de bas en haut en installant des sites métalliques de novo dans des échafaudages de protéines artificielles naturelles ou entièrement conçues.
Cet examen se concentre sur les principaux défis associés à cette approche. Nous discutons de la façon dont les protéines peuvent être équipées de sites de liaison qui fournissent un environnement de coordination optimal pour un cofacteur métallique de choix, qui peut être un seul ion métallique ou un cluster multinucléaire complexe. En outre, des études récentes ont montré que des métalloprotéines artificielles peuvent être conçues pour de nouvelles fonctions, notamment le transfert d'électrons et la catalyse.
Dans ce contexte, la puissante combinaison de la conception de protéines de novo et de l'évolution dirigée est soulignée pour le développement des métalloenzymes.
Synonymes, antonymes
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