Protéine membranaire

Définition

Une protéine membranaire est une protéine qui n'est pas libre dans la cellule, mais qui existe uniquement liée à une membrane cellulaire. Les protéines membranaires sont importantes du point de vue médical. Environ la moitié de tous les médicaments autorisés affectent les protéines membranaires.

Différents types de protéines membranaires (et autres) :

Diverses protéines, avec des protéines membranaires et transmembranaires.

Explications

Les protéines membranaires sont de deux types de base :

• les protéines membranaires intégrales (parfois appelées intrinsèques), qui sont directement insérées dans la bicouche phospholipidique,
• et les protéines membranaires périphériques (parfois appelées extrinsèques), qui sont situées très près ou même en contact avec une face du membrane, mais ne s'étendent pas dans le noyau hydrophobe de la bicouche.

Les protéines et enzymes impliquées dans l'apport énergétique des cellules sont liées aux membranes des mitochondries. De cette manière, les produits de réaction d'une protéine peuvent facilement être transmis comme matière de départ pour une protéine suivante.

Rôles

Toutes les protéines membranaires, ou même toutes les protéines transmembranaires, ne sont pas des transporteurs, et les nombreuses autres fonctions des protéines membranaires sont : récepteurs, molécules d'adhésion, molécules de signalisation et molécules structurelles. L'accent est mis ici sur le rôle des protéines membranaires dans la facilitation du transport des molécules à travers la membrane cellulaire.

Voir aussi les ionophores comme transporteurs de protéines.

Protéines de transport membranaire

Le transport à travers la membrane peut être soit passif, ne nécessitant aucune source d'énergie externe car le soluté se déplace d'une concentration élevée à une concentration faible, ou actif, nécessitant une dépense d'énergie lorsque le soluté se déplace d'une concentration faible à élevée. C'est le rôle des protéines de transport.

Le transport passif peut également être divisé en transport non médiatisé, dans lequel le mouvement des solutés est déterminé uniquement par diffusion, et le soluté ne nécessite pas de protéine de transport, et en transport passif médié (diffusion facilitée) dans lequel une protéine de transport est nécessaire pour aider un soluté passe d'une concentration élevée à faible.

Même si cela peut parfois impliquer un changement de conformation, aucune énergie externe n'est requise pour ce processus. Le transport passif non médiatisé s'applique uniquement aux petites molécules non polaires solubles dans la membrane, et la cinétique du mouvement est régie par la diffusion, l'épaisseur de la membrane et le potentiel électrochimique de la membrane.

Le transport actif est toujours un processus de transport médiatisé.

Protéines membranaires intégrales

Les protéines membranaires intégrales sont des protéines membranaires qui traversent la membrane. Les protéines membranaires intégrales comprennent les protéines transmembranaires.

Les deux parties des protéines membranaires :

Protéines membranaires intégrales (orange) et périphériques (bleues) intégrées dans une bicouche phospholipidique.

Les protéines membranaires intégrales peuvent s'étendre complètement à travers la membrane en contact à la fois avec l'environnement extracellulaire et le cytoplasme, ou elles peuvent ne s'insérer que partiellement dans la membrane (de chaque côté) et entrer en contact uniquement avec le cytoplasme ou l'environnement extracellulaire. Il n'y a pas de protéines connues complètement enfouies dans le noyau de la membrane.

Les protéines membranaires intégrale sont maintenues fermement en place par des forces hydrophobes, et leur purification à partir des lipides nécessite des agents perturbateurs de membrane tels que des solvants organiques (par exemple le méthanol) ou des détergents (par exemple SDS, triton X-100). En raison de la nature de la bicouche, la partie des protéines membranaires intégrales qui se trouvent à l'intérieur du noyau hydrophobe de la membrane sont généralement de caractère très hydrophobe, ou ont des résidus hydrophobes tournés vers l'extérieur pour interagir avec le noyau de la membrane.

Ces domaines transmembranaires prennent généralement l'une des deux formes : des hélices alpha - soit individuellement, soit dans un ensemble avec d'autres hélices alpha, ou des insertions en forme de tonneau dans lesquelles les parois du fût sont constituées de feuilles plissées bêta.Les insertions hydrophobes sont délimitées par une courte série de résidus polaires ou chargés qui interagissent avec l'environnement aqueux et les groupes de tête polaires pour empêcher la partie hydrophobe de la protéine de glisser hors de sa place. De plus, les protéines peuvent avoir plusieurs domaines couvrant la membrane.

Protéines membranaires périphériques

Les protéines membranaires périphériques sont des protéines membranaires liées à une membrane mais ne la traversant pas, comme les acides gras.

Les protéines membranaires périphériques sont moins prévisibles dans leur structure, mais peuvent être fixées à la membrane soit par interaction avec des protéines membranaires intégrales, soit par des lipides attachés de manière covalente. Les modifications les plus courantes des protéines membranaires périphériques sont l'acylation grasse, la prénylation et la liaison aux ancres glycosylphosphatidylinositol (GPI).

L'acylation des graisses est le plus souvent une myristoylation (une chaîne acyle 14 : 0) et une palmitoylation (une chaîne 16 : 0) de la protéine. Une protéine peut être acylée avec plus d'une chaîne, bien qu'un ou deux groupes acyle soient les plus courants. Ces chaînes d'acyle gras s'insèrent de manière stable dans le coeur de la bicouche phospholipidique.

Alors que les protéines myristoylées se trouvent dans une variété de compartiments, presque toutes les protéines palmitoylées sont situées sur la face cytoplasmique de la membrane plasmique. Les protéines prénylées, en revanche, se trouvent principalement attachées aux membranes intracellulaires.

La prénylation est l'attachement covalent des isoprénoïdes à la protéine - le plus souvent des groupes isoprène (un hydrocarbure en C5), farnésyle (C15) ou géranylgéranyle (C20). Les ancres GPI se trouvent exclusivement sur les protéines à la surface externe de la cellule, mais il ne semble pas y avoir d'autres points communs dans leurs structures ou fonctions.

Protéines membranaires et phase cubique lipidique

Les protéines membranaires sont notoirement plus difficiles à travailler que les protéines solubles, mais il y a un énorme intérêt à déterminer les structures à partir d'échantillons de protéine membranaire. Traditionnellement, les cristaux de protéines membranaires étaient cultivés à partir d'un mélange aqueux de protéine et de détergent d'une manière similaire à la cristallisation de protéines solubles.

L'espèce qui cristallise n'est pas seulement la protéine, mais c'est le complexe protéine-détergent. L'un des aspects confus de la cristallisation des protéines membranaires est de trouver le bon détergent pour la cristallisation. Cela peut ne pas être le même que le détergent le plus approprié pour les étapes d'extraction et de purification. Les cristaux cultivés de cette manière ont tendance à avoir des contacts cristallins formés à travers les parties extra-membranaires de la protéine. Ceux-ci sont appelés cristaux de type II.

Deux types de structure de cristaux :

Cristaux de type I et II obtenus avec des protéines membranaires.

En 1996, Landau et Rosenbusch ont publié un article qui suggérait l'utilisation de phases cubiques lipidiques (LCP) pour la cristallisation des protéines membranaires. En cela, on utilise un système lipide-eau qui forme spontanément une bicouche continue tridimensionnelle. Les molécules de protéines se trouvent dans la bicouche de cette mésophase et peuvent se déplacer à travers la bicouche et contribuer à la croissance des cristaux.

Les cristaux issus de la phase cubique ont tendance à avoir des contacts étroits à travers la région couvrant la membrane, ils ressemblent plutôt à des piles de cristaux 2D. Ceux-ci sont appelés cristaux de type I et diffractent en général de manière plus robuste que les cristaux de type II.

La phase cubique n'a pas été largement adoptée dans les premiers jours, car la formation de la phase prenait beaucoup de temps. En outre, la manipulation (par exemple la distribution) de la phase cubique est difficile, car il s'agit d'un gel très visqueux - assez similaire à la pâte dentifrice par sa consistance.

Cependant, le développement de la méthode de mélange de seringues (1998), le développement d'une automatisation commerciale robuste pour la distribution de la phase et le grand nombre de papiers à structure de très haut profil qui ont utilisé cette méthode ont rendu cette méthode beaucoup plus populaire.

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