Protéine kinase
Définition
Une protéine kinase est une enzyme qui transfère un groupe phosphoryle (–PO32-) de l'ATP à la chaîne latérale d'un résidu sérine, thréonine ou tyrosine dans une protéine. Elle catalyse le transfert de γ phosphate d'un nucléotide purine triphosphate (ATP et GTP) vers les groupes hydroxyles de leurs substrats protéiques.
La phosphorylation par la protéine kinase :
Les protéines kinases sont des enzymes qui jouent un rôle essentiel dans le processus par lequel les signaux chimiques sont convertis en réponses biologiques dans les cellules cibles. Lors de leur activation, ces enzymes catalysent des réactions spécifiques dans un processus appelé phosphorylation, dans lequel un groupe phosphate est transféré de l'ATP aux protéines cellulaires. Ce processus est essentiel pour de nombreux processus neurologiques.
Explications
Les protéines kinases (ou phosphotransférases) sont des commutateurs régulateurs principaux qui contrôlent la croissance et la prolifération des cellules. En réponse à des signaux métaboliques spécifiques, les protéines kinases phosphorylent et activent des protéines cibles qui amplifient le signal dans des cascades de croissance cellulaire.
Les protéines kinases peuvent être présentes dans les bactéries ainsi que dans les plantes.
En phosphorylant les protéines, les protéines kinases jouent un rôle important dans la régulation des fonctions synaptiques. Elles jouent un rôle crucial dans la transduction intracellulaire (voir les MAP kinases) en raison de leur capacité à phosphoryler de nombreuses protéines.
L'activation aberrante de ces enzymes peut conduire à une croissance cellulaire incontrôlée typique du cancer, et des mécanismes distincts de phosphorylation et de déphosphorylation ont évolué pour contrôler l'activité des protéines kinases grâce à une altération réversible de la conformation enzymatique. La plasticité structurelle du domaine de la protéine kinase est essentielle à sa fonction, permettant à l'enzyme de passer d'un état inactif non phosphorylé à un état phosphorylé actif et de revenir à la conformation inactive pour recommencer le cycle.
La protéine kinase est une famille d'enzymes qui catalyse le transfert d'un groupe phosphate de l'ATP vers un substrat protéique ou peptidique. Cette phosphorylation entraîne généralement un changement fonctionnel du substrat et fait partie des mécanismes de signalisation cellulaire les plus courants chez les eucaryotes et les procaryotes. La protéine kinase A (PKA), également connue sous le nom de protéine kinase dépendante de l'AMPc, a été l'une des premières protéines kinases découvertes.
Les protéines kinases sont des enzymes qui modifient la fonction synaptique en catalysant des réactions chimiques dans le cerveau, ce qui peut conduire à une plasticité telle qu'une potentialisation à long terme ou une dépression à long terme.
Activation
Les protéines kinases sont activées par des produits chimiques appelés seconds messagers. Pour comprendre cette activation, on peut penser à une cascade de signalisation initiée par l'activation d'une protéine G. Un signal chimique, tel qu'un neurotransmetteur, se lie à un récepteur membranaire et active une protéine G, qui sert de premier messager. La protéine G active un effecteur (tel que l'adénylyl cyclase) qui catalyse la réaction qui active ensuite un second messager. Par exemple, l'adénylyl cyclase catalyse la réaction, convertissant l'ATP en AMP cyclique. Le deuxième messager va alors stimuler les protéines kinases, qui catalysent la phosphorylation.
La phosphorylation est une étape essentielle du processus biochimique de conversion des signaux chimiques en réponses biologiques. De nombreux signaux extracellulaires régulent la phosphorylation afin de contrôler l'activité des protéines cibles. Le processus d'ajout d'un groupe phosphate à une protéine entraîne généralement un changement conformationnel de la protéine, ce qui a un impact significatif sur sa fonction.
On sait que la transmission synaptique est régulée par la phosphorylation des protéines, et l'action de la kinase II dépendante du calcium/calmoduline (CaMKII) permet à la phosphorylation des protéines de devenir un changement permanent.
Phosphorylation
Le génome humain contient environ 500 gènes de protéines kinases, ce qui représente environ 2 % de tous les gènes humains. Les tyrosine kinases phosphorylent les groupes hydroxyle de tyrosine dans leurs cibles, tandis que les sérine/thréonine kinases phosphorylent les groupes hydroxyle de sérine et de thréonine dans leurs cibles.
La majorité des voies cellulaires, en particulier celles impliquées dans la transduction du signal, sont connues pour être régulées par des kinases, et leurs actions peuvent modifier jusqu'à 30 % de toutes les protéines humaines. Les protéines kinases sont des enzymes qui phosphorylent les résidus sérine, thréonine, tyrosine ou histidine dans les protéines. La phosphorylation peut affecter le rôle d'une protéine de plusieurs manières. Il a la capacité de modifier la fonction d'une protéine, de la stabiliser ou de la tuer, de la localiser dans un compartiment cellulaire particulier et de démarrer ou arrêter son association avec d'autres protéines.
Les protéines kinases constituent la majorité des kinases qui ont fait l'objet de nombreuses critiques. Les phosphatases sont impliquées dans la régulation des protéines et des enzymes, ainsi que dans la signalisation cellulaire. Outre la régulation allostérique, le potentiel d'influence sur le comportement des protéines est énorme et il existe de nombreuses méthodes permettant de modifier une protéine de manière covalente.
La phosphorylation des protéines kinases déclenche une réaction en chaîne qui entraîne la phosphorylation de divers acides aminés. Les kinases peuvent être programmées ou désactivées de diverses manières, notamment par cis- ou autophosphorylation, par liaison avec des protéines activatrices ou inhibitrices, ou par la vérification de leur localisation dans la cellule avec un substrat.
Importance
Les protéines kinases sont des enzymes intracellulaires qui régulent la croissance et la prolifération cellulaire ainsi que le déclenchement et le contrôle de la réponse immunitaire. Elles sont des phosphotransférases qui lient le phosphate aux chaînes latérales des résidus sérine, thréonine ou tyrosine dans les cellules pour les phosphoryler.
Les kinases sont nécessaires dans la première phase de la signalisation des cellules immunitaires intracellulaires. Les kinases, par exemple, se lient au composant intracellulaire des récepteurs situés à la surface des cellules des lymphocytes T et B, et une fois que ces récepteurs sont engagés avec leurs ligands extracellulaires, ils déclenchent des cascades de signalisation intracellulaire au sein de ces cellules.
Le phosphate (P) est transféré de l'ATP à un résidu sérine, thréonine ou tyrosine dans la protéine par les protéines kinases. La phosphorylation agit comme un "changement moléculaire", permettant aux protéines d'être déclenchées ou désactivées directement. Les protéines phosphatases, de l'autre côté, catalysent l'élimination du -phosphate de la protéine cible, ce qui inhibe la fonction kinase et inverse les résultats de la phosphorylation. Les résidus sérine (Ser), thréonine (Thr) et tyrosine (Tyr) représentent plus d'un tiers de tous les événements de phosphorylation des protéines (O-phosphorylation).
Dans le corps
Les protéines kinases jouent un certain nombre de rôles dans l'organisme. Elles sont impliquées dans diverses voies de signalisation cellulaire (phosphorylation). Elles ont différentes fonctions physiologiques dans divers systèmes, comme le système cardiovasculaire.
La troponine est déclenchée lorsque la PKA est activée, augmentant ainsi la liaison des contractions d'excitation. Cela augmente également la contractilité du muscle cardiaque. L'activation de la PKC phosphoryle d'autres protéines dans les muscles lisses, malgré le fait que le Ca2+ cytosolique se combine avec la calmoduline (CAM) pour activer la kinase de la chaîne légère de la myosine, provoquant une contraction des muscles lisses. La protéine kinase A provoque une augmentation de la perméabilité à l'eau de la membrane en augmentant le taux d'exocytose des vésicules contenant de l'eau (WCV) dans la membrane apicale et en diminuant le taux d'endocytose des WCV de la membrane apicale dans les reins.
La voie de la protéine kinase activée par les mitogènes (MAP) est activée par les récepteurs de l'angiotensine I (At1) dans le rein, ce qui favorise le développement cellulaire, en particulier dans les cellules vasculaires et cardiaques. Elle entraîne des modifications des protons, notamment C-fos et C-jun, qui régulent la transcription de plusieurs gènes impliqués dans la croissance cellulaire. At1 active la protéine kinase A, qui provoque la phosphorylation des protéines impliquées dans la synthèse de l'aldostérone, la facilitation de la neurotransmission, les effets sur le SNC et l'impact rénal.
La protéine kinase est un type d'enzyme kinase qui ajoute chimiquement des groupes phosphate à d'autres protéines (= phosphorylation). De nombreuses voies de signalisation biochimiques au sein des cellules (= transduction du signal) et des effecteurs des fonctions cellulaires, telles que la prolifération cellulaire et la nécrose, sont influencées par cette enzyme. Les protéines kinases sont le troisième mécanisme messager, et la plupart de leurs isoformes dépendent de seconds messagers comme l'AMPc et le calcium pour fonctionner. La surexpression de la protéine kinase, en revanche, provoque des maladies potentiellement mortelles telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires (hypertension), les maladies du système nerveux central, les maladies de la peau (inflammation), le diabète sucré, etc.
Synonymes, antonymes
2 synonymes (sens proche) de "protéine kinase" :
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L'expression PROTEINE KINASE est dans la page 9 des mots en P du lexique du dictionnaire.
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