Protéine en hélice
Définition
Une protéine en hélice qualifie la forme structurelle d'un protéine, pour la distinguer des formes en feuillet bêta. L'hélice alpha, α-hélice, est une spirale à droite ou à la conformation en spirale, dans laquelle chaque partie NH groupe une liaison hydrogène à la colonne vertébrale C＝O et groupe un acide aminé à quatre résidus. Une hélice bêta ressemble à un ressort dont la section serait triangulaire plutôt que circulaire.
Structure d'une protéine en hélice alpha :
Dans ce schéma de cette protéine en hélice, l'hélice alpha, droitière, résulte de la succession d'angles φ de -57 ° et d'angles ψ de -47 °.
Une hélice 310 ressemble à une hélice alpha tricotée serrée.
Protéines en hélice alpha
L'hélice alpha droitière est l'un des deux types de structure secondaire de protéines, l'autre étant le brin bêta qui forme les feuillets B. Les hélices sont formées à partir d'étirements consécutifs de résidus de la chaîne polypeptidique et sont caractérisées par un squelette enroulé à droite et un motif répétitif régulier de liaisons hydrogène du squelette.
Les hélices alpha sont généralement représentées sous forme de bobines ou de cylindres dans les diagrammes de structure des protéines. Il y a 3,6 résidus à chaque tour d'hélice alpha, et pour chaque tour le squelette est traduit par 5,4 A (ou 1,5 A par résidu).
Dans les structures protéiques, la longueur moyenne d'une hélice a est de 10 résidus, bien que des exemples beaucoup plus courts et plus longs aient été observés. Les angles du squelette sont d'environ -57 ° et -47 ° pour φ et ψ, respectivement.
Les atomes de la chaîne polypeptidique s'emballent étroitement dans la conformation hélicoïdale a, créant des interactions de van der Waals favorables. Les chaînes latérales de chaque résidu sont orientées vers l'extérieur à partir de l'axe de l'hélice, la liaison Ca-Cb pointant vers l'extrémité N-terminale de l'hélice.
Il existe plusieurs variantes de la conformation en hélice α des protéines. L'hélice 310 est plus étroitement enroulée que l'hélice α avec des liaisons hydrogène du squelette formées entre les résidus (i) et (i+3). Son nom est basé sur sa structure, avec trois résidus par tour et 10 atomes entre le donneur de liaison hydrogène et l'accepteur (bien que dans les structures protéiques réelles, cette géométrie puisse être quelque peu déformée). L'hélice 310 n'est généralement observée qu'aux extrémités des hélices α ou sur de courtes portions de 4 à 5 résidus.
Synonymes, antonymes
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