Collagène

Définition

Le collagène est un complexe protéique constitué de trois chaînes de collagène assemblées en une triple hélice lévogyre. Cette molécule de protéine forme des fibres, les fibres de collagène Ces trimères s'assemblent généralement dans des structures d'ordre supérieur.

Le collagène se trouve dans la peau :

Les fibres de collagène confèrent une plus grande résistance aux tissus qui les contiennent, contrairement à l'élastine qui forme un réseau isotrope les fibres de collagène sont présentées structurées en faisceaux anisotropes, ce qui confère un comportement mécanique anisotrope avec une plus grande rigidité dans le sens des fibres de collagène. De nombreuses structures multicouches telles que les artères, l'oesophage ou la peau (derme), contiennent différentes couches de collagène, dans lesquelles la direction préférée des fibres dans chaque couche est différente, ce qui donne une réponse structurelle compliquée.

Explications

On en trouve le collagène chez tous les animaux. Le collagène est sécrété par des cellules de tissu conjonctif telles que des fibroblastes, ainsi que par d'autres types de cellules. C'est le composant le plus abondant de la peau et des os, couvrant 25 % de la masse protéique totale chez les mammifères.

Voir aussi le tropocollagène et le procollagène.

Caractéristiques physico-chimiques

Les fibres de collagène sont flexibles, mais offrent une grande résistance à la traction. Le point de rupture des fibres de collagène des tendons humains est atteint avec une force de plusieurs centaines de kilogrammes par centimètre carré. Seul un faible pourcentage de sa longueur d'origine a été allongé à cette tension.

Lorsque le collagène est dénaturé par ébullition et laissé refroidir, en le maintenant dans une solution aqueuse, il devient une substance bien connue, la gélatine.

L'ostéine est la matrice extracellulaire organique de l'os, composée à 95 % de collagène.

Les faisceaux de collagène assurant une solide attache de la racine de la dent à l'os alvéolaire sont appelés les fibres de Sharpey.

Structure

La structure du collagène est unique parmi les structures secondaires de protéines en ce qu'elle nécessite une répétition de séquence tripeptide très spécifique, la glycine étant obligatoire à chaque troisième position et s'adapte facilement aux acides iminoproline/hydroxyproline, aux deux autres positions. La structure originale a été postulée pour être stabilisée par deux liaisons hydrogène interchaînes, par tripeptide.

Des études de modélisation ultérieures ont suggéré que la triple hélice est stabilisée par une liaison hydrogène interchaîne directe ainsi que par des liaisons hydrogène médiées par l'eau. Les résidus d'hydroxyproline ont également été impliqués pour jouer un rôle important dans la stabilisation des fibres de collagène. Plusieurs structures cristallines à haute résolution d'oligopeptides liés au collagène ont été déterminées au cours des dix dernières années.

La stabilité des imitateurs synthétiques du collagène a également été largement étudiée. Ceux-ci ont confirmé l'exactitude essentielle de la structure en triple hélice enroulée du collagène, ainsi que le rôle des résidus d'eau et d'hydroxyproline, mais ont également indiqué des caractéristiques supplémentaires dépendantes de la séquence.

Synthèse de collagène

La phase antérieure à la formation du collagène est intracellulaire : des séries de trois acides aminés sont assemblées en chaînes formant des tandems de polypeptides, appelées chaînes a (alpha), reliées entre-elles par des liaisons hydrogène intramoléculaires.

Ces chaînes sont très riches en proline, en lysine et en glycine, fondamentales dans la formation de la super-hélice. L'hydroxyproline constitue environ 10 à 12 % de tous les résidus d'acides aminés du collagène, ledit pourcentage dépendant du type de collagène. La forme chimique la plus abondante de l'hydroxyproline qui fait partie du collagène est la 4-trans-OH-L-proline. Chaque chaîne a un poids moléculaire d'environ 100 000 Da et est lévogyre (tourne à gauche).

Fonction

Les fibres de collagène forment des structures qui résistent aux forces de traction. Son diamètre dans les différents tissus est très variable et son organisation aussi; dans la peau des mammifères sont organisés comme des paniers en osier, ce qui permet l'opposition aux tractions exercées de multiples directions. Dans les tendons, ils sont en faisceaux parallèles qui s'alignent le long de l'axe de traction principal. Dans le tissu osseux adulte et dans la cornée, ils sont disposés en feuilles minces et superposées, parallèles les unes aux autres, tandis que les fibres forment un angle droit avec celles des couches adjacentes.

Les cellules interagissent avec la matrice extracellulaire à la fois mécaniquement et chimiquement, ce qui produit des effets remarquables sur l'architecture tissulaire. Ainsi, différentes forces agissent sur les fibrilles de collagène sécrétées, exerçant des tractions et des déplacements sur celles-ci, ce qui provoque leur compactage et leur étirement.

Types

Le collagène, au lieu d'être une seule protéine, est considéré comme une famille de molécules étroitement apparentées mais génétiquement distinctes. Plusieurs types de collagène sont décrits :

1. Collagène de type I : on le trouve abondamment dans le derme, l'os, le tendon, la dentine et la cornée. Il intervient dans des fibrilles striées de 20 à 100 nm de diamètre, se regroupant pour former de plus grandes fibres de collagène. Ses sous-unités majeures sont constituées de chaînes alpha de deux types, qui diffèrent légèrement par leur composition en acides aminés et leur séquence. L'un est désigné comme chaîne alpha1 et l'autre est chaîne alpha2. Il est synthétisé par des fibroblastes, des chondroblastes et des ostéoblastes. Sa fonction principale est celle de la résistance à l'étirement.
2. Collagène de type II : on le trouve principalement dans le cartilage, mais aussi dans la cornée embryonnaire et dans la notochorde, dans le nucleus pulposus et dans l'humeur vitrée de l'oeil. Dans le cartilage, il forme des fibrilles fines de 10 à 20 nanomètres, mais dans d'autres microenvironnements, il peut former des fibrilles plus grosses, morphologiquement indiscernables du collagène de type I. Elles sont constituées de trois chaînes alpha2 d'un seul type. Il est synthétisé par le condroblaste. Sa fonction principale est la résistance à la pression intermittente.
3. Collagène type III : il abonde en tissu conjonctif lâche, dans les parois des vaisseaux sanguins, le derme de la peau et le stroma de plusieurs glandes. Il semble être un constituant important des fibres de 50 nanomètres traditionnellement appelées fibres réticulaires. Il est constitué d'une classe unique de chaîne alpha3. Il est synthétisé par les cellules musculaires lisses, les fibroblastes, les glies. Sa fonction est de soutenir les organes expansibles.
4. Collagène type IV : c'est le collagène qui forme la lame basale sous-jacente à l'épithélium. C'est un collagène qui ne polymérise pas dans les fibrilles, mais forme un feutre de molécules orientées aléatoirement, associées aux protéoglycanes et aux protéines structurales laminine et entactine. Il est synthétisé par les cellules épithéliales et endothéliales. Sa fonction principale est celle de support et de filtration.
5. Collagène de type V : présent dans la plupart des tissus interstitiels. Il est associé au type I.
6. Collagène de type VI : présent dans la plupart des tissus interstitiels. Il sert d'ancrage des cellules dans leur environnement. Il est associé au type I.
7. Collagène type VII : trouvé dans la lame basale.
8. Collagène de type VIII : présent dans certaines cellules endothéliales.
9. Collagène de type IX : trouvé dans le cartilage articulaire mature. Interagit avec le type II.
10. Collagène de type X : présent dans le cartilage hypertrophique et minéralisé.
11. Collagène de type XI : on le trouve dans le cartilage. Interagit avec les types II et IX.
12. Collagène de type XII : présent dans les tissus soumis à de fortes tensions, tels que les tendons et les ligaments. Interagit avec les types I et III.
13. Collagène de type XIII : il est largement trouvé comme une protéine associée à la membrane cellulaire. Interagit avec les types I et III.
14. Collagène de type XIV : placenta isolé; également détecté dans la moelle osseuse.
15. Collagène de type 15 : présent dans les tissus dérivés du mésenchyme.
16. Collagène de type 16 : association intime avec des fibroblastes et des cellules musculaires lisses artérielles; les fibrilles de collagène de type I ne sont pas associées.
17. Collagène de type 17 : le collagène transmembranaire ne se trouve généralement pas dans la membrane plasmique des cellules.
18. Collagène type 18 : présent dans les membranes basales, épithéliales et vasculaires.
19. Collagène de type 19 : il est localisé dans les fibroblastes et dans le foie.
20. Collagène de type 20 : présent dans la cornée, le cartilage sternal et les tendons.
21. Collagène type 20I : trouvé dans les gencives, le muscle cardiaque et squelettique et d'autres tissus humains avec des fibrilles de collagène de type I.

Parmi les plantes médicinales, on le trouve naturellement dans les échinacées dont on extrait une teinture, notamment dans la teinture-mère d'Echinacea purpurea.

En rapport avec "collagène"

• fibre de Sharpey

  

  Une fibre de Sharpey qualifie chacun des faisceaux de collagène assurant une solide attache de la racine de la dent à l'os alvéolaire.

• hydroxyproline

  

  L'hydroxyproline est un acide aminé essentiel constitutif de certaines protéines qui dérive de l'hydroxylation en C4 de la proline.

• procollagène

  

  Les propeptides procollagènes sont des produits de cellules qui synthétisent les collagènes fibrillaires et sont donc, dans le cancer, liés à la réaction...

• trimère

  

  En chimie, un trimère est un produit de réaction de trois molécules identiques, des monomères.