Tropocollagène

Définition

Le tropocollagène est l'unité structurelle d'une fibre de collagène. Cette molécule de collagène est composée de trois brins polypeptidiques (peptides α) qui sont torsadés ensemble en une super hélice ou une triple hélice droite. Les acides aminés de chaque chaîne sont disposés de manière régulière.

Le tropocollagène est le monomère à triple hélice à partir duquel tous les plus gros agrégats fibrillaires sont formés en vue de devenir des matériaux fibreux porteurs.

Le tropocollagène :

Les triples hélices individuelles ou molécules de tropocollagène sont agencées pour former des fibrilles qui présentent une résistance à la traction et une flexibilité élevées et peuvent être davantage assemblées et réticulées. La microstructure du collagène est composée de microfibrilles tassées en quart de décalage (tropocollagène). Notez les régions de trous et de pores pour le dépôt de minéraux (pour la calcification). Le tropocollagène, à son tour, est constitué d'une triple hélice de chaînes α de polypeptides.

Explications

La molécule de tropocollagène forme une longue triple hélice. L'unité structurelle de base des fibrilles de collagène, la molécule de tropocollagène, se compose de trois polypeptides entrelacés. Dans le collagène de type I, cette corde à trois brins contient deux polypeptides différents, chacun avec environ 1050 acides aminés : deux copies de la chaîne α₁(I) et une copie de la chaîne α₂(I). La formule structurelle est [α₁(I)]₂α₂(I). Ces polypeptides ont des séquences d'acides aminés très inhabituelles, avec de la glycine à chaque troisième position.

Chacun des trois polypeptides du tropocollagène forme une hélice polyproline de type II, qui est très différente de l'hélice familière. L'hélice alpha est une hélice droite compacte avec 3,6 acides aminés par tour et une élévation par acide aminé de 0,15 nm. L'hélice polyproline est gauchère et est deux fois plus étendue que l'hélice α, avec trois acides aminés par tour et une élévation de 0,30 nm par acide aminé. Voir une protéine en hélice.

Contrairement à l'α-hélice, l'hélice polyproline n'est pas stabilisée par des liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques mais par la répulsion stérique des chaînes latérales volumineuses de la proline et de l'hydroxyproline. Les résidus glycine sont dans chaque troisième position de la séquence d'acides aminés; par conséquent, tous les résidus de glycine sont du même côté de l'hélice.

Les trois polypeptides hélicoïdaux de la molécule de tropocollagène sont enroulés les uns autour des autres dans une triple hélice droite. Comme la feuille plissée, cette structure superhélicoïdale est maintenue par des liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques des polypeptides en interaction. Les contacts sont formés par ce bord de l'hélice de polyproline qui a les résidus de glycine. Seule la glycine est suffisamment petite pour permettre un contact étroit entre les polypeptides.

Composition et structure

Le tropocollagène, ou sous-unité d'une molécule de collagène, est un bâtonnet d'environ 300 nm de long et 1,5 nm de diamètre, composé de trois brins polypeptidiques, chacun étant une hélice gauche. Ces trois hélices gauches sont torsadées ensemble en une bobine enroulée droite, une triple hélice, une structure quaternaire coopérative stabilisée par de nombreuses liaisons hydrogène.

Comparaison entre acide aminé, tropocollagène, fibrille et fibre :

La taille des fibrilles (1 µm) est supérieure à celle des acides aminés (1 nm) et du tropocollagène mais inférieure à celle des fibres (10 µm).

Les sous-unités tropocollagène s'auto-assemblent spontanément, avec des extrémités régulièrement décalées, en des réseaux encore plus grands dans les espaces extracellulaires des tissus. Il existe une certaine réticulation covalente au sein des triples hélices, et il existe une quantité variable de réticulation covalente entre les hélices de tropocollagène, formant les différents types de collagène trouvés dans différents tissus matures, similaire à la situation trouvée avec les α-kératines dans les cheveux.

Une caractéristique distinctive du collagène est l'arrangement régulier des acides aminés dans chacune des trois chaînes de ces sous-unités de collagène. La séquence suit souvent le modèle Gly-X-Pro ou Gly-X-Hyp, où X est l'un des divers autres résidus d'acides aminés. Gly-Pro-Hyp existe fréquemment. La triple hélice se resserre sous tension, résistant à l'étirement, rendant le collagène inextensible.

Parce que la glycine est le plus petit acide aminé, elle joue un rôle unique dans les protéines structurelles fibreuses. Dans le collagène, la glycine est requise toutes les trois positions, car l'assemblage de la triple hélice place ce résidu à l'intérieur (axe) de l'hélice, où il n'y a pas d'espace pour un groupe latéral plus grand que l'unique atome d'hydrogène de la glycine. Pour la même raison, les anneaux du Pro et Hyp doivent pointer vers l'extérieur. Ces deux acides aminés stabilisent thermiquement la triple hélice - Hyp encore plus que Pro.

Dans l'os, des triples hélices entières de collagène se trouvent dans un réseau parallèle et décalé. Des espaces mesurant 40 nm entre les extrémités des sous-unités du tropocollagène servent probablement de sites de nucléation pour le dépôt de cristaux longs, durs et fins du composant minéral, qui est (approximativement) l'hydroxyapatite, Ca₅(PO₄)₃(OH), avec un peu de phosphate. C'est ainsi que certains types de cartilage se transforment en os. Le collagène donne à l'os son élasticité et contribue à la résistance aux fractures.

En outre, un intérêt majeur s'est porté sur l'endostatine, un fragment libéré du collagène de type 18, qui inhibe puissamment l'angiogenèse et la croissance tumorale.

Formation

La formation de tropocollagène commence dans le noyau d'un fibroblaste, lorsqu'une molécule d'ARN messager (ARNm) se forme sur un tronçon d'ADN (un gène du collagène) au cours du processus de transcription. L'ARNm quitte le noyau et s'associe aux unités ribosomiques qui parsèment les membranes du RER. Au cours du processus de traduction, des chaînes polypeptidiques se forment sur la matrice d'ARNm et sont libérées dans le RER (réticulum endoplasmique rugueux). Après le traitement, qui comprend la fixation de certaines molécules de sucre à des acides aminés spécifiques, les chaînes polypeptidiques s'organisent en structures triples hélicoïdales, appelées molécules de procollagène.

Les molécules de procollagène sont ensuite expédiées vers l'appareil de Golgi, la voie standard pour les protéines conçues pour l'exportation. Dans l'appareil de Golgi, des unités glucidiques supplémentaires sous forme de disaccharides sont ajoutées aux molécules de procollagène. À ce stade, le procollagène est emballé dans des vésicules de sécrétion au sein du complexe de Golgi. Les molécules de procollagène sont ensuite transférées à l'extérieur du fibroblaste par le processus d'exocytose.

Lorsqu'ils quittent la cellule, certains acides aminés sont clivés des extrémités des molécules de procollagène, ce qui donne une protéine remodelée appelée tropocollagène. Grâce à davantage de réticulation, les molécules de tropocollagène deviennent alors liées de manière très ordonnée pour former une fibrille de collagène.

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