Kératine

Définition

La kératine est une protéine à structure fibreuse, très riche en soufre, qui constitue le composant principal qui forme les couches les plus externes de l'épiderme des vertébrés et autres organes dérivés de l'ectoderme, phanères tels que les cheveux, les ongles, les plumes, les cornes, les becs et les onglons.

Les cheveux sont constitués de kératine :

Les cheveux humains sont faits de kératine.

Explications

L'une des biomolécules dont la dureté se rapproche de celle de la kératine est la chitine, qui ne doit pas être confondue, puisque celle-ci est un polysaccharide.

Fonction structurelle

La kératine est une protéine avec une structure secondaire. C'est-à-dire que la chaîne macromoléculaire avec certaine structure primaire (ou séquence), se plie sur elle-même, acquérant trois dimensions. Cette structure peut être hélicoïdale, s'appelant ainsi protéine en hélice ou laminaire ou feuillet. Des interactions intermoléculaires telles que des liaisons hydrogène, des forces hydrophobes ou des liaisons salines, telles que celles entre les acides aminés acide glutamique et lysine, retiennent ensemble les acides aminés de différents brins ou segments macromoléculaires de la protéine. La capacité de transfert de charge à travers les liaisons intermoléculaires fait des kératines de bons biomatériaux structuraux, avec de bonnes propriétés mécaniques.

La kératinisation ou kératogénèse de l'épiderme est un processus de différenciation et de migration des kératinocytes aboutissant à la formation des phanères, des cellules cornées.

Types

Les kératines sont généralement classées en deux familles, en fonction de l'abondance de leur proportion dans les structures de type hélices alpha ou feuillets bêta.

Les principales kératines sont :

• alpha-kératine : l'alpha-kératine a dans ses chaînes de résidus d'acides aminés (monomères) de la cystéine, qui constituent des ponts disulfure, qui est appelé le groupe cystine. Les ponts disulfures assurent la rigidité et la résistance à l'alpha kératine. Ainsi, il y a une plus grande quantité de liaisons cystine (disulfure) dans les régions structurelles des cornes d'un animal et dans les ongles ou dans les cheveux. La kératine alpha se trouve dans les poils, les cornes, les ongles et autres fantômes.
• bêta-kératine : la bêta-kératine ne présente pas de cystéine, ou le fait en très faible proportion, par conséquent elle contient peu de réticulations intermacromoléculaires à travers des ponts disulfure (cystine). Cependant, la kératine de type bêta a une proportion plus élevée de plis de forme de feuillet ß (feuillet B). La forte cohésion donnée par le grand nombre d'associations par liaisons hydrogène de feuillets β, rend la présence de kératine-β dans des matériaux à haute résistance tels que la soie d'araignée. Les kératines-α peuvent également avoir des feuillets β, bien que dans une proportion plus faible que les β-kératines. De même, les β-kératines ont également des hélices α. Cela rend la classification des kératines controversée.

Structure et propriétés

Leur structure fibreuse renforce la force des kératines : les chaînes d'acides aminés individuelles forment une hélice α à droite. Deux de ces hélices s'assemblent en une super-hélice gauche et deux de ces super-hélices forment de l'α-kératine en protofibrille. Plusieurs protofibrilles se combinent pour former une microfibrille, qui s'assemble en faisceaux et forme des macrofibrilles.

Plus les fibres sont raides, plus leurs composants sont réticulés par des liaisons disulfure de l'acide aminé L-cystéine. Par exemple, la kératine dans les cornes et les griffes contient plus de ponts disulfure que la laine et les poils. Leonor Michaelis a découvert que les ponts disulfure sont réduits par l'acide thioglycolique. C'était la base biochimique de la permanente en coiffure.

Avant la kératinisation, et généralement chez les vertébrés et autres épithéliums animaux, les α-kératines (ou cytokératines) sont des filaments de kératine faiblement organisés. Ceux-ci appartiennent aux filaments intermédiaires, qui forment avec les microtubules et les microfilaments le cytosquelette des cellules eucaryotes. Actuellement, 20 protéines de cytokératine sont connues, dont la masse moléculaire est comprise entre 40 et 68 kDa. KRT1 à KRT8 sont comptés comme la sous-famille de type A de base neutre, KRT9 à KRT20, à la sous-famille de type B acide. Ceux-ci forment par paires dans les filaments intermédiaires un complexe hétérodimère de type A et une cytokératine de type B.

Le schéma de distribution de ces complexes diffère significativement dans différentes cellules épithéliales, de sorte qu'avec une détection d'anticorps contre les sous-types KRT1 à KRT20, l'origine de ces cytokératines peut être réduite. Ceci est utilisé en médecine dans les diagnostics pathologiques pour déterminer l'origine des métastases tumorales. Des mutations dans divers gènes de la kératine sont responsables d'un certain nombre de maladies héréditaires rares (ichtyose).

Kératine des cheveux

La kératine des cheveux est classée dans les protéines fibreuses; ses caractéristiques sont de longues chaînes de structure secondaire, insolubles dans l'eau, et les solutions de faible salinité sont donc idéales pour effectuer des fonctions squelettiques et une grande résistance physique avec des fonctions structurelles.

Les cheveux sont construits par des macro-fibrilles de kératine emballées à l'extérieur; ceux-ci sont formés par des microfibrilles, qui se tordent dans un enroulement à gauche. Les interactions entre les brins interviennent par des ponts disulfure. La kératine des cheveux contient une forte proportion d'alpha-kératine et il est possible de la transformer en bêta-kératine si, par exemple, nous appliquons de la chaleur et de l'humidité. Les cheveux peuvent même doubler sa longueur. Cela existe parce que les ponts d'hydrogène de l'hélice sont brisés et que les chaînes polypeptidiques adoptent une conformation étendue, dans laquelle la voluminosité des groupes latéraux -R rend la conformation -bêta instable, et donc peu après adopter de nouveau la conformation hélicoïdale, avec laquelle les cheveux retrouvent leur longueur d'origine. Il est incorrect de dire que les cheveux sont constitués de cellules, on ne trouve que de la kératine riche en soufre et une matrice amorphe qui maintient les microfibrilles emballées à l'extérieur de la même façon que la cellule qui les a synthétisées autrefois. le follicule pileux est celui qui a des cellules actives chargées de synthétiser les éléments précédents.

La cuticule, formée par des cellules composées de kératine, est responsable de la protection de l'intérieur des cheveux, tout en influençant leur luminosité et leur couleur. Plusieurs facteurs affectent la bonne qualité de celle-ci : traitements mécaniques (mauvais brossage, etc.), conditions environnementales (pollution, etc.), détérioration et mention spéciale aux travaux chimiques (redressage, etc.); Ceux-ci provoquent le gonflement et l'ouverture de la cuticule, ce qui, avec l'utilisation continue de celle-ci, modifie la structure du cheveu, le rendant sec, fragile, poreux et même cassant.

Utilisation technique

Des produits naturels contenant de la kératine, la L-cystéine, la L-tyrosine et d'autres acides aminés protéinogènes sont produits à l'échelle industrielle. À cet effet, les produits naturels sont d'abord hydrolysés avec de l'acide chlorhydrique. L'hydrolysat est neutralisé avec de l'ammoniac. Les L–aminoacides sont ensuite séparés en raison de leurs différentes solubilités ou isolés selon le principe de la chromatographie par échange d'ions.

Les produits à base de kératine (par exemple la laine non-tissée de mouton) sont utilisés dans la décomposition du formaldéhyde. Des recherche sur la laine ont prouvé, qu'à long terme, ces produits sont capables d'éliminer le formaldéhyde de l'air ambiant. Les jardins d'enfants, les écoles et les maisons privées (de nombreuses maisons préfabriquées des années 1970 et 1980) ont déjà été rénovés au cours des dernières années.

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