Filament intermédiaire

Définition

Les filaments intermédiaires constituent un système de structures filamenteuses dans le cytoplasme et le noyau des cellules eucaryotes, contrairement aux microtubules et aux microfilaments d'actine, constituants du cytosquelette des cellules de presque tous les vertébrés.

Deux filaments intermédiaires de desmosomes :

Les deux desmosomes montrent des filaments intermédiaires visibles (indiqués par les flèches).

Explications

Un filament intermédiaire qualifie une fibre protéique cytoplasmique d'un diamètre de 8 à 10 nm, dite intermédiaire en raison de son diamètre compris entre celui des microtubules et celui des filaments d'actine. Les filaments intermédiaires sont stables, résistants et constituent le cytosquelette des cellules.

Structure

Les filaments intermédiaires sont des composants du cytosquelette, formés par des amas de protéines fibreuses. Son nom dérive de son diamètre, 10 nm, plus petit que celui des microtubules, 25 nm, mais plus grand que celui des microfilaments, 7 nm. Ils sont uniques dans les cellules animales.

Ils sont extrêmement insolubles, de composition protéique complètement différente de celle retrouvée dans les microfilaments et les microtubules, et forment un réseau structurel qui relie les hjn cellulaires, les organites cytoplasmiques et le noyau. Ils sont omniprésents dans les cellules animales, et ils n'existent pas dans les plantes et les champignons.

Ce sont des polymères, les monomères étant des polypeptides fibreux allongés dont il existe plusieurs types, mais qui ont tous en commun une région centrale d'environ 310 acides aminés qui forme une hélice a. Cette région se prolonge par une tête N-terminale et une queue C-terminale, qui varient d'un type à l'autre. Les monomères s'assemblent en dimères, puis en tétramères. Ces derniers s'assemblent par 8 en une super-hélice.

L'unité fonctionnelle, en raison de sa grande stabilité dans le cytosol, est le tétramère.

Types de protéines

On distingue 4 types de peptides formant les filaments intermédiaires :

• les cytokératines I et II (cellules épithéliales, kératines);
• les protéines des neurofilaments (NF-L, NF-M, NF-H);
• la vimentine (nombreuses cellules d'origine mésodermique) et protéines apparentées (desmine des muscles, protéine fibrillaire acide gliale des cellules gliales, périphérine des neurones);
• les lamines A, B et C, des protéines laminaires (lamina nucléaire, enveloppe nucléaire);
• des desmines, des cellules des muscles et fibroblastes.

Fonction

La fonction principale du filament intermédiaire est de donner de la rigidité à la cellule. La fonction dépend de la composition et de l'emplacement des filaments. Les laminés nucléaires en plus de donner de la rigidité au noyau participent à la régulation de la transcription. D'autres membres, les kératines, participent à certaines jonctions cellulaires (desmosomes et hémidesmosomes).

En outre, ils permettent :

• un soutien structurel;
• la fixation au noyau;
• ils fournissent une connexion adaptable;
• ils fournissent un cadre structurel;
• ils ne donnent pas de mouvement.

Sa fonction n'est pas clairement observée in vitro puisqu'elle donne naissance à des tissus et à des organes. [la citation nécessaire ] Ils sont essentiels pour l'ancrage des cellules à d'autres cellules ou à la matrice extracellulaire. Les protéines in vitro ne sont pas nécessaires à leur fonction mais in vivo. Certaines fonctions des protéines associées in vivo aux filaments intermédiaires sont :

• Joindre les filaments intermédiaires avec d'autres structures cellulaires telles que la membrane plasmique;
• Faire des réseaux entre les filaments intermédiaires;
• Former des rigidités.

Les irrégularités dans l'expression génétique des protéines de filaments intermédiaires provoquent une fragilité et des dystrophies cellulaires (comme dans le cas de certaines cardiomyopathies).

Il existe des protéines associées à des filaments intermédiaires qui se réticulent avec les microtubules et l'actine.

Stabilité

Les filaments intermédiaires, contrairement à l'actine F ou aux microtubules, sont très stables. Pour sa dynamique, la phosphorylation et la déphosphorylation de ses composants sont nécessaires au moyen de kinases et de phosphatases, respectivement.

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