Actine

Définition

Une actine est une protéine qui, sous la forme de polymère (en hélice serrée), constitue des filaments qui forment une composante importante du cytosquelette et sont présents aussi dans les muscles. Cette protéine motrice est impliquée dans la contraction musculaire.

L'actine est une protéine cytoplasmique existant sous deux formes : l'actine G, globulaire et monomérique, et l'actine F, filamenteuse et polymérique, et résultant de la polymérisation de l'actine G. Ces deux formes sont en équilibre dynamique dans la cellule. Les filaments d'actine font partie du cytosquelette et ont un diamètre de 5–7 nm.

Les microfilaments d'une actine :

L'actine est une famille de protéines globulaires qui forment des microfilaments, l'un des trois composants fondamentaux du cytosquelette des cellules des organismes eucaryotes.

Explications

On peut trouver l'actine sous la forme d'un monomère sous forme libre, appelé actine G, ou de polymères linéaires appelés microfilaments ou F-actine, essentiels pour des fonctions cellulaires aussi importantes que la mobilité et la contraction de la cellule lors de la division cellulaire.

Le fait que la teneur en protéines d'une cellule prenne toujours un pourcentage élevé et que sa séquence soit hautement conservée, c'est-à-dire qu'elle ait très peu évolué tout au long de l'évolution, s'explique par l'importance de l'actine. Pour ces deux raisons, on peut dire que sa structure a été optimisée. Sur ce, nous pouvons souligner deux caractéristiques particulières : c'est une enzyme qui hydrolyse l'ATP, la "monnaie universelle de l'énergie" des processus biologiques, le faisant très lentement.

Mais en même temps, elle a besoin de cette molécule pour maintenir son intégrité structurale et acquérir sa forme efficace dans un processus de pliage presque dédié. C'est aussi celle qui établit le plus d'interactions avec d'autres protéines, ce qui lui permet d'effectuer les fonctions les plus variées qui atteignent presque tous les aspects de la vie cellulaire.

Un filament d'actine avec troponine et tropomyosine :

Structure d'un filament d'actine (typique du cytosquelette de cellules eucaryotes) avec troponine et tropomyosine.

La myosine (tropomyosine) est un exemple de protéine liant l'actine. Un autre exemple est la villine, qui peut entrelacer l'actine en faisceaux ou couper les filaments d'actine, en fonction de la concentration du cation de calcium dans son environnement.

Un bon nombre de maladies sont basées sur des altérations génétiques dans les allèles des gènes qui régissent la production d'actine ou de ses protéines associées, étant également essentielles dans le processus d'infection de certains micro-organismes pathogènes. Des mutations dans les différents gènes d'actine présents chez l'homme provoquent des myopathies, des variations de la taille et de la fonction cardiaques et une surdité.

Les composants du cytosquelette sont également liés à la pathogénicité des bactéries intracellulaires et des virus, en particulier dans les processus liés à l'évasion de la réponse du système immunitaire.

Rôles

La formation de microfilaments dans un processus dynamique fournit un échafaudage qui donne à la cellule une forme avec la possibilité de se remodeler rapidement en réponse à son environnement ou à des signaux de l'organisme, par exemple augmenter la surface cellulaire pour absorber ou soutenir l'adhésion des cellules pour former des tissus.

Sur cet échafaudage, d'autres enzymes peuvent être ancrées, des organelles comme le cil cellulaire, dirigent la déformation de la membrane cellulaire externe qui permet l'ingestion cellulaire ou la cytokinèse. Elle peut aussi produire du mouvement, soit seul, soit aidé par des moteurs moléculaires.

De cette façon, elle contribue à des processus tels que le transport intracellulaire des vésicules et des organelles et la contraction musculaire, ou la migration cellulaire, important dans le développement embryonnaire, la réparation des plaies ou le cancer invasif. L'origine évolutive de cette protéine peut être tracée dans des cellules procaryotes, où des équivalents existent. Enfin, elle est important dans le contrôle de l'expression des gènes.

L'actine F possède de nombreux rôles :

• mouvement et déplacement : en présence de Ca2t, les filaments épais de myosine se lient aux filaments minces d'actine, ce qui permet le glissement de chaque filament l'un contre l'autre et par conséquent la contraction musculaire. Elle forme aussi les filopodes et les pseudopodes;
• forme de la cellule : l'actine est fixée aux protéines de la membrane plasmique par des protéines d'ancrage comme la spectrine, l'ankyrine, la filamine et la dystrophine;
• structure : l'actine forme le cytosquelette des microvillosités et stéréo- cils.
• relation : l'actine est reliée à la matrice extracellulaire ou à d'autres cellules par l'intermédiaire des intégrines.

ABP est le sigle de l'anglais Actin binding protein, soit littéralement "protéine de liaison à l'actine". récepteur protéique de l'auxine, présent surtout dans le tonoplaste, le plasmalemme et le lumen du réticulum endoplasmique de plusieurs types cellulaires comme les cellules du coléoptile, des racines... La fixation de l'auxine sur son récepteur induit l'activation de adénylate cyclase par l'intermédiaire de la protéine G.

F-Actine et G-Actine

L'actine est une protéine qui fonctionne dans le système contractile du muscle squelettique, où elle se trouve dans les filaments minces. Dans le muscle, l'actine fibreuse (F-actine) est un polymère hélicoïdal d'une chaîne polypeptidique globulaire, la G-actine. L'actine est présente chez tous les eucaryotes et possède une séquence protéique hautement conservée.

Les actines des cellules non musculaires sont codées par des gènes différents de ceux du muscle et se sont révélées impliquées dans la forme des plaquettes, l'endocytose, la motilité cellulaire, la division cellulaire, les métastases et la signalisation cellulaire.

L'actine est généralement isolée sous forme de G-actine, qui peut être transformée de manière réversible en une forme fibreuse polymérisée visqueuse, l'actine F, par l'ajout de sels neutres et à un pH neutre ou légèrement alcalin. La réaction, qui implique un nucléotide lié est : G-actine-ATP → F-actine-ADP + Pi.

Caractéristiques

L'actine se compose de 376 acides aminés. La forte proportion de résidus de proline et de glycine (4,9 % et 7,5 %, respectivement) contribue à la forme globulaire de la G-actine. Six gènes d'actine sont exprimés chez les mammifères et les oiseaux, et ces séquences partagent toutes une grande homologie.

La structure contient quatre domaines. Deux de ces domaines sont des domaines alpha/bêta similaires, qui contiennent le site catalytique de l'ATPase. L'hélice F-actine se compose de 13 molécules de G-actine dans six tours de l'hélice, qui se répètent tous les 360 angströms. Chaque molécule d'actine est constituée de cinq groupes sulfhydryle. L'actine est associée à la tropomyosine et au complexe de troponine dans le muscle. L'actine contient également un site de liaison à la myosine, où elle forme des complexes temporaires avec la myosine pendant la contraction musculaire, et de façon permanente pendant la rigor mortis.

Histoire

Bien qu'il y ait eu un débat concernant le découvreur officiel de l'actine, on pense qu'en 1887, Halliburton a été le premier à fabriquer un extrait contenant de l'actine brute, et ce n'est qu'en 1942 que Straub a isolé pour la première fois l'actine pure. La méthode originale de Straub pour isoler l'actine est relativement similaire aux procédures utilisées aujourd'hui. À cette époque, cependant, on en savait peu sur la structure musculaire au niveau submicroscopique.

Les années 1950 ont apporté une meilleure compréhension de la structure filamenteuse de l'actine. Le modèle de filament glissant a été développé et reste essentiellement inchangé depuis lors. Cette théorie explique que les filaments épais et minces à l'intérieur du sarcomère glissent les uns sur les autres, raccourcissant toute la longueur du sarcomère. Afin de glisser les unes sur les autres, les têtes de myosine interagiront avec les filaments d'actine et, en utilisant l'ATP, se plieront pour passer l'actine (2004).

Au cours des années 1960 et 1970, des schémas radiographiques bidimensionnels de la structure de l'actine ont été obtenus et étudiés (Huxley 2004). Dans les années 1980, les premières cartes de densité électronique interprétables de la molécule d'actine ont été acquises, et l'hydrolyse de l'ATP et la dissociation du phosphate ont été caractérisées.

L'implication de l'actine et de ses protéines associées dans les métastases a été étudiée dans les années 1990, et la structure cristalline a été résolue. Des recherches récentes se sont concentrées sur les fonctions de l'actine dans l'endocytose, et il a été proposé que l'actine soit un composant des complexes de remodelage de la chromatine dans la biogenèse de l'ARN.

En rapport avec "actine"

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