Vinculine
Définition
La vinculine est une protéine cytoplasmique de liaison à l'actine enrichie en adhérences focales et en jonctions adhérentes, essentielle au développement embryonnaire. La conformation de la vinculine est régulée puis recrutée pour les adhérences focales lors de son activation.
Connexion de l'intégrine grâce à la vinculine :
Les phosphoinositides régulent les interactions indépendantes de la force entre la taline, la vinculine et l'actine. Deux protéines clés, la taline et la vinculine, connectent l'intégrine aux réseaux d'actomyosine dans la cellule.
Explications
La vinculine joue un rôle important dans la gouvernance de l'adhérence cellule-matrice (adhérence cellulaire). La structure cristalline de la vinculine et les détails moléculaires de la façon dont la vinculine régule les événements d'adhésion ont émergé depuis 2010. Les données récentes suggèrent une fonction critique de la vinculine dans la régulation du regroupement des intégrines, de la génération de force et de la force d'adhésion.
En plus d'un rôle important dans l'adhérence cellule-matrice, la vinculine émerge également en tant que régulateur de l'apoptose, de l'entrée de Shigella (bactérie) dans les cellules hôtes et de l'adhérence cellule-cellule à base de cadhérine, et peut-être de paxilline. Une inspection minutieuse de ce travail révèle qu'il existe des similitudes entre le rôle de la vinculine dans les adhérences focales et ces processus, ainsi que des différences intrigantes.
Rôle dans les jonctions adhérentes
La vinculine est une protéine liant l'actine présente dans les adhérences cellule-matrice et les jonctions adhérentes. Dans les jonctions adhérentes, elle lie l'α- et la β-caténine. Il pourrait être recruté à la jonction adhérente par la β-caténine et à un stade plus précoce de la maturation de contact par la myosine VI.
L'inhibition de l'expression de la vinculine spécifiquement restreinte aux jonctions adhérentes conduit à une diminution de l'adhérence dépendante de la cadhérine, en fonction de la liaison de la vinculine à la β-caténine.
Cela suggère qu'une interaction entre la vinculine et la β-caténine est cruciale pour stabiliser la E-cadhérine à la surface cellulaire. Le mécanisme le plus probable de cette stabilisation est que la vinculine agit en contrôlant les temps de séjour des complexes de jonction adhérents; de la même manière qu'il le fait dans les adhérences cellule-matrice où il contrôle la durée de vie des complexes vinculine-taline.
De plus, une interaction préférentielle avec la vinculine est rapportée pour le complexe de cadhérine hypoglycosylée, ce qui conduit à des contacts plus stables.
Mécanotransduction
La vinculine est l'une des protéines majeures de la plaque sous-membranaire des adhérences focales (AF). Elle peut être étiquetée avec une protéine fluorescente verte (GFP) à son terminal aminé. La GFP-vinculine localise et marque les AF avec une très haute qualité optique.
Une possibilité intrigante est que la force au niveau des AF conduit à l'ouverture mécanique des domaines de la vinculine. Des analyses informatiques récentes ont montré que des changements conformationnels subtils peuvent conduire à l'activation des protéines.
La vinculine a des sites de liaison sur la taline, normalement enfouis dans un faisceau de cinq hélices dans le domaine de la tige de la taline qui peut tourner hors du noyau de l'hélice lorsqu'une force est appliquée. Une fois dégradé, ce domaine devient accessible pour la liaison.
Dans le cas de la taline, il est probable que le dépliement ne soit pas nécessaire, puisque la structure du complexe lié est compatible avec un simple échange d'hélice de la taline à la vinculine. Un mécanisme alternatif a également été proposé par d'autres auteurs,68 impliquant une rupture du domaine de la tige afin d'exposer le site de liaison à la vinculine.
La vinculine résidant dans une conformation "fermée" peut être déclenchée mécaniquement pour révéler des sites de liaison cryptiques. De même, de petits changements conformationnels peuvent également modifier l'affinité de liaison ou l'activité enzymatique. Par exemple, lorsque la liaison aux protéines existe par le biais d'interactions de sites hydrophobes, un changement conformationnel pourrait modifier cette fonction et potentiellement la perturber totalement.
La transmission de force de l'ECM à l'intérieur de la cellule intervient par une chaîne de protéines, situées dans les sites d'AF, qui comprennent une liaison protéique intégrine-ECM (avec la fibronectine, la vitronectine et autres), des protéines associées à l'intégrine du côté intracellulaire (paxilline, taline, vinculine et autres) et des protéines reliant le complexe FA au cytosquelette.
Dans les fibroblastes de prépuce humain, par exemple, il a été démontré que la quantité de tension générée par un FA est directement corrélée à la taille de l'AF et à la quantité de fluorescence de la protéine adaptatrice AF GFP-vinculine.
Synonymes, antonymes
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