Paxilline
Définition
La paxilline est une protéine adaptatrice d'adhérence focale multifonctionnelle et multi-domaine située à l'interface entre la membrane plasmique et le cytosquelette d'actine. Elle fournit une plate-forme pour l'intégration et le traitement des signaux liés aux facteurs d'adhéréence et de croissance.
La paxilline joue un rôle de protéine d'échafaudage important au niveau des adhérences focales en recrutant des molécules structurelles et de signalisation impliquées dans le mouvement et la migration cellulaire.
Rôle de la paxilline dans l'adhérence focale :
Dans les cellules migrantes, l'interaction de Nudel avec la paxilline au niveau des sites d'adhérence naissants stabilise la ligature intégrine-ECM pour favoriser l'adhérence des saillies membranaires. Lorsque l'effet auto-inhibiteur du domaine FERM de FAK est abrogé par des événements de signalisation, le domaine FAT est exposé et capable de déplacer Nudel de la paxilline. Les sites d'adhérence dans les FX et les AF sont exempts de Nudel et présentent donc une force d'adhérence cellulaire réduite.
Explications
Pour faciliter une réponse rapide aux changements environnementaux, les cellules utilisent des protéines d'échafaudage - ou adaptatrices - pour recruter des composants clés de leur machinerie de transduction de signal vers des emplacements subcellulaires spécifiques. La paxilline est l'une de ces protéines.
La paxilline est une protéine focale associée à l'adhésion cellulaire qui joue un rôle de coordination dans les voies de signalisation régulant la forme, la motilité et la propagation des cellules.
Les protéines d'échafaudage comme la paxilline jouent un rôle tout aussi important dans la terminaison de la signalisation basée sur l'adhérence, contribuant ainsi au désassemblage/renouvellement de l'adhérence focale.
Adhérence focale
Les adhérences focales (AF, contacts focaux) sont des connexions cellulaires d'ancrage qui couplent mécaniquement le cytosquelette d'actine d'une cellule au substrat (matrice extracellulaire, ECM).
Les adhérences focales sont des complexes d'adhérence spécialisés dépendant de l'intégrine, qui assurent l'ancrage cellulaire à la matrice extracellulaire. Les adhérences focales fonctionnent également comme des plates-formes de mécano-signalisation en percevant et en intégrant divers signaux physiques et (bio)chimiques de leur microenvironnement, et en les transduisant en signalisation intracellulaire pour le contrôle du comportement cellulaire.
Les adhérences focales sont les structures subcellulaires qui médient les effets régulateurs de l'ECM dans une cellule. Les adhérences focales peuvent contenir plus de 100 protéines différentes, suggérant une diversité fonctionnelle considérable.
Protéines d'adhérences focales
Le mécanisme biologique fondamental de la création de la signalisation intracellulaire en réponse aux changements des forces de tension semble être étroitement lié au recrutement de la paxilline et à la liaison aux adhérences focales.
Fait intéressant, la nature dépendante de la tension de la liaison de la paxilline aux adhérences, combinée à sa fonction d'échafaudage, suggère un rôle majeur de cette protéine dans l'intégration de plusieurs signaux du microenvironnement et, par conséquent, dans l'activation de diverses réponses moléculaires.
Les bases moléculaires de la mécano-sensibilité dépendent de la capacité de mécano-signalisation des protéines d'adhérences focales centrales. Elles mettent en évidence le rôle de la paxilline en tant que composant clé de la machinerie de mécano-transduction basée sur l'interaction des cellules avec des substrats activant la β3 intégrine-taline-kindlin.
Carrefour de la migration cellulaire pathologique
La paxilline est un composant principal des adhérences focales (AF) et joue un rôle important dans la transduction des signaux extracellulaires en réponses intracellulaires, déclenchées par l'engagement des intégrines avec la matrice extracellulaire (ECM).
En tant que protéine d'échafaudage, la paxilline contribue au recrutement de kinases et de phosphatases spécifiques, de cofacteurs, d'oncoprotéines et de protéines structurales, impliquées dans les cascades de signalisation intracellulaires. L'activation de ces voies conduit finalement à la réorganisation du cytosquelette d'actine et à l'assemblage/démontage des adhérences focales (AF) nécessaires à la fixation, à la propagation et à la migration des cellules.
La paxilline est non seulement recrutée au niveau des AF naissants à l'avant de la cellule pour l'assemblage des complexes d'adhérence, mais également nécessaire pour le désassemblage des AF à l'extrémité arrière de la cellule lors du mouvement et de la migration cellulaire. Par conséquent, la paxilline peut exercer des effets positifs ou négatifs sur la migration cellulaire.
Bien que la paxilline soit principalement localisée au niveau des AF, elle est également présente aux emplacements cytoplasmiques et nucléaires, où elle peut affecter la transcription des gènes, agissant ainsi comme un lien direct de la membrane plasmique et du cytosquelette au noyau.
Malgré son inclusion dans des complexes protéiques avec des protéines et des enzymes du cytosquelette, la paxilline ne présente pas d'activité enzymatique mais fournit des sites d'ancrage pour d'autres protéines afin de faciliter l'assemblage de complexes multiprotéiques.
Synonymes, antonymes
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