Liaison peptidique
Définition
Une liaison peptidique est un type spécial de liaison amide formée entre deux molécules où un groupe α-carboxyle d'une molécule réagit avec le groupe α-aminé d'une autre molécule libérant une molécule d'eau. La liaison peptidique est également appelée liaison isopeptide où la liaison amide se forme entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé d'un autre acide aminé à d'autres positions que l'alpha.
Une liaison peptidique :
Schéma de la formation de liaisons peptidiques par réaction de déshydratation et formant un dipeptide, ainsi qu'une molécule d'eau pure.
Explications
Le processus de formation de la liaison peptidique est un exemple de réaction de condensation entraînant une déshydratation (élimination de l'eau). Les liaisons peptidiques sont des liaisons covalentes qui existent entre deux acides aminés quelconques résultant en une chaîne peptidique.
Une double liaison partielle existe entre le carbone et l'azote de la liaison amide qui stabilise la liaison peptidique. L'azote impliqué dans la liaison donne sa paire solitaire au groupe carbonyle, ce qui entraîne un effet de résonance. La résonance est très stabilisatrice car les électrons peuvent être délocalisés sur plusieurs atomes, ce qui entraîne une structure de résonance. Ainsi, la structure de résonance stabilise la liaison mais limite également la rotation autour de la liaison amide en raison de la double liaison partielle.
Les liaisons peptidiques ont une configuration plane qui subit très peu de mouvement autour de la liaison C-N, mais les autres liaisons uniques de chaque côté de la liaison C-N présentent un degré élevé de mouvement de rotation.
Le test de Biuret peut être utilisé pour identifier une liaison peptidique qui est une liaison covalente.
Formation d'une liaison peptidique
Le mécanisme de formation de liaisons peptidiques est un processus de synthèse de déshydratation. Lors de la formation d'une liaison peptidique, le groupe carboxyle d'un acide aminé se déplace vers le groupe aminé d'un autre acide aminé.
Par la suite, un atome d'hydrogène et un atome d'oxygène sont perdus du groupe carboxyle (COOH) du premier acide aminé. En revanche, un hydrogène est perdu du groupe aminé (NH2) de l'autre acide aminé. Il en résulte la libération d'une molécule d'eau H2O avec la formation d'une liaison amide (C-N) entre les deux acides aminés.
Le processus de formation d'une liaison peptidique entre deux acides aminés aboutit à une molécule de dipeptide. Ainsi, une liaison peptidique se forme lorsque le groupe carboxyle d'un acide aminé se condense avec le groupe aminé d'un autre acide aminé libérant dans une molécule d'eau.
La formation de la liaison peptidique est une réaction endergonique qui nécessite de l'énergie, qui est obtenue à partir de l'ATP chez les êtres vivants. Parce que cette réaction implique l'élimination d'une molécule d'eau, on l'appelle une réaction de synthèse de déshydratation.
La formation d'un dipeptide à partir de deux acides aminés distincts s'accompagne de la perte d'une molécule d'eau (réaction de condensation). Ceci est causé par l'abandon d'un atome d'hydrogène (H) par le groupe aminé et d'un groupe hydroxyle (OH) par le groupe carboxyle. L'équilibre de cette réaction se trouve sur le côté gauche (c'est-à-dire du côté de l'hydrolyse de la liaison peptidique); l'énergie est nécessaire pour former une liaison peptidique (réaction endothermique). Par définition, l'extrémité aminée est dite être le début chimique d'une protéine et l'extrémité carboxyle est l'extrémité chimique d'une protéine.
Propriétés de liaison peptidique
Les structures limitent la forme de résonance. La liaison peptidique est stabilisée par un effet mésémérique et ne peut pas subir une rotation libre, une propriété très importante pour déterminer la conformation tridimensionnelle des chaînes polypeptidiques. Cela implique la résonance de la liaison peptidique. Dans cette structure, il s'ensuit que les deux groupes r d'acides aminés sont alternés de chaque côté de la liaison peptidique.
La longueur d'une liaison peptidique est de 1,33 Å = 133 pm (= 1,33.10-10 m). C'est plus petit qu'une seule connexion régulière, mais plus qu'une double connexion.
Dégradation des liaisons peptidiques
La dégradation de la liaison peptidique se fait par hydrolyse, nécessitant ainsi la présence de molécules d'eau. La réaction de dégradation est très lente car la liaison amide entre les acides aminés est stabilisée par la double liaison partielle.
En raison de la double liaison partielle entre la molécule de carbone et d'azote, l'atome de carbone génère une légère charge positive. En présence d'eau, l'OH– les ions d'eau attaquent l'atome de carbone, ce qui entraîne la dégradation de la liaison peptidique. L'ion hydrogène restant de l'eau attaque alors l'atome d'azote résultant en groupe aminé.
À la suite de cela, la molécule peptidique est clivée en deux unités; une unité avec le groupe carboxyle et une autre avec le groupe aminé. La dégradation du peptide est une réaction exergonique qui libère environ 8–16 Kjol/mole d'énergie. Parce que les réactions de dégradation des protéines sont très lentes, elles sont généralement catalysées par des enzymes protéolytiques comme les protéases et les peptidases.
Hydrolyse des liaisons peptidiques
L'hydrolyse des liaisons peptidiques est l'étape principale de toutes les réactions d'hydrolyse des protéines. La méthode la plus courante de dégradation des protéines est l'hydrolyse catalysée par l'acide de la liaison peptidique.
L'hydrolyse peptidique est également essentielle dans certaines réactions synthétiques où les acides aminés d'un peptide sont clivés et transférés à un autre peptide, ce qui entraîne une synthèse distincte des peptides. De même, différents peptides et protéines s'accumulent dans les cellules, ce qui entraîne une toxicité. L'hydrolyse des liaisons peptidiques est également essentielle à l'élimination de ces toxines.
L'hydrolyse des liaisons peptidiques est également une étape importante dans la digestion des protéines chez les êtres vivants. Elle intervient en présence d'eau et est catalysée par la présence d'acide.
L'hydrolyse des liaisons peptidiques est l'un des mécanismes de dégradation des liaisons peptidiques où les polypeptides sont soit clivés en peptides plus petits, soit dégradés en acides aminés distincts.
Exemples
La liaison peptidique est présente dans toutes les protéines qui lient l'acide aminé dans la chaîne ensemble :
- Monopeptide : avoir un acide aminé;
- Dipeptide : avoir deux acides aminés;
- tripeptide : avoir trois acides aminés;
- Tétrapeptide : avoir quatre acides aminés;
- Pentapeptide : avoir cinq acides aminés;
- Hexapeptide : avoir six acides aminés;
- Heptapeptide : avoir sept acides aminés;
- Octapeptide : avoir huit acides aminés.
Synonymes, antonymes
1 synonyme (sens proche) de "liaison peptidique" :
- liaison isopeptide
0 antonyme (sens contraire).
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