Oligopeptide

Définition

Un oligopeptide détient peu de peptides, mais en possède quand même, avec un faible nombre d'acides aminés. Il est souvent appelé simplement peptide, se compose de deux à vingt acides aminés et peut comprendre des dipeptides, des tripeptides, des tétrapeptides et des pentapeptides. Les composés chimiques qui comprennent jusqu'à dix acides aminés qui sont liés les uns aux autres via des liaisons peptidiques sont appelés oligopeptides.

Un tripeptide qui est un oligopeptide :

Cet oligopeptide est un tripeptide (Val-Gly-Ala) avec un résidu d'acide α-aminé N-terminal marqué en vert (dans l'exemple : L-valine) et un résidu d'acide α-aminé C-terminal marqué en bleu (dans l'exemple : L–alanine).

Explications

Les oligopeptides sont des peptides constitués principalement des acides α-aminés qui sont chimiquement liés par des liaisons peptidiques. Il n'y a pas de limite nette entre les oligopeptides et les polypeptides. De nombreux oligopeptides sont des enzymes toxiques et inhibant les hormones.

De nombreux oligopeptides sont présents naturellement et ont des propriétés physiologiques très spécifiques, telles que les hormones peptidiques, kinines, amanitines, toxines ou antibiotiques peptidiques. Ces derniers se présentent également souvent sous la forme de cyclopeptides qui peuvent contenir des résidus d'acides aminés L.

Les réactions de dégradation des polypeptides fournissent des oligopeptides hydrolytiques ou enzymatiques. Les synthèses en phase solide conduisent également à des oligopeptides.

Trois acides aminés différents peuvent déjà former six chaînes différentes. Les oligopeptides libres ont une odeur aversive et piquante; ils conduisent au vomissement, un trait caractéristique des oligopeptides.

Un oligopeptide est formé en ce que le groupe amino d'un premier acide aminé réagit avec le groupe carboxy d'un deuxième acide aminé avec élimination de l'eau. Le groupe amino libre du dipeptide résultant réagit alors avec le groupe carboxy d'un autre acide aminé. Selon ce modèle, d'autres acides aminés peuvent être attachés, de sorte qu'une courte chaîne d'acides aminés est formée, qui sont connectées les unes aux autres via des liaisons peptidiques. Si les deux extrémités de chaîne sont également liées ensemble, un peptide cyclique est formé. Les oligopeptides jouent par ex. B. en tant que composant des enzymes dans la désintoxication, le transport et les processus métaboliques.

Par exemple, les améthystes sont des inhibiteurs de la transcription de l'ARN et donc toxiques. Le glutathion GSH est un tripeptide (γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine) qui libère des électrons et réduit tout pont disulfure. La nétropicine se lie à des brins d'ADN avec des niveaux élevés de paires adénine-thymine.

Un oligopeptide typique est l'hormone oxytocine avec 9 acides aminés et un d'acide sulfurique. Il a un poids moléculaire de 1007. La séquence d'acides aminés de l'ocytocine est "Kys Tyr Ile Gln Asn Pro Leu Gln". La vasopressine ou l'adiurétine est de la même taille : elle a un poids moléculaire de 1084 et la chaîne est "Kys Tyr Phe Gln Asn Kys Pro Arg Gly". La chaîne du pyroglutamyldipeptide est "Glu son séroty tryps Gly Leu arg pro Gly". L'angiotensine est dans sa forme finale un peptide de 8 acides aminés dont les acides aminés sont discutés séquentiellement pour son pro Phe. Les hormones MSH qui stimulent le pigment de la peau, c'est-à-dire les mélanocytes régulant la couleur, ont une longueur de 13 acides aminés. La parathormone PTH est déjà un polypeptide de 74 acides aminés avec un poids moléculaire de 8 500. La gamma-glutamylglycine glycine, le glutathion, l'acide gamma-glutamique, la cystéine et la glycine sont impliqués dans les réactions d'oxydoréduction.

La muréine de la paroi cellulaire bactérienne contient du tétrapaptide L–ala-D-Glu (alpha-CONH₂) -L-Lys-D. La lysine peut être remplacée par de l'acide diaminomenalique, de l'ornithine ou de l'acide diaminobutyrique.

Voir aussi les oligoéléments.

Fibrinopeptide

Lors de la coagulation, un fibrinopeptide identifie un oligopeptide d'une vingtaine d'acides aminés détaché du fibrinogène par la thrombine et constituant le monomère de la fibrine.

Les fibrinopeptides sont insensibles au changement de leur séquence en acides aminés, ce qui en fait un outil incomparable pour estimer le taux de mutation au cours de l'évolution (un acide aminé tous les 200 000 ans).

Exemple de fibrinopeptide :

Fibrinopeptide avec les types de branches apparaissant dans le réseau de fibrine et les réticulations médiées par le facteur XIIIa (représentées en noir) peuvent exister dans une orientation transversale (en haut) ou longitudinale (en bas).

Dans le fibrinogène (glycoprotéine hexamérique), le centre de la molécule contient deux fibrinopeptides (FPA & FPB) et est riche en glutamate, aspartate et tyrosine-O-sulfate. Cette région, qui est fortement négative, permet à la protéine d'être hydrosoluble et entraîne une répulsion des molécules de fibrinogène entre elles.

✅ De nombreuses investigations soutiennent la notion que la coagulation active la voie fibrinolytique. Malgré des doses cliniquement adéquates et des concentrations sanguines d'héparine, l'activité de la voie de coagulation persiste. La formation de fragments de prothrombine et de fibrinopeptide et de complexes thrombine / antithrombine documente une activité continue de la thrombine dans ce contexte.

En cas d'infection, les dommages tissulaires localisés initiaux causés par des organismes envahissants entraînent la libération de facteurs chimiotactiques (composants du complément, fibrinopeptides) pour signaler des changements dans le système vasculaire à proximité qui permettent l'extravasation des PMN au site de la lésion.

La reconnaissance immunitaire innée utilise des molécules effectrices préformées pour reconnaître de larges motifs structuraux qui sont hautement conservés au sein des espèces microbiennes. L'engagement des composants innés conduit au déclenchement de voies de signal pour favoriser l'inflammation, garantissant que les agents pathogènes envahisseurs restent en échec pendant que la réponse immunitaire spécifique est engagée.

En rapport avec "oligopeptide"

• dipeptide

  

  Un dipeptide est une molécule composée de deux peptides, la forme la plus simple d'un polypeptide de type oligopeptide.

• glycopeptide

  

  Un glycopeptide est un composé formé d'un peptide de glycoprotéine et d'une partie glucidique.

• lipopeptide

  

  Un lipopeptide est une molécule constituée d'un lipide connecté à un peptide.

• neuropeptide

  

  Un neuropeptide est une petite molécule, formée par l'union de 3 acides aminés ou plus et est un peptide qui montre une action sur le système nerveux.