Lipase
Définition
La lipase est une enzyme principalement produite par le pancréas pour aider à digérer les graisses alimentaires. La lipase est une enzyme estérase du groupe des hydrolases qui catalyse l'hydrolyse des glycérides en glycérol et des acides de type acides gras. Elle est synthétisée par le pancréas, l'estomac, les glandes d'Ebner de la langue et certaines bactéries.
Des lipases pancréatiques :
Les lipases (ici des lipases pancréatiques) sont à tester lorsque des symptômes d'un trouble pancréatique, tels qu'une douleur abdominale sévère, de la fièvre, une perte d'appétit ou des nausées, se présentent.
Explications
La lipase est généralement présente dans le sang en petites quantités. Lorsque les cellules du pancréas sont endommagées, des quantités accrues de lipase pénètrent dans le sang et entraînent des concentrations plus élevées dans le sang. Cela peut exister dans des conditions telles que la pancréatite ou lorsque le canal pancréatique est bloqué par un calcul biliaire ou, dans de rares cas, par une tumeur pancréatique.
Les lipases sont des enzymes qui libèrent des acides gras libres à partir de lipides tels que les glycérides ou les esters de cholestérol (lipolyse). Ces enzymes jouent un rôle physiologique important en digérant les graisses et en rendant ainsi disponibles les réserves de graisses stockées dans l'organisme. Il existe également une myriade d'applications technologiques pour ces protéines.
Dans un sens plus étroit, la lipase dans le diagnostic médical fait référence à la lipase entérale pancréatique (lipase pancréatique).
Voir aussi le digestion, et pour une lipoprotéine, la lipoprotéine lipase.
Les estérases diffèrent dans leur spectre de substrat. En conséquence, les lipases préfèrent les substrats lipophiles insolubles dans l'eau. Cependant, ils sont également capables de convertir les triglycérides d'acides gras à chaîne courte, qui sont encore solubles dans l'eau dans une mesure limitée.
En revanche, les autres estérases hydrolysent uniquement les substrats hydrosolubles à chaîne courte. De plus, les estérases diffèrent des lipases dans leurs structures protéiques. Les lipases ont un couvercle sur le centre actif, qui est absent dans les estérases. Les lipases sont également présentes chez tous les animaux, plantes et micro-organismes sous forme de protéines cellulaires ou extracellulaires. Ils appartiennent à la famille des sérine hydrolases et ont un équilibre réactionnel pour leurs réactions spécifiques qui dépend de la teneur en eau du système global. Une autre différence importante avec les estérases est que l'hydrolyse des liaisons ester des esters de glycérol a lieu à une interface huile-eau.
Les lipases n'ont souvent pas de correspondance claire dans la séquence d'acides aminés. En revanche, lorsqu'on considère la structure spatiale, il devient clair que les lipases ont des formes communes. En conséquence, les lipases forment une famille de plis α/β hydrolase qui est présente dans toutes les lipases. Il consiste en ce que huit feuillets β virtuellement disposés en parallèle sont placés au centre des lipases, qui sont à leur tour entourées d'hélices α, à l'exception de la deuxième feuillet β, qui est également inversement classée dans la structure.
À quelques exceptions près, les acides aminés responsables de l'action catalytique des lipases sont dans les mêmes positions. Ces acides aminés forment une triade catalytique, qui est normalement formée à partir des acides aminés sérine, histidine et acide aspartique. Cette triade est fonctionnelle, mais pas structurellement liée à celle de la trypsine et de la subtilisine. Dans la séquence d'acides aminés des α / β-hydrolases, les acides aminés apparaissent dans l'ordre suivant : sérine, acide aspartique, histidine. La sérine se trouve généralement dans le pentapeptide conservé de Gly-Xaa-Ser-Xaa-Gly.
Chez Arabidopsis, plusieurs lipases ont été décrites qui alimentent la voie de l'oxylipine avec un substrat d'acide gras.
Synonymes, antonymes
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