Lipoprotéine lipase
Définition
Une lipoprotéine lipase (LPL, EC 3.1.1.34) est une enzyme qui hydrolyse les lipoprotéines de très basse densité et les triglycérides des chylomicrons, et qui se trouve dans les cellules endothéliales des vaisseaux sanguins. Elle décompose le glycérol et les acides gras, les libérant dans les tissus musculaires et adipeux.
La lipoprotéine lipase :
La régulation physiologique de la lipoprotéine lipase.
Explications
La lipoprotéine lipase est généralement située dans les vaisseaux sanguins, à la surface apicale des cellules endothéliales. Au niveau du coeur, elle intervient surtout au niveau des cellules interstitielles. Dans les cultures cellulaires, la lipoprotéine lipase agit comme une transférase d'esters de cholestérol vers les cellules.
Une carence en lipoprotéine lipase entraîne une hyperquilomicronémie conduisant à une hyperlipoprotéinémie. Sa relation avec l'athérosclérose est également documentée.
La LPL est une enzyme soluble dans l'eau qui est liée aux cellules endothéliales des capillaires sanguins par l'intermédiaire de protéoglycanes et est produite (synthétisée) dans le foie. Elle a pour tâche de diviser les réserves d'acides gras, les triacylglycérols, dissous dans le sang et liés aux complexes protéines-graisses, en deux acides gras et monoacylglycérol, les rendant ainsi utilisables pour un métabolisme ultérieur. Comme la lipase pancréatique et d'autres lipases, si elle est en dehors des cellules, on l'appelle aussi lipases extracellulaires. La glycérine libérée par le clivage peut être métabolisée davantage dans le foie tandis que les acides gras sont absorbés par les cellules cibles. Cela garantit l'approvisionnement des cellules graisseuses en acides gras.
La lipoprotéine lipase est stimulée par l'insuline, le cofacteur de cette réaction est l'apolipoprotéine C-II, qui fait partie des chylomicrons et des VLDL (lipoprotéines). Après l'héparine intraveineuse. L'injection peut entraîner la libération de la LPL de la liaison du protéoglycane, ce qui conduit à une activité LPL accrue dans le sérum, appelée activité lipolytique post-héparine (PHLA).
L'enzyme lipoprotéine lipase (LPL), identifiée à l'origine comme le facteur de compensation lipase, hydrolyse les triglycérides présents dans les lipoprotéines riches en triglycérides VLDL et chylomicrons. La LPL est principalement exprimée dans les tissus qui oxydent ou stockent les acides gras en grande quantité tels que le coeur, les muscles squelettiques, le tissu adipeux brun et le tissu adipeux blanc. Lors de la production par les cellules parenchymateuses sous-jacentes, la LPL est transportée et attachée à l'endothélium capillaire par la protéine GPIHBP1.
Étant donné que la LPL est limitante pour la clairance des triglycérides plasmatiques et l'absorption tissulaire des acides gras, l'activité de la LPL est soigneusement contrôlée pour ajuster l'absorption des acides gras aux besoins du tissu sous-jacent via de multiples mécanismes au niveau transcriptionnel et post-traductionnel. Bien que divers stimuli influencent la transcription du gène LPL, il est maintenant évident que la plupart des variations physiologiques de l'activité de la LPL, comme pendant le jeûne et l'exercice, semblent être entraînées par des mécanismes post-traductionnels par des protéines extracellulaires.
Ces protéines peuvent être divisées en deux groupes principaux : les apolipoprotéines dérivées du foie APOC1, APOC2, APOC3, APOA5 et APOE, et les protéines de type angiopoïétine ANGPTL3, ANGPTL4 et ANGPTL8, qui ont un profil d'expression plus large. Cette revue résumera la littérature disponible sur la régulation de l'activité de la LPL dans divers tissus, en mettant l'accent sur la réponse à divers stimuli physiologiques.
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