Catabolisme des protéines

Définition

Le catabolisme des protéines est la décomposition des protéines en monomères absorbables pour une dégradation ou un réassemblage ultérieur. Dans la lumière intestinale, ce catabolisme protéique est important, notamment pour la mobilisation des acides aminés essentiels pour l'absorption.

Schéma du catabolisme des protéines :

Schéma du processus de dégradation des acides aminés et du catabolisme des protéines. Le catabolisme des protéines implique deux réactions : désamination et transamination. La désamination est l'élimination du groupe amino d'un acide aminé. La transamination est le transfert d'un groupe amino d'un acide aminé à un accepteur d'acide aminé.

Explications

De nombreux microbes utilisent les protéines comme source de carbone et d'énergie. Les micro-organismes pathogènes sécrètent une enzyme protéase qui hydrolyse les protéines et les polypeptides en acides aminés qui sont ensuite transportés dans la cellule et catabolisés. La protéase (peptidase ou protéinase) aide à la protéolyse.

Pour les glucides, voir les catabolisme des glucides; pour les lipides, voir le catabolisme des lipides.

Les enzymes protéolytiques cassent les longues chaînes de protéines en peptides et éventuellement en acides aminés. Les enzymes sont classées en fonction des sites sur lesquels elles catalysent le clivage des protéines en tant qu'exopeptidase et endopeptidase.

L'acide organique résultant de la désamination peut être converti en intermédiaires du cycle pyruvate, acétyl-CoA ou acide tricarboxylique pour libérer de l'énergie. L'excès d'azote provenant de la désamination peut être excrété sous forme d'ion ammonium.

Divers processus métaboliques tels que la coagulation sanguine, la fibrinolyse, l'activation du complément, la phagocytose et le contrôle de la pression artérielle sont régulés par les protéases.

Processus protéolytique

Le catabolisme des protéines est la décomposition des protéines en acides aminés et en composés dérivés simples, pour le transport dans la cellule à travers la membrane plasmique et finalement pour la polymérisation en nouvelles protéines via l'utilisation d'acides ribonucléiques (ARN) et de ribosomes.

Le catabolisme des protéines, qui est la décomposition des macromolécules, est essentiellement un processus de digestion. Le catabolisme des protéines est le plus souvent réalisé par des endoprotéases et exoprotéases non spécifiques. Cependant, des protéases spécifiques sont utilisées pour le clivage des protéines pour la régulation et le trafic des protéines. Un exemple est la sous-classe d'enzymes protéolytiques appelées oligopeptidase.

Les acides aminés produits par catabolisme peuvent être directement recyclés pour former de nouvelles protéines, convertis en différents acides aminés, ou peuvent subir un catabolisme d'acides aminés pour être convertis en d'autres composés via le cycle de Krebs.

Rôle et objectif

La principale raison du catabolisme des protéines est que les organismes peuvent convertir les protéines en une forme d'énergie que le corps peut utiliser. Pour réutiliser leurs protéines, les bactéries ou les micro-organismes du sol décomposent leurs protéines par catabolisme protéique en leurs acides aminés individuels et sont utilisés pour former des protéines bactériennes ou oxydés pour l'énergie.

Pour convertir en énergie, une fois que les protéines sont décomposées, elles sont généralement désaminées (élimination d'un groupe amino) afin qu'elles puissent être transformées dans le cycle de Krebs/acide citrique. En procédant au cycle de l'acide citrique, les protéines d'origine seront converties en énergie utilisable pour l'organisme.

Il existe également d'autres processus pour convertir les acides aminés en molécules utilisables pour entrer dans le cycle de l'acide citrique, tels que la transamination (transfert de groupe amino), la décarboxylation (élimination du groupe carboxyle) et la déshydrogénation (élimination de l'hydrogène).

Les protéines sont digérées dans les intestins pour produire les acides aminés. Les protéines sont continuellement décomposées et reformées, en fonction des besoins actuels du corps. Les protéines ont des demi-vies différentes : certaines ont une demi-vie incroyablement courte tandis que d'autres en ont des plus longues. Ceux qui ont de courtes demi-vies sont principalement utilisés dans les voies ou processus métaboliques car ils aident la cellule à s'adapter en continu et rapidement aux changements qui interviennent en raison de ces processus.

Cas des acides aminés

Les acides aminés peuvent être acquis par la dégradation des protéines alimentaires intracellulaires ou ingérées. Les acides aminés peuvent entrer dans 3 voies métaboliques dans le corps.

Ils peuvent :

1. être recyclés pour synthétiser de nouvelles protéines;
2. combiner avec des cofacteurs et des substances pour créer des dérivés d'acides aminés;
3. être catabolisés en leurs groupes fonctionnels et leurs squelettes carbonés.

Ce processus libère de l'ammonium, qui entre dans le cycle de l'urée et produit des intermédiaires pour les voies métaboliques énergétiques.

La désamination oxydative est la première étape pour décomposer les acides aminés afin qu'ils puissent être convertis en sucres. Le processus commence par l'élimination du groupe amino des acides aminés. Le groupe amino devient ammonium au fur et à mesure qu'il est perdu et subit plus tard le cycle de l'urée pour devenir de l'urée, dans le foie. Il est ensuite libéré dans la circulation sanguine, où il est transféré aux reins, qui sécréteront l'urée sous forme d'urine.

Cas de l'urémie

Le catabolisme accéléré des protéines dans l'urémie intervient chez les animaux et les patients atteints d'insuffisance rénale aiguë et celle chronique. Les causes possibles incluent la résistance à la fois à l'inhibition de la dégradation des protéines induite par l'insuline et à la stimulation de la synthèse des protéines induite par l'insuline. Les mécanismes de ces effets sont inconnus.

Facteurs affectant le taux de catabolisme

Certains facteurs clés qui déterminent le taux global comprennent la demi-vie des protéines, le pH et la température.

La demi-vie des protéines aide à déterminer le taux global car cela désigne la première étape du catabolisme des protéines. Selon que cette étape est courte ou longue va influencer la suite du processus métabolique. Un élément clé dans la détermination de la demi-vie des protéines est basé sur la règle N-end. Cela indique que l'acide aminé présent à l'extrémité N-terminale d'une protéine aide à déterminer la demi-vie de la protéine.

Les changements de pH et de température de l'environnement moléculaire peuvent également aider à déterminer le taux global. Le processus qui clive les liaisons peptidiques de la protéine, la protéolyse, est sensible aux changements de pH et de température. À un pH bas et à des températures élevées, la protéolyse peut commencer même sans enzyme. Cela aiderait à accélérer le rythme global car cela donne les mêmes résultats que l'ajout d'une enzyme mais sans nécessiter l'utilisation d'enzymes.

Relation avec le microbiote

De nouvelles preuves sont apparues ces dernières années pour suggérer un lien étroit entre le microbiote intestinal humain, ses métabolites et divers aspects physiologiques des hôtes ainsi que d'importantes dimensions physiopathologiques des maladies.

La recherche indique que le microbiote intestinal peut faciliter la production de métabolites de deux manières. Premièrement, les espèces résidentes du microbiote intestinal utilisent les acides aminés produits à partir des aliments ou de l'hôte comme éléments pour la synthèse des protéines, et deuxièmement, la conversion ou la fermentation sont utilisées pour conduire métabolisme des nutriments.

Deuxièmement, le microbiote intestinal peut synthétiser plusieurs acides aminés nutritionnellement essentiels de novo, ce qui est un facteur de régulation potentiel dans l'homéostasie des acides aminés. L'objectif principal de cette revue est de résumer la littérature actuelle relative à la manière dont les acides aminés microbiens contribuent à l'homéostasie des acides aminés de l'hôte.

Utilisation pour les biocarburants

La voie proposée pour la production de biocarburants dirigée par le catabolisme des protéines chez Clostridium sticklandii (DSM 519) est proposée sur la base des réactions métaboliques recueillies à partir de la base de données MetaCyc pour le catabolisme des acides aminés associé à la production d'acétate, de n-butanol, d'acide n-butyrique, d'éthanol et d'hydrogène.

La commission des enzymes a été attribuée selon les entrées de la base de données de l'Encyclopédie des gènes et des génomes de Kyoto.

Le pyruvate a été considéré comme un précurseur métabolique principal pour la synthèse de solvants organiques et d'acides organiques dans la voie proposée. L'éthanol est simplement produit à partir d'acétaldéhyde par l'alcool déshydrogénase. Le butanoyl-coA est un interrupteur métabolique clé pour la synthèse du n-butanol ou de l'acide n-butyrique.

Les réactions de Stickland sont une grande préoccupation d'intérêt pour le catabolisme des acides aminés par C. sticklandii. Il a une voie distincte pour le catabolisme de la lysine qui dirige la production de n-butanol et d'acide n-butyrique.

La production d'hydrogène est couplée au métabolisme du formiate qui peut être dirigé par l'accumulation de pyruvate dans le cytoplasme.

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