Exopeptidase
Définition
Une exopeptidase, par opposition à une endopeptidase, appartient à une famille d'enzymes incluses dans les enzymes protéolytiques ou les peptidases. Leur fonction est de séparer l'acide aminé final de l'extrémité de la chaîne d'un polypeptide.
Un tétrapeptide, exemple d'exopeptidase :
Cette exopeptidase est un polypeptide composé de 4 acides aminés : la valine, la glycine, la sérine et l'alanine. Il se termine à droite par un groupe carboxyle COOH et à gauche dans un groupe amino NH2.
Explications
Les enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques sont appelées protéases, protéinases, peptidases ou enzymes protéolytiques. Le nom peptidase étant généralement utilisé. Lorsque les peptidases agissent sur l'acide aminé terminal de la chaîne, elles sont appelées exopeptidases, au contraire si elles agissent sur la région centrale, elles sont appelées endopeptidases.
Les exopeptidases sont divisées en deux groupes : les aminopeptidases si elles agissent sur l'extrémité de la chaîne polypeptidique par le groupe amino-terminal et les carboxypeptidases si elles agissent à l'extrémité du groupe carboxyle.
Les exopeptidases agissant à l'extrémité carboxyle sont appelées carboxypeptidases, qui libèrent un seul acide aminé ou un dipeptide aux extrémités C-terminales de la chaîne polypeptidique.
Les peptidases clivent les protéines par hydrolyse des liaisons peptidiques. Contrairement aux endopeptidases, les exopeptidases ne coupent que les liaisons peptidiques terminales de la séquence d'acides aminés. Les produits sont des acides aminés libres et des dipeptides et tripeptides.
En outre, il existe des exopeptidases qui clivent spécifiquement les dipeptides (dipeptidases) ou peuvent éliminer les acides aminés à substitution terminale, cyclisés ou liés par un isopeptide (oméga-peptidases).
Pour une enzyme, voir aussi une enzyme de conversion qui est une exopeptidase produite par le foie.
Différence avec une endopeptidase
Sur la base de la position de la liaison peptidique qui peut être clivée, les protéases sont subdivisées en deux groupes principaux : les exopeptidases et les endopeptidases. Les exopeptidases catalysent le clivage de la liaison peptidique terminale ou avant-dernière de la protéine, libérant respectivement un seul acide aminé ou un dipeptide. Étant donné que les chaînes peptidiques ont à la fois une terminaison amino et une terminaison carboxyle, les exopeptidases peuvent être encore divisées en amino et carboxypeptidases.
Les aminopeptidases pourraient libérer un seul acide aminé, un dipeptide ou un tripeptide de l'extrémité N-terminale, tandis que les carboxypeptidases peuvent libérer un acide aminé ou un dipeptide de l'extrémité C-terminale.
Contrairement aux exopeptidases, les endopeptidases catalysent le clivage des liaisons peptidiques non terminales au sein de la molécule, libérant ainsi des peptides plus gros au lieu d'acides aminés, de dipeptides ou de tripeptides simples.
Synonymes, antonymes
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