Chymosine
Définition
La chymosine (rennine) est l'enzyme gastrique des jeunes mammifères qui catalyse la transformation du caséinogène soluble du lait en caséine insoluble. Cette enzyme protéolytique est obtenue à partir du suc gastrique de la caillette des veaux, utilisée pour coaguler le lait et fabriquer du fromage. Elle est un labferment.
Une chymosine fabriquée :
Comment l'enzyme chymosine est fabriquée à l'aide d'une technologie génétiquement modifiée.
Explications
La chymosine (avec la chymase) est l'enzyme de digestion des protéines qui caille le lait en transformant la caséinogène en caséine insoluble; on ne le trouve que dans le quatrième estomac des mammifères qui mâchent (végétariens), comme les vaches.
La chymosine est une enzyme gastrique sécrétée sous forme de zymogène dans la muqueuse abomasale des ruminants nouveau-nés et adolescents. La manière traditionnelle d'induire la coagulation de la présure du lait consistait à verser des extraits contenant des enzymes, fabriqués en trempant des sections d'estomac séché dans du lactosérum pendant une nuit, dans le lait de la cuve.
Les voiles de veau ou d'agneau séchées qui sont presque exclusivement utilisées dans la fabrication de fromages artisanaux ou AOC sont encore disponibles auprès de certains fournisseurs commerciaux.
Action
L'action de la chymosine prolonge la période de rétention du lait dans l'estomac du jeune animal. Chez les animaux dépourvus de présure, le lait est coagulé par l'action de la pepsine comme c'est le cas chez l'Homme. Une forme commerciale de présure est utilisée dans la fabrication du fromage.
L'action de la chymosine (présure) par hydrolyse de la κ-caséine pour produire la para-κ-caséine et le glyco-macropeptide est l'étape préliminaire de la fabrication du fromage, entraînant la formation de caillé et de lactosérum. C'est la base de la fabrication de caséine présure où le traitement ultérieur du caillé est similaire à la fabrication de caséine acide.
Les principales différences de composition entre les deux ingrédients de caséine sont l'absence de κ-caséine intacte et la présence de phosphate de calcium colloïdal et de calcium lié dans l'ingrédient de caséine présure. Alors que la précipitation (utilisant soit de l'acide, soit de la présure) est une méthode efficace de production d'ingrédients à haute teneur en caséine, la protéine séchée est par nature insoluble lorsqu'elle est reconstituée dans l'eau.
Prochymosine et pseudochymosine
La prochymosine est plus stable que la chymosine à pH neutre. À des valeurs de pH inférieures à 5,0, la prochymosine est convertie en chymosine, tandis qu'à un pH supérieur à 11,0, la stabilité de la prochymosine est perdue en raison d'un changement de conformation.
La pseudochymosine est stable à pH acide pendant des jours mais est rapidement convertie en chymosine si le pH est augmenté au-dessus de 4,5
Il a été rapporté que les veaux nourris au lait plutôt qu'aux céréales ou au foin prolongent dans une certaine mesure la production de prochymosine dans la muqueuse abomasale du veau.
La chymosine représente > 90 % de l'activité coagulante de la présure de veau de bonne qualité, le reste étant dû à la pepsine. Au fur et à mesure que l'animal vieillit, en particulier lorsqu'il est nourri avec des aliments solides, la sécrétion de chymosine diminue tandis que celle de pepsine augmente.
Comme de nombreuses autres protéinases animales, la chymosine est sécrétée sous forme de son zymogène, la prochymosine, qui est activée de manière autocatalytique lors de l'acidification à pH 2–4 par élimination d'un peptide à 44 résidus de l'extrémité N-terminale du zymogène.
À des valeurs de pH comprises entre 8,5 et 10,5, le pepsinogène est moins stable que la prochymosine et ne peut pas être converti en sa forme active dans un environnement acide. L'inactivation de la pepsine peut être initiée par la dissociation du fragment N, et la séquence de cette partie est un déterminant majeur de la stabilité enzymatique. La prochymosine peut être efficacement repliée avec des rendements élevés par oxydation contrôlée de l'air
Solubilité enzymatique
La solubilité de la chymosine est affectée par le pH, la température et la force ionique de la solution. La chymosine non cristallisée est soluble en solution contenant 1 mol/l de NaCl et à pH 5,5. Dans une solution de > 2 mol/l de NaCl, la chymosine semble être insoluble.
La chymosine cristallisée présente une solubilité plus élevée à 25 °C qu'à 2 °C; cependant, les précipités amorphes de chymosine sont plus stables à 2 °C qu'à 25 °C. Aux valeurs de pH proches du point isoélectrique, la chymosine est très insoluble à une force ionique de 0,005; sa solubilité est augmentée en augmentant sa force ionique.
Synonymes, antonymes
2 synonymes (sens proche) de "chymosine" :
- prochymosine
- rénine
0 antonyme (sens contraire).
Les mots ou les expressions apparentés à CHYMOSINE sont des termes qui sont directement liés les uns aux autres par leur signification, générale ou spécifique.
Le mot CHYMOSINE est dans la page 5 des mots en C du lexique du dictionnaire.
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En biochimie, le labferment est un dérivé de la présure et du ferment, généralement de la rénine, une enzyme du suc gastrique qui coagule l'albumine.