Pepsinogène
Définition
Un pepsinogène est une proenzyme, un peptide qui est le précurseur inactif de l'enzyme digestive pepsine. Il est sécrété par les cellules principales ou zymogènes, présentes dans les glandes fongiques ou oxytiques de l'estomac, qui se trouvent principalement dans le corps et le bas de l'estomac. La formation de pepsinogène est stimulée par la gastrine et vraisemblablement par le peptide libérant la gastrine (GRP).
Le tractus gastro-intestinal avec le pepsinogène et le trypsinogène :
cascade d'hydrolyse des protéines dans le tractus gastro-intestinal avec le pepsinogène et le trypsinogène.
Explications
Le pepsinogène est produit sous l'action de l'acide chlorhydrique par l'élimination de 44 acides aminés. Il est activé en se transformant en pepsine au contact de l'acide chlorhydrique gastrique (sécrété par les cellules pariétales), car l'environnement optimal dans lequel la pepsine agit est acide (pH 1,8–3).
Son exocytose est produite par des inductions neurales et hormonales, le tout par le nerf vague.
Le pepsinogène (poids moléculaire : 42 500) se forme sous la forme d'un zymogène - un précurseur d'enzyme inactif - à partir des cellules principales de l'estomac et est libéré. La coupure a lieu à l'extrémité N-terminale de manière autocatalytique en milieu acide. Ce mécanisme garantit que la pepsine ne digère pas déjà les composants cellulaires dans les cellules elles-mêmes.
Deux types de pepsinogènes sont actuellement reconnus : les pepsinogènes I et II. Bien que l'on croyait initialement que les deux types étaient sécrétés par des cellules zymogéniques gastriques, des études récentes ont montré que les cellules muqueuses de l'estomac sont responsables de la libération de pepsinogène. De cette façon, le pepsinogène est transformé en lumière gastrique en pepsine par l'action des acides gastriques. La pepsine est importante au début de la vie pour la digestion du lait, plus tard, son action est dirigée sur la viande et d'autres protéines.
Voir cet article : la digestion des poissons.
À la fin du 19ème siècle, le rôle de la pepsine en tant qu'agent digestif de l'estomac était établi, mais on pensait encore pendant des décennies que les enzymes étaient de petites molécules liées à une protéine en tant que support. Langley a observé dès 1882 qu'un extrait légèrement alcalin de la muqueuse gastrique contenait un précurseur inactif de la pepsine, qui pouvait être converti en pepsine par acidification. Herriott et Northrop ont isolé et cristallisé le pepsinogène en 1936, après que Northrop eut réussi à faire de même avec la pepsine en 1930. Les travaux de ces deux chercheurs ont non seulement élucidé l'existence et les propriétés de ces substances, mais ont généralement confirmé le fait que les protéines peuvent posséder une activité catalytique, pour laquelle Northrop, conjointement avec Sumner, a reçu le prix Nobel de chimie en 1946.
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Mots en P à proximité
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En rapport avec "pepsinogène"
Le trypsinogène est une proenzyme dans la digestion, la forme précurseur zymogène de la trypsine, une enzyme digestive sécrétée par le pancréas.
Un agglutinogène est une substance spécifique provoquant la réunion et l'immobilisation avec l'agglutinine correspondante (réaction antigèneanticorps).
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