Peptide de transit

Définition

Un peptide de transit est un peptide permettant à une protéine d'être adressée au plaste. Les peptides de transit sont responsables du transport d'une protéine codée par un gène nucléaire à un organite particulier. Ce peptide participe à une séquence signal.

Le ciblage sélectif des protéines par les peptides de transit :

Les peptides de transit interviennent dans le ciblage sélectif des protéines vers deux types différents de chloroplastes chez l'espèce C4 unicellulaire Bienertia sinuspersici. Ces éléments peptidiques sont donc aussi des peptides signaux.

Explications

Les peptides de transit sont généralement clivés de la protéine mature et se retrouveront donc logiquement dans les protéines marquées avec les informations de "traitement de séquence": la séquence affichée est ensuite transformée en une forme mature. L'organelle particulière à laquelle une protéine est ciblée a une localisation subcellulaire.

On pense que deux à trois mille protéines différentes sont ciblées sur le chloroplaste, et les peptides de transit qui agissent comme des séquences de ciblage du chloroplaste sont probablement la plus grande classe de séquences de ciblage chez les plantes. Au niveau structurel primaire, les séquences de peptides de transit sont très divergentes en longueur, composition et organisation. Un concept émergent suggère que les peptides de transit contiennent plusieurs domaines qui fournissent des fonctions distinctes ou qui se chevauchent.

Ces fonctions comprennent une interaction directe avec les lipides de l'enveloppe, les récepteurs des chloroplastes et la peptidase de traitement stromale. L'organisation génomique des peptides de transit suggère que ces domaines pourraient provenir d'exons distincts, qui ont été mélangés et rationalisés tout au long de l'évolution pour donner un peptide de transit moderne et multifonctionnel. Bien qu'encore mal caractérisé, ce processus évolutif pourrait produire des peptides de transit avec différentes organisations de domaines. La plasticité de la conception des peptides de transit est cohérente avec les diverses fonctions biologiques des protéines chloroplastiques.

Liste des peptides de transit

À ce jour, des peptides de transit sont reconnus pour les organites suivants :

• mitochondrie;
• apicoplaste;
• chromoplaste;
• Chloroplaste;
• cyanelle;
• thylakoïde;
• amyloplaste;
• peroxysome;
• glyoxysome;
• hydrogénosome.

Les cyanelles sont les plastes des algues glaucocystophytes.

Les peroxysomes, les hydrogénosomes, les glyoxysomes et les glycosomes constituent la classe des "microbodies", qui sont définies comme de petits organites membranaires uniques. Les protéines peuvent être ciblées sur les microbodies via un peptide de transit N-terminal (ce qui est rare), ou via un motif C-terminal (qui est plus commun).

Les chromoplastes sont des plastes contenant des pigments autres que la chlorophylle. Trouvé dans les fleurs, les pétales et les fruits.

✅ Chez les animaux (Metazoa, tel que Homo sapiens), une ribonucléoprotéine composée d'un ARN catalytique (appelé H1) et d'une dizaine de sous-unités protéiques (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 and Rpp14) est responsable de l'activité RNase P dans le noyau. Dans les mitochondries animales, un complexe protéique (MRPP1, MRRP2, MRPP3=PRORP) est responsable de l'activité RNase P. Ces protéines sont toutes codées dans le génome nucléaire et transférées dans les mitochondries grâce à un peptide de transit. La protéine PRORP contient un domaine métallonucléase et cette sous-unité est sans doute responsable de l'activité catalytique.

Paradoxe des peptides de transit plastidiaux

Le paradoxe des peptides de transit plastidiaux est la conservation de la fonction malgré la divergence de la structure primaire.

Les peptides de transit sont des extensions N-terminales qui facilitent le ciblage et la translocation des précurseurs synthétisés cytosoliquement dans les plastes via un mécanisme post-traductionnel. Avec le génome complet d'Arabidopsis en main, il est maintenant évident que les peptides de transit dirigent plus de 3 500 protéines différentes dans le plastide au cours de la vie d'une plante typique.

Le déchiffrement d'un mécanisme commun pour le fonctionnement de cette multitude de séquences de ciblage a été entravé par la prise de conscience qu'au niveau de la séquence primaire, les peptides de transit sont très divergents en longueur, composition et organisation.

Des découvertes récentes expliquent plusieurs des diverses fonctions que les peptides de transit doivent remplir :

• interaction directe avec les lipides de l'enveloppe;
• association avec un complexe de guidage agissant en cis;
• reconnaissance par les récepteurs de l'enveloppe;
• insertion dans le translocon Toc/Tic;
• interaction avec les moteurs moléculaires;
• reconnaissance/clivage par la peptidase de maturation stromale.

En plus des plantes supérieures, les peptides de transit dirigent également l'importation de protéines dans des plastes complexes dérivés de l'endosymbiose secondaire. Un concept émergent suggère que les peptides de transit contiennent plusieurs domaines qui fournissent des fonctions distinctes ou éventuellement se chevauchant. Bien qu'encore mal caractérisés, les processus évolutifs pourraient produire des peptides de transit avec des organisations de domaines alternatives.

En rapport avec "peptide de transit"

• peptidase

  

  Une peptidase est une hydrolase liant les peptides, une enzyme capable de cliver des protéines ou des peptides.

• peptide

  

  Un peptide est une molécule comprenant au moins deux résidus d'acides aminés reliés par une liaison peptidique CO-NH, issue de la condensation déshydratante...

• peptide signal

  

  Un peptide signal est un court peptide situé dans l'extrémité N-terminale d'une protéine, porteur d'informations pour la sécrétion des protéines.

• peptidoglycane

  

  Un peptidoglycane est une molécule structurale de la paroi cellulaire bactérienne, constituée d'un squelette glucidique associé à des tétrapeptides latéraux.