Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase
Définition
La GAPDH ou glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (EC 1.2.1.12) est une enzyme catalysant une étape de la glycolyse (ou cycle de Krebs) et aboutissant à la synthèse d'une molécule de NADH (nicotinamide-adénine-dinucléotide sous sa forme réduite). Elle est indispensable pour tous les êtres vivants.
La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase et l'apoptose cellulaire :
glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) et apoptose dans les cellules animales. Les interactions et les processus qui ont été observés dans différentes études et types de cellules sont ici résumés dans une seule cellule animale hypothétique. Différents stimuli apoptotiques peuvent induire une biosynthèse de NO et la figure montre comment l'apoptose dans les cellules animales peut être déclenchée par le premier
Explications
La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase est une enzyme impliquée dans l'une des réactions les plus importantes de la glycolyse Embden-Meyerhof, puisqu'elle catalyse une étape dans laquelle est généré le premier intermédiaire haute énergie, et génère également une paire d'équivalents de réduction (sous la forme de NADH).
Dans la réaction de catalyse et conversion du glycéraldéhyde-3-phosphate en 1,3-bisphosphoglycérate, une liaison phosphate riche en énergie est établie, qui est ensuite transférée à l'ADP dans l'étape suivante de la glycolyse, qui produit de l'ATP. De plus, un NAD+ est converti en NADH/H+ dans la réaction catalysée.
Réaction chimique
Chimiquement, la réaction implique l'oxydation du carbonyle de glycéraldéhyde-3-phosphate en un carboxyle, qui est exergonique dans des conditions standard; dans la réaction in vivo, dans laquelle cette énergie est utilisée pour générer un composé de haute énergie, d'autre part, la réaction est légèrement endergonique, car une partie de cette énergie est stockée dans un groupe acyle-phosphate, ou anhydride d'acide carboxylique- phosphorique, qui a une énergie d'hydrolyse libre standard de ΔG0 = -49,4 kJ/mol. De plus, l'enzyme nécessite la coenzyme NAD+ afin de sauver les électrons de l'oxydation.du substrat.
La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme omniprésente impliquée dans la glycolyse et montrée, en particulier dans les cellules animales, pour jouer des rôles supplémentaires dans plusieurs processus non métaboliques indépendants tels que le contrôle de l'expression des gènes et l'apoptose. Cette polyvalence fonctionnelle est régulée, en partie au moins, par des modifications post-traductionnelles redox qui altèrent l'activité catalytique de la GAPDH et influencent la localisation subcellulaire de l'enzyme.
Malgré les propriétés bien établies d'éclairage au noir (multifonctionnel) de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase animale, on sait peu de choses sur les rôles non métaboliques de la GAPDH dans les plantes. Les cellules végétales contiennent plusieurs isoformes de GAPDH aux propriétés catalytiques et régulatrices différentes, localisées à la fois dans le cytoplasme et dans les plastes, et participant à la glycolyse et au cycle de Calvin-Benson. Une caractéristique générale de toutes les protéines GAPDH est la présence d'une cystéine catalytique acide dans le site actif qui est trop sensible aux modifications oxydatives, y compris la glutathionylation et la S-nitrosylation.
Chez Arabidopsis, la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénasecytoplasmique modifiée par oxydation a été utilisée avec succès comme outil pour étudier le rôle du glutathion réduit, des thiorédoxines et des glutarédoxines dans le contrôle de différents types de modifications post-traductionnelles redox. Les modifications oxydatives inhibent l'activité de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase, mais pourraient permettre des fonctions supplémentaires dans les cellules végétales. De plus en plus de preuves soutiennent le concept selon lequel la GAPDH cytoplasmique végétale peut remplir des fonctions alternatives non métaboliques qui sont déclenchées par des modifications post-traductionnelles redox de la protéine dans des conditions de stress.
Structure
Dans des conditions cellulaires normales, la GAPDH cytoplasmique existe principalement sous forme de tétramère. Cette forme se compose de quatre sous-unités identiques de 37 kDa, contenant chacune un seul groupe thiol catalytique, qui sont cruciales pour la fonction catalytique de l'enzyme. Le GAPDH dans le noyau cellulaire a un point isoélectrique (pi) élevé à pH 8,3 à 8,7.
Le résidu de cystéine Cys152 dans le centre actif de l'enzyme est requis pour l'induction de l'apoptose par le stress oxydatif. En particulier, les modifications post-traductionnelles de la GAPDH cytoplasmique contribuent à ses fonctions en dehors de la glycolyse.
Propriétés et fonction
Toutes les étapes de la glycolyse ont lieu dans le cytosol, ainsi que la réaction catalysée par GAPDH. Dans les globules rouges, le GAPDH et plusieurs autres enzymes glycolytiques forment certains complexes enzymatiques à l'intérieur de la membrane cellulaire. Le processus semble être régulé par la phosphorylation et l'oxygénation.
La convergence de plusieurs enzymes glycolytiques devrait augmenter considérablement le taux global de dégradation du glucose. Des études récentes ont également montré que la GAPDH est exprimée en fonction du fer à l'extérieur de la membrane cellulaire et joue un rôle dans le maintien de l'homéostasie du fer cellulaire, en particulier en tant que protéine chaperon pour l'hème instable dans les cellules.
Synonymes, antonymes
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En rapport avec "glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase"
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