Site actif
Définition
Un site actif, ou site catalytique, distingue la région d'une enzyme pouvant se lier spécifiquement à un substrat et au sein de laquelle les réactions chimiques catalysées s'opèrent.
Le site ou centre actif est la zone de l'enzyme dans laquelle le substrat est lié à être catalysé. La réaction spécifique qu'une enzyme contrôle dépend d'une zone de sa structure tertiaire. Cette zone est appelée le site actif et les activités avec d'autres molécules se produisent en elle. Pour cette raison, le site actif ne peut contenir que certaines molécules. Les molécules du substrat se lient au site actif, où la catalyse a lieu. La structure tridimensionnelle de ceci est ce qui détermine la spécificité des enzymes. Seul un certain substrat peut entrer dans le site actif. Au sein du centre actif, certains acides aminés interviennent dans la liaison du substrat à l'enzyme et sont appelés résidus de liaison, tandis que ceux qui participent activement à la transformation chimique du substrat sont appelés résidus catalytiques.
Le couplage est tel que E. Fisher (1894) a déclaré : "le substrat s'adapte au centre actif ou catalytique d'une enzyme comme une clé d'une serrure". Cependant, des études ultérieures ont confirmé que le site actif est beaucoup plus polyvalent et dynamique que le "trou" d'une serrure.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques. La majorité sont des protéines de structure tertiaire ou quaternaire, composées de chaînes polypeptidiques. Ces structures forment une rugosité dans laquelle les molécules du substrat sont couplées, constituant ainsi ce que l'on appelle le site actif. En tant que catalyseurs biologiques, les enzymes remplissent la fonction d'accélérer les réactions chimiques. De même, ils peuvent accélérer la réaction d'un certain type de substrat au milieu d'un système où se produisent des milliers de réactions différentes, ce qui est appelé spécificité de réaction. La sélectivité avec laquelle les interactions moléculaires entre les enzymes et leurs substrats se produisent dépend d'une reconnaissance stéréospécifique ou plutôt d'une reconnaissance entre la surface du substrat et celle du site actif de l'enzyme.
Il y a un mécanisme qui peut expliquer la catalyse enzymatique, c'est le modèle Michaelis-Menten : E + S ⇌ ES ⟶ E + P
Nous avons la réaction suivante, dans laquelle (E) est l'enzyme qui adhère au substrat (S) dans le processus de catalyse, l'ensemble des deux est connu comme le complexe enzyme-substrat (ES). De là, il y a deux options, soit l'enzyme se sépare du substrat ou transforme le substrat en produit (P). Il faut tenir compte du fait que l'enzyme est récupérée à la fin, comme tous les catalyseurs. La vitesse sera proportionnelle à la concentration des réactifs et sur la base de la théorie de l'équilibre chimique, il sera possible de déduire que celle-ci sera atteinte rapidement (on l'estime en dizaines de secondes). Dans beaucoup d'enzymes, des sites actifs sont trouvés sur la surface. Pendant la réaction, les molécules de substrat qui correspondent à ces sites se réunissent pour réagir les unes avec les autres.
Par conséquent, la différence entre un catalyseur biologique et un catalyseur non biologique prévaut dans la sélectivité des enzymes pour avoir un site actif structuré par des protéines. Une autre différence concerne les substances qui inhiberont plus tard l'activité enzymatique provoquant la modification de la forme du site actif, évitant ainsi de catalyser d'autres réactions. Ce processus est appelé régulation allostérique.
Synonymes, antonymes
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