La biologie et l'aquariophilie écrites par des humains
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Amylase

nom féminin (n.f.)

Définition

Une amylase est une enzyme digestive saccharidase dont les rôles sont de briser les polysaccharides, et d'hydrolyser des alpha-glucosanes en maltose et dextrines. L'amylase coupe la chaîne carbonée de l'amylose (une forme non ramifiée d'amidon) en morceaux pendant la digestion.

2 amylases (alpha et bêta) :
Une alpha-amylase et une bêta-amylase
Toutes les amylases adhèrent à la liaison a-1,4-glycoside. Les amylases se trouvent dans les règnes animal et végétal. Ces modèles 3D d'amylases montrent une alpha-amylase de la salive humaine et une bêta-amylase d'orge.

Explications

L'amylase intervient dans la digestion en fragmentant les chaînes carbonées de l'amylose, une forme d'amidon non ramifiée. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, qui décomposent les molécules par hydrolyse. Lors de cette réaction chimique, une molécule d'eau réagit avec une autre molécule cible pour provoquer sa dégradation. L'amylase catalyse précisément la dégradation des polysaccharides.

L'amylogenèse est la formation d'amidon dans une cellule d'organismes photosynthétiques. Durant le développement des cellules du grain de pollen, il y a amylogenèse et amylolyse.

Types

On distingue trois types principaux d'amylases :

  • L'α-amylase (alpha-amylase), présente chez les animaux et certains végétaux, est produite dans les glandes salivaires (ptyaline), le pancréas (amylopsine) et l'intestin grêle (duodénum). Chez les plantes, sa production est induite par les gibbérellines dans les graines. Cette enzyme agit en hydrolysant les liaisons glucosidiques α-(1,4) à l'intérieur des chaînes polysaccharidiques tout en préservant les liaisons α-(1,6). Ce processus produit des dextrines ainsi que du maltose. L'α-amylase est également connue sous les noms d'endoamylase ou d'amylase dextrinogène. L'amylopsine, spécifiquement synthétisée par le pancréas, est une forme d'α-amylase.
  • La β-amylase (bêta-amylase) est principalement synthétisée par les végétaux et certaines bactéries. Elle agit en hydrolysant les chaînes α-glucosidiques depuis leur extrémité non réductrice, mais son action s'interrompt lorsqu'elle rencontre des ramifications α-(1,6). En conséquence, elle libère du maltose à chaque coupure. La β-amylase est parfois désignée par le terme de saccharogène amylase.
  • La γ-amylase (gamma-amylase) se charge de rompre les liaisons glycosidiques α-(1,4) situées à l'extrémité non réductrice des polymères comme l'amylose et l'amylopectine, tout en générant du glucose. Elle a également la capacité de cliver les liaisons α-(1,6)-glycosidiques. Contrairement aux autres types d'amylases, la γ-amylase fonctionne de manière optimale dans des environnements acides, avec un pH idéal proche de 3. Elle est également connue sous diverses appellations telles que glucane 1,4-α-glucosidase, amyloglucosidase, exo-1,4-α-glucosidase ou encore glucoamylase.

L'amylase salivaire, sécrétée dans la cavité buccale, et l'amylase pancréatique commencent la digestion mais sont incapables de réduire complètement l'amidon et le glycogène en monomères de glucose. Ils réduisent l'amidon et le glycogène en maltose (glucose-glucose, un disaccharide) ou en polysaccharides à ramification courte appelés limites-dextrines (limites-dextrinases).

Fonctionnement

Avec des plantes, l'amylase est produite dans de nombreuses plantes au cours du processus de maturation des fruits. Des mono et disaccharides sont formés, ce qui fait que le fruit devient plus sucré.

Chez les humains et les animaux, il existe deux types d'enzymes, également connues sous le nom d'isoenzymes, qui sont actives chez l'animal et chez l'homme, l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se divisent difficilement en incorporant les molécules du corps dans des sucres faciles à absorber. Par exemple, l'abeille convertit les saccharides à l'aide d'amylase en miel.

Applications

Dans l'industrie alimentaire, l'amylase est utilisée pour le brassage de la bière, entre autres choses. L'enzyme, qui se trouve naturellement dans le grain, convertit les molécules d'amidon en sucres. Ce processus est appelé mashing. L'amylase sert également d'aide à la montée des produits de boulangerie comme pain. L'amidon est converti en sucres, qui sont ensuite convertis par la levure en, entre autres, le dioxyde de carbone, ce qui provoque la hausse.

En médecine et chimie clinique, pour le pancréas, une activité faible d'amylase peut toujours être mesurée dans le plasma sanguin. Avec l'inflammation aiguë du pancréas, cette activité d'amylase peut augmenter considérablement. Ceci est fait par une fuite d'amylase des cellules pancréatiques malades vers le sang qui passe. Une activité accrue de l'amylase dans le plasma sanguin peut indiquer une pancréatite ou une pancréatite. L'enzyme lipase est encore plus spécifique de la pancréatite. La mesure de l'activité de l'amylase peut être utilisée à la fois pour détecter cette maladie et pour évaluer son évolution.

Synonymes, antonymes

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6 synonymes (sens proche) de "amylase" :

0 antonyme (sens contraire).

Traduction en anglais : amylase

Les mots ou les expressions apparentés à AMYLASE sont des termes qui sont directement liés les uns aux autres par leur signification, générale ou spécifique.

Le mot AMYLASE est dans la page 5 des mots en A du lexique du dictionnaire.

En rapport avec "amylase"

  • amylacé

    amylacé

    Ce qui est amylacé contient de l'amidon ou est de la nature de l'amidon. Chez les plantes, un organe amylacé est particulièrement riche en amidon, typiquement...

  • amyline

    amyline

    L'amyline est un polypeptide de 37 acides aminés sécrété conjointement avec l'insuline par les cellules des îlots de Langerhans.

  • amylogenèse

    amylogenèse

    Une amylogenèse consiste en une biosynthèse (formation) d'amidon (amylase) dans une cellule, chez les organismes photosynthétiques.

  • amyloïde

    amyloïde

    Un amyloïde est un agrégat de protéines insolubles ressemblant à des fibres avec certaines propriétés communes.



Signification "amylase" publiée le 04/06/2008 (mise à jour le 21/01/2026).