Périplasme
Définition
Le périplasme est un espace délimité par deux barrières perméables sélectives (membranes biologiques), qui sont la membrane interne cytoplasmique et la membrane externe à Gram négatif des bactéries. Par opposition au centroplasme, le périplasme est la partie périphérique du cytoplasme.
Le périplasme (avec rôle de la porine) :
Schéma des cibles périplasmiques du périplasme pour le développement d'antimicrobiens efficaces contre les bactéries Gram-négatives, avec le rôle de la porine dans l'interface avec le périplasme.
Explications
Strictement parlant, il n'y a pas d'espace périplasmique dans les bactéries à Gram positif car il n'y a qu'une seule membrane biologique. Une région dite "zone de paroi intérieure" a été observée entre la membrane cytoplasmique et la paroi cellulaire.
Le terme périplasme a été inventé par au début des années 1960 par le biochimiste anglais Peter Mitchell (1920–1992, prix Nobel de chimie en 1978).
Voir aussi le périplaste chez certaines algues.
Espace périplasmique
L'espace périplasmique est un compartiment cellulaire séparé des bactéries Gram-négatives. L'espace périplasmique est l'espace enfermé entre le plasma et les membranes externes. Le contenu de l'espace périplasmique s'appelle le périplasme.
Pendant longtemps, on a cru que les bactéries gram-positives n'avaient pas d'analogue de périplasme, cependant, en utilisant la microscopie cryoélectronique, il a été constaté qu'elles avaient également un espace périplasmique très étroit entre la couche de peptidoglycane et la membrane cellulaire.
Structure et fonctions
Le périplasme est une matrice de type gel composée de protéines et d'oligosaccharides spécifiques, appelés glucanes périplasmiques osmorégulés. Il contient également des intermédiaires pour le renouvellement de la couche de peptidoglycane, de la membrane externe, de la capsule et des gaines (le cas échéant). Des sous-unités de flagelles et de pili (pilus) pénètrent dans le périplasme. Ainsi, le périplasme est impliqué dans les processus métaboliques, la régulation endogène et la réponse aux conditions environnementales.
Parmi les protéines du périplasme, il y a des enzymes qui lient les protéines, les protéines de transport et les "chaperons". Parmi les enzymes périplasmiques, on distingue les thiols : disulfure oxydoréductases, qui interviennent dans la formation ou la rupture des liaisons disulfure. De plus, le périplasme contient une variété d'hydrolases. Il s'agit notamment des phosphohydrolases agissant sur les oligonucléotides, des hydrolases d'oligopeptides et d'oligosaccharides.
Il y a toujours une protéase alcaline dans le périplasme. Toutes ces enzymes sont impliquées dans le catabolisme et décomposent en molécules simples les nutriments pour lesquels il n'y a pas de transporteurs spéciaux dans la membrane cellulaire. De plus, il existe des autolysines dans le périplasme qui se clivent en peptidoglycane. Elles sont impliquées dans la division cellulaire et le renouvellement de la couche de peptidoglycane.
Les protéines de liaison du périplasme interagissent avec une variété de molécules organiques qui pénètrent dans le périplasme par les porines [en]. Il existe des protéines de liaison pour les dipeptides, l'aspartate, le ribose et le galactose, le maltose, la maltodextrine et le glucose. Il existe également des chimiorécepteurs pour la sérine, qui font partie d'un système à deux composants.
Les protéines porteuses périplasmiques délivrent des protéines intégrales à la membrane externe. Les chaperons périplasmiques assurent le repliement des protéines sécrétées. Par exemple, les chaperons périplasmiques replient l'exoenzyme pullulanase et les sous-unités pili.
Les oligosaccharides spécifiques du périplasme n'ont jusqu'à présent été identifiés que dans certaines α-protéobactéries. Ces oligosaccharides sont composés de 5 à 40 monomères de glucose liés par des liaisons β-glycosidiques. Ils peuvent avoir une structure annulaire linéaire ramifiée, ramifiée ou non ramifiée. Leur concentration dans le périplasme augmente avec une diminution de l'osmolarité du milieu. La synthèse de ces oligosaccharides se fait dans le cytoplasme, leur transport vers le périplasme est assuré par des protéines spécialisées.
Périplasme et résistance aux antibiotiques
La résistance aux antibiotiques est devenue une menace sérieuse pour la santé publique mondiale ces dernières années. Le manque de nouveaux antimicrobiens, en particulier de nouvelles classes de composés, aggrave encore la situation. Pour les bactéries Gram-négatives, leur enveloppe cellulaire à double couche et un réseau de pompes à efflux agissent comme de formidables barrières à la pénétration des antimicrobiens.
Alors que les cibles cytoplasmiques sont difficiles à atteindre, les protéines du périplasme sont clairement plus accessibles, car le médicament n'a qu'à percer la membrane externe.
Les efforts récents en recherche portent sur la validation et le test des protéines périplasmiques en tant que cibles antimicrobiennes potentielles et le développement d'inhibiteurs apparentés qui inhibent la croissance d'un pathogène bactérien ou réduisent sa virulence lors de l'interaction avec les cellules hôtes. Ainsi, il est constaté que le périplasme contient un pool prometteur de nouvelles cibles antimicrobiennes qui devraient être examinées de plus près pour le développement d'un traitement efficace contre les bactéries Gram-négatives multirésistantes.
Synthèse capsulaire
Le régulateur du signal "F" de synthèse de la capsule (RscF) est altéré par une modification de la taille de l'espace périplasmique.
Le capteur de lipoprotéines de la membrane externe RcsF doit entrer en contact avec ses partenaires de signalisation de la membrane interne pour activer la détection. Cette détection nécessite une distance périplasmique spécifique car l'allongement des liaisons de la lipoprotéine de Braun au peptidoglycane augmente la distance du périplasme, et à moins que RcsF ne soit allongé, la signalisation ne peut plus exister.
Synonymes, antonymes
1 synonyme (sens proche) de "périplasme" :
1 antonyme (sens contraire) :
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