Repliement des protéines
Définition
Le repliement des protéines, ou repliement protéique, est le processus par lequel une protéine prend sa forme à partir d'une chaîne de blocs de construction jusqu'à sa structure tridimensionnelle finale, qui détermine sa fonction.
Le repliement des protéines intervient dans un compartiment cellulaire appelé réticulum endoplasmique. Il s'agit d'un processus cellulaire vital car les protéines doivent être correctement repliées dans des formes tridimensionnelles spécifiques afin de fonctionner correctement. Les protéines dépliées ou mal repliées contribuent à la pathologie de nombreuses maladies.
Le repliement des protéines en 4 phases :
Il est pratique de décrire la structure des protéines en termes de 4 aspects différents de la structure covalente et des schémas de repliement. Les différents niveaux de structure protéique sont connus sous le nom de structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Explications
Une grande partie des protéines modernes avait déjà développé des structures de repliement protéique lorsque les premières lignées diversifiées sont nées de l'ancêtre commun universel de la vie cellulaire. L'évolution des protéomes intervient directement à partir d'un recensement des structures de repliement des protéines dans les protéomes. Voir aussi le rôle des propeptides pour l'amélioration du repliement.
Ce sont les interactions hydrophobes et hydrophiles qui font que les protéines se replient dans des formes spécifiques. Les acides aminés hydrophiles interagissent plus fortement avec l'eau (qui est polaire) que les acides aminés hydrophobes. Les interactions des acides aminés au sein de l'environnement aqueux se traduisent par une forme de protéine spécifique.
La force combinée d'un grand nombre de liaisons non covalentes dans le modèle de repliement d'une protéine détermine la stabilité de toute conformation donnée. La conformation finale d'une protéine est spécifiée par sa séquence d'acides aminés et est généralement celle qui minimise son énergie libre. On pense que le repliement des protéines intervient à peu près le long des lignes suivantes. Les structures secondaires se forment en premier. L'effondrement hydrophobe, au cours duquel les acides aminés non polaires s'agrègent, intervient ensuite. Les interactions à longue distance entre les structures secondaires provoquent un repliement supplémentaire. Tout au long de ce processus, il peut y avoir un ou plusieurs états intermédiaires, tels que ce que l'on a appelé un "globule fondu".
La persistance moléculaire se matérialise dans la structure de l'ARN in vitro, avec des paires de bases s'associant et se dissociant à des taux aussi élevés que 0,5 s-1. La cinétique et l'énergie frustrées de ce processus de repliement permettent à certaines conformations structurelles d'atteindre rapidement des états stables. Ce processus est optimisé de manière évolutive grâce à la canalisation structurelle, dans laquelle l'évolution atteint des fonctions moléculaires à la fois en augmentant la durée de vie moyenne et la stabilité des conformations sélectionnées et en diminuant leur nombre relatif.
Les protéines repliées sont maintenues ensemble par diverses interactions moléculaires. Au cours de la traduction, chaque protéine est synthétisée sous la forme d'une chaîne linéaire d'acides aminés ou d'une bobine aléatoire qui n'a pas de structure 3D stable. Les acides aminés de la chaîne interagissent finalement les uns avec les autres pour former une protéine repliée bien définie.
Le mauvais repliement des protéines est la principale cause de la maladie d'Alzheimer, de la maladie de Parkinson, de la maladie de Huntington, de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, de la mucoviscidose, de la maladie de Gaucher et de nombreux autres troubles dégénératifs et neurodégénératifs.
Synonymes, antonymes
1 synonyme (sens proche) de "repliement des protéines" :
- repliement protéique
0 antonyme (sens contraire).
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Mots en R à proximité
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En rapport avec "repliement des protéines"
Une apolipoprotéine est une protéine qui contient et transporte des lipides dans le sang.
Une apoprotéine est une partie protéique d'une hétéroprotéine, associée au groupement prosthétique pour former la protéine fonctionnelle.
Une biliprotéine est une protéine dont le groupement prosthétique est une chaîne tétrapyrrolique.
La biosynthèse des protéines fait référence au processus biologique par lequel les acides aminés sont assemblés par liaison peptidique en séquences...