Élastase
Définition
Une élastase est une enzyme digestive, une endopeptidase de la famille des sérines protéases qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques au niveau des petits acides aminés neutres. Elle est sécrétée par les acini pancréatiques sous forme de proélastase. Les élastases sont des protéines contenant 250–270 résidus d'acides aminés.
L'élastase est une enzyme responsable de la dégradation des fibres élastiques. Cette enzyme est présente à la fois chez l'homme et chez certains micro-organismes (champignons, bactéries, parasites) dans lesquels elle constitue un facteur de virulence important.
Processus du rôle de l'élastase :
Les effets de l'élastase (en rouge) libre des neutrophiles. Au début, l'élastase clive l'immunoglobuline (Ig)G, ce qui entraîne la perte de fragments Fc et Fab. Ensuite, elle clive iC3b sur les bactéries opsonisées; et dégrade les protéines tensioactives (sp)-A et -D, altérant ainsi la défense innée de l'hôte dans l'espace bronchoalvéolaire.
Explications
Les élastases sont des enzymes chez les mammifères qui peuvent rompre les liaisons peptidiques, appelées protéases. Au sein des sérine protéases, elles forment une sous-famille qui est étroitement liée à la chymotrypsine. Plusieurs, mais pas toutes, des élastases sont capables de digérer l'élastine, une protéine structurale endogène qui a donné son nom au groupe. Il existe actuellement neuf enzymes connues de l'homme qui sont classées comme élastases.
L'élastase est une enzyme fabriquée par un tissu spécial du pancréas, un organe situé dans la partie supérieure de l'abdomen. L'élastase aide à décomposer les graisses, les protéines et les glucides après avoir mangé. C'est un élément clé du processus digestif.
L'intégrité des parois en nid d'abeilles est maintenue grâce à l'équilibre entre deux substances : l'élastase et l'antitrypsine α1. L'élastase contribue à la dégradation des parois alvéolaires en altérant sa structure, tandis que l'antitrypsine α1 est un facteur de protection de la paroi qui lui permet de maintenir sa tension superficielle, nécessaire à l'entrée d'air et aux échanges gazeux ultérieurs. Chez le fumeur chronique, l'équilibre susmentionné est modifié en faveur de l'élastase
L'élastase polymorphonucléaire est une protéase située dans les granules primaires ou azurophiles (lysosomes) des leucocytes polymorphonucléaires ou neutrophiles, qui est libérée comme mécanisme de défense pour éliminer les produits de dégradation des tissus au site de l'inflammation.
Chez l'homme, les élastases constituent une part importante de la réponse immunitaire aux germes pathologiques Gram négatifs dans les poumons, dans le tractus gastro-intestinal, mais aussi aux plaies. Ils clivent les liaisons peptidiques du côté carboxy de petits acides aminés hydrophobes, tels que la glycine, l'alanine et la valine. Cependant, leurs effets sont si peu spécifiques qu'ils mettent également en danger les propres tissus du corps et jouent un rôle pathologique dans la pneumonie et l'arthrite. Il existe plusieurs protéines inhibitrices de l'élastase dans le corps, y compris l'α1-antitrypsine, SLPI, élafine et Alpha-2 macroglobuline. Jusqu'à présent, seuls quelques inhibiteurs de la protéine ont été synthétisés pour une utilisation dans les maladies pulmonaires graves. De nombreux végétaux ingrédients, en particulier de la famille des marguerites (Astéracées), ont un effet inhibiteur sur l'élastase, y compris les flavonoïdes et leurs métabolites, dérivés de l'acide caféique, triterpéniques dérivés et lactones sesquiterpéniques. Chaque jour, jusqu'à 500 mg d'élastase sont convertis dans l'organisme.
Le test d'élastase des selles mesure la quantité d'élastase dans les selles (fèces). Dans un pancréas sain, l'élastase passera dans les selles. Si peu ou pas d'élastase se trouve dans les selles, cela peut signifier que cette enzyme ne fonctionne pas comme elle le devrait. C'est ce qu'on appelle l'insuffisance pancréatique.
Synonymes, antonymes
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