Sérine protéase

Définition

La sérine protéase compose une famille d'enzymes protéolytiques (protéases) présentant une homologie de 40 % dans leurs séquences d'acides aminés. Les protéases à sérine sont une sous-famille des peptidases, des enzymes qui clivent les protéines et les peptides. Leur site actif contient une sérine qui agit comme un acide aminé nucléophile du centre actif.

Une sérine protéase de chymotrypsine :

La sérine protéase est indiquée dans la structure cristalline de la chymotrypsine bovine. Les résidus catalytiques sont représentés par des bâtons jaune-vert.

Explications

Les sérines protéases comprennent les enzymes digestives trypsine, chymotrypsine, élastase, plasmine et thrombine, qui jouent un rôle crucial dans la coagulation du sang, et enfin les cytokines utilisées par les cellules T cytotoxiques pour détruire les cellules du corps infectées ou dégénérées. Dans une sérine protéase, la sérine est utilisée comme acide aminé nucléophile dans le site actif.

Voir aussi les protéinases à sérine (sérine protéinase).

La division du groupe des sérine-protéases fait référence au site actif des peptidases. Comme toutes les enzymes, les sérine protéases ont une structure très spécifique dans le centre actif, ici la triade catalytique. Les sérines protéases contiennent l'acide aminé sérine.

Par exemple, certaines protéines, les serpines, inhibent la sérine protéase une fois que le travail a été effectué. Une absence de ces inhibiteurs entraîne une thrombose (exemple : antithrombine) ou un emphysème pulmonaire (exemple : antitrypsine). Dans de tels cas, des inhibiteurs préparés artificiellement peuvent être ajoutés, tels que l'AEBSF et le fluorure de phénylméthylsulfonyle.

Rôle et fonctions

Les sérine protéases subissent un contrôle hautement différencié via un réseau de cascades de substances inhibitrices en interaction. Deux formes peuvent être distinguées.

Une forme d'inhibition de la protéase s'emboîte dans une cage. La macroglobuline alpha-2 implique des protéases activées, telles qu'un piège à souris. Les sérine protéases telles que la prékallikréine et la thrombine sont ainsi inactivées.

Une autre forme d'inhibition des sérine protéases est très spécifique des serpines, une classe d'inhibiteurs de la sérine protéase. De nombreuses enzymes du système de coagulation sont de telles sérine protéases et inhibiteurs de sérine protéase.

Comme beaucoup d'enzymes, les sérines protéases ont une structure spécifique dans le centre actif, appelée triade catalytique. La fixation au substrat a lieu ici. La triade comprend trois acides aminés : His 57, Ser 195 et Asp 102 (histidine, sérine, aspartate). Bien que les trois acides aminés soient très éloignés l'un de l'autre en termes de séquence de la protéine, ils se rapprochent quand même en raison du repliement de la protéine. Les acides aminés travaillent ensemble pour changer la charge électronégative de la sérine. Un groupe hydroxyle nucléophile est formé qui attaque le groupe carbonyle de la liaison peptidique, provoquant une hydrolyse. Une des sérine protéases les plus couramment étudiées est la trypsine, dont le mécanisme réactionnel a été très bien cartographié.

S'il y a une enzyme active semblable à la chymotrypsine à l'intérieur de la cellule, elle se liera de manière covalente avec l'inhibiteur FLISP. FLISP signifie Inhibiteurs marqués par fluorescence des sérine protéases.

En rapport avec "sérine protéase"

• protéase

  

  Une protéase est une peptidase, une enzyme protéolytique qui coupe une liaison peptidique au sein d'une séquence protéique, mais pas aux extrémités.

• sérine

  

  La sérine (Ser) est un acide aminé non essentiel sur le plan nutritionnel, mais elle est essentielle à la production de protéines, d'enzymes et de tissus...