Épimérase
Définition
L'épimérase, une enzyme isomérase, catalyse l'inversion stéréochimique dans les produits chimiques biologiques. Ils configurent un atome de carbone asymétrique à partir d'un substrat qui a plus d'un centre d'asymétrie et forme des épimères interconvertis.
Une épimérase est une enzyme isomérase capable de catalyser la transformation de l'acide mannuronique en acide guluronique, par une réaction d'épimérisation sur le carbone 5, réaction qui aboutit à ce que le groupe carboxyle fixé sur ce carbone soit situé par-dessus (acide mannuronique) ou en dessous (acide guluronique) du plan virtuel dans lequel s'inscrit la partie médiane du cycle de ces acides uroniques représentées en structure de Haworth.
Si l'épimérisation à lieu avec des épimérases, la racémisation a lieu avec des racémases.
L'acide mannuronique et l'acide guluronique qui constituent l'acide alginique sont des épimères en C5; cette différence semble minime mais elle conditionne pourtant leurs structures spatiales et leurs propriétés physico-chimiques et, par conséquent, leurs propriétés fonctionnelles et leurs utilisations.
On écrit C5-épimérase (C majuscule).
Un mécanisme particulier consiste à inverser la configuration d'un groupe hydroxyle 4' d'UDP-galactose. Ceci est complété par une série de quatre étapes. Une fois lié le résidu de tyrosine conservé dans le site actif, élimine alors un proton du groupe hydroxyle 4'. En plus de cela, l'hybride 4' est ajouté à la face si particulière pour NAD+. Après cela, le NADH, ainsi que l'intermédiaire 4-cétopryranose, sont générés. Celui-ci tourne ensuite de cent quatre-vingts degrés autour de l'atome de pyrophosphorylase qui présente la face opposée de l'intermédiaire de la cétopyranose. Une fois que cela est terminé, un hydrure se déplace du NADH vers l'autre face et inverse la stéréochimie du centre 4 '. Au cours de cette étape, la tyrosine conservée donne un proton qui permet la régénération du groupe hydroxyle 4 '.
L'épimérase peut également catalyser la conversion de l'UDP-GicNAc en UDP-GalNAC est un processus inverse. Cela intervient par un mécanisme complètement identique avec le stéréochimique configuré à partir du groupe hydroxyle des sucres 4 '.
Dans le corps humain, l'épimérase a un large éventail d'interactions. Cela comprend la décomposition de plusieurs acides aminés tels que la valine, l'isoleucine, la méthionine et l'alanine. Il interagit également avec l'UDP-glucose 4-épimérase. Ceci est utilisé dans la phase finale du métabolisme du galactose. Il catalyse l'UDP-galactose en UDP-glucose qui est un processus de conversion réversible.
Les épimérases fonctionnent comme une partie des voies métaboliques cruciales. Cela inclut la voie de Leloir, où existe la conversion du galactose en glucose-1 phosphate. En outre, l'épimérase bactérienne est également impliquée dans la création de polymères glucidiques complexes. Ceux-ci sont utilisés dans les parois cellulaires et sont connus comme des cibles potentielles pour le traitement lors du traitement d'une infection bactérienne. Il existe différents groupes d'enzymes épimérases et ils ont chacun une fonction unique. Certains dépendent d'un groupe céto permanent tandis que d'autres éliminent les nucléotides avant de l'ajouter à nouveau. Certains reforment les liaisons carbone-carbone et certains autres cyclisent et linéarisent le cycle pyranose. En tant que tel, il existe une variété de processus biochimiques différents au sein de ce qui est souvent considéré comme une simple réaction.
Comme il existe de nombreux types différents d'enzymes épimérase, elles ont toutes des structures individuelles. Un exemple est le dimère d'UDP-galactose 4-épimérase. Il s'agit d'E. coli et le substrat DP-glucose ainsi que le cofacteur NAD- peuvent être vus liés au sein du site actif. Il fonctionne comme un homopentamère et il existe cinq monomères disposés dans un cycle particulier. Ces résidus de triade catalytique qui sont vus et découverts dans GALE se trouvent également dans AGME. Avec des positions structurellement similaires, cela a des fonctions analogues. Il existe également le dimère GMER lié au NADPH. Là encore, les résidus de triade catalytique sont présents dans le GMER et ils complètent la forme de réduction de l'enzyme.
Chaque monomère dans GALE se compose de 348 ainsi que 338 acides aminés. Il existe également une molécule de NAD. Ceci est étroitement lié avec une syn-conformation et la face s est positionnée vers un substrat de sucre.
Synonymes, antonymes
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En stéréochimie, l'épimérisation est une réaction où les épimères sont créés.