Racémase
Définition
Une racémase est une enzyme isomérase existant pour catalyser des réactions d'isomérisation, l'inversion d'un centre stéréospécifique dans une molécule biologique. Par exemple, l'alanine racémase catalyse la conversion de L–alanine en D–alanine (ou inversement).
L'alanine racémase :
Destruction de la d-cyclosérine par l'alanine racémase et la limite de l'inhibition irréversible chez la bactérie de la tuberculose (Mycobacterium tuberculosis).
Explications
Les racémases (racémisation) se distinguent des épimérases (épimérisation) en ce que, dans les premières, l'inversion stéréochimique se produit dans le seul carbone asymétrique que possède la molécule. Ils catalysent donc l'interconversion des énantiomères.
Les racémases humaines comprennent, par exemple, la sérine racémase qui catalyse la conversion de la L-sérine en D-sérine. La D-sérine est impliquée dans la signalisation neuronale. Un autre exemple est l'alpha-méthylacyl-CoA racémase, qui occupe une position clé dans la dégradation de certains types d'acides gras atypiques, catalysant la conversion entre les esters acyliques (2R)-méthylmalonyl-CoA en son énantiomère respectif (2S)-méthylimalonil-CoA. Cette conversion est nécessaire pour que l'acide gras entre dans le cycle d'oxydation bêta.
Différences avec l'épimérase
Quelle différence entre épimérases et racémases ? Les épimérases et racémases sont des enzymes isomérases qui catalysent les isomères stéréomorphes dans les biomolécules. Les racémases catalysent l'inversion stéréochimique autour des atomes de carbone asymétriques dans un substrat qui n'a qu'un seul centre asymétrique. Les épimérases catalysent le renversement stéréochimique de la configuration d'un atome de carbone asymétrique dans un substrat avec plus d'un centre asymétrique, donc également appelées épimères interconvertisseurs.
Voir aussi un racémate.
Sérine
La D-Serine produite par la sérine racémase (SR) dans l'intestin de la drosophile joue un rôle physiologique dans le sommeil. La D-sérine naturelle (D-Ser) a été détectée chez les animaux il y a plus de deux décennies, mais on en sait peu sur les fonctions physiologiques du D-Ser. Ici, nous révélons la régulation du sommeil par D-Ser endogène.
Le sommeil était diminué chez les mutants défectueux dans la synthèse du D-Ser ou son récepteur le récepteur N-méthyl-D–aspartique 1 (NMDAR1), mais augmenté chez les mutants défectueux dans la dégradation du D-Ser. D-Ser mais pas L-Ser ont sauvé le phénotype des mutants dépourvus de sérine racémase (SR), l'enzyme clé pour la synthèse de D-Ser.
Des expériences pharmacologiques et de neutralisation du triple gène indiquent que D-Ser fonctionne en amont de NMDAR1. L'expression de SR a été détectée à la fois dans le système nerveux et dans les intestins. Il est frappant, la réintroduction de SR dans les cellules épithéliales intestinales spécifiques a sauvé le phénotype de sommeil de SR mutants. Nos résultats ont établi une nouvelle fonction physiologique pour le D-Ser endogène et un rôle surprenant pour les cellules intestinales.
Synonymes, antonymes
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Mots en R à proximité
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En rapport avec "racémase"
Une isomérase est une enzyme qui catalyse les réactions d'isomérisation, qui est la conversion d'un composé en une structure isomérique.
La sérine (Ser) est un acide aminé non essentiel sur le plan nutritionnel, mais elle est essentielle à la production de protéines, d'enzymes et de tissus...
La sérine protéase compose une famille d'enzymes protéolytiques (protéases) présentant une homologie de 40 % dans leurs séquences d'acides aminés.
En botanique, un organe racémeux est en forme en grappe, ayant l'aspect d'un racème, d'une panicule.