Que signifie protéoglycane ?

Définition protéoglycane:

Un protéoglycane, ou une mucoprotéine, est une macromolécule de substance fondamentale résultant de la condensation d'une protéine avec un glycosaminoglycane.

Les protéoglycanes constituent une classe particulière de glycoprotéines hautement glycosylées. Les molécules sont formées par un noyau protéique lié de manière covalente à un type particulier de polysaccharide appelé glycosaminoglycane (GAG). Ces chaînes de glycosaminoglycanes (GAG) sont de longs polymères de glucides linéaires chargés négativement dans des conditions physiologiques, en raison de la présence de groupes sulfates et de groupes acides uroniques.

Les protéoglycanes sont attachés à l'appareil de Golgi. Ils agissent comme des modulateurs de signaux dans les processus de communication entre la cellule et son environnement. De nombreuses maladies héréditaires, telles que le syndrome de Simpson-Golabi-Behmel et le syndrome d'Ehlers-Danlos, sont associées à des défaillances de la biosynthèse des protéoglycanes ou des GAG.


Structure:

Les chaînes de polysaccharides sont très rigides et hydrophiles, elles ont donc tendance à occuper de gros volumes par rapport à leur masse formant des gels: leur forte charge négative les amène à attirer de grandes quantités de cations sur tout le Na+ qui, de par sa capacité osmotique, de grandes quantités d'eau sont retenues dans la matrice extracellulaire, produisant une pression de turgescence qui permet à la matrice de s'opposer aux forces de compression. À l'exception de l'acide hyaluronique, les autres glycosaminoglycanes sont liés de manière covalente à un protéoglycane formant une protéine.

La chaîne protéique (ou noyau protéique) est synthétisée dans les ribosomes attachés à la membrane et s'accumulant à la lumière du réticulum endoplasmique. La liaison du glycosaminoglycane à la protéine a lieu dans le Golgi.

En principe, les protéoglycanes ont une hétérogénéité potentielle presque illimitée. Chaque protéine centrale varie considérablement en nombre et en type de chaînes de glycosaminoglycanes. De plus, dans chaque glycosaminoglycane, le motif répétitif des disaccharides peut être modifié par une distribution complexe des groupes sulfate.

Il est difficile de les classer par leur grande variété, il est préférable de les considérer comme un groupe diversifié de glycoprotéines hautement glycosylées, dont les fonctions dépendent à la fois de leur protéine centrale et de leurs chaînes glycosaminoglycanes.


Composant:

Le composant protéique des protéoglycanes est synthétisé par les ribosomes et transféré à l'intérieur du réticulum endoplasmique rugueux. La glycosylation du protéoglycane se produit dans l'appareil de Golgi dans de nombreuses étapes enzymatiques. Le protéoglycane terminé est exporté dans des vésicules sécrétoires vers la matrice extracellulaire de la cellule.


Fonction:

Compte tenu de leur diversité structurelle, les protéoglycanes ont également diverses fonctions à la fois dans la matrice extracellulaire et dans la cellule.

Les protéoglycanes sont la composante fondamentale de la matrice extracellulaire animale, constituant pour ainsi dire la substance principale qui "remplit" les espaces qui existent entre les cellules de l'organisme. Ils forment ici de grands complexes, à la fois avec d'autres protéoglycanes, des hyaluronanes et des protéines matricielles fibreuses (telles que le collagène).

Ils sont également impliqués dans la liaison des cations (comme le Sodium, le potassium et le Calcium) et de l'eau, et régulent également le mouvement des molécules dans la matrice. Les preuves montrent également qu'ils peuvent affecter l'activité et la stabilité des protéines et des molécules de signal au sein de la matrice. Les fonctions individuelles des protéoglycanes peuvent être attribuées à la fois au centre protéique et aux chaînes GAG liées.


Types:

Les protéoglycanes peuvent être classés en fonction de la nature de leurs chaînes glycosaminoglycanes. Ces chaînes peuvent être:


Ils peuvent également être classés par taille.

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