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Définition de cofacteur

Que signifie cofacteur ?

Définition simple: En enzymologie, le terme cofacteur désigne une petite molécule de nature non protéique ou un ion métallique associé à l'enzyme et rendant son activité catalytique possible. La plupart des enzymes qui nécessitent une liaison aux cofacteurs, en fait, perdent toute fonctionnalité en cas d'absence.

Définition cofacteur:

Un cofacteur est un composé chimique non protéique ou un ion métallique nécessaire à l'activité biologique d'une protéine. Un cofacteur est un composant non protéique, thermostable et de faible masse moléculaire, nécessaire à l'action d'une enzyme. Le cofacteur se lie à une structure protéique, appelée apoenzyme, et le complexe apoenzyme-cofacteur est appelé holoenzyme.

Une apoenzyme activée par un cofacteur (coenzyme):
Un cofacteur et ses associations enzymatiques
Les cofacteurs qui sont liés de manière covalente à l'apoenzyme sont appelés groupes prosthétiques, soit organiques (coenzymes) soit inorganiques.


Les cofacteurs sont fondamentalement de deux types, les ions métalliques et les molécules organiques, appelées coenzymes.


Cofacteurs métalliques:

Parmi les cofacteurs métalliques figurent des cations, tels que Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre autres. Les ions métalliques peuvent agir comme:Centre catalytique primaire.Groupe de pont pour recueillir le substrat et l'enzyme, formant un complexe de coordination. Agent stabilisant pour la conformation de la protéine enzymatique sous sa forme catalytiquement active.
Les enzymes qui nécessitent des ions métalliques sont parfois appelées métalloenzymes.


Cofacteurs et coenzymes:

Les coenzymes, sont généralement des vitamines (vitamines B, vitamine C, vitamine D, par exemple), une carence en vitamines dans un organisme, provoque une carence en enzymes et donc un manque de réactions essentielles.

Une enzyme dépourvue du cofacteur qui permet une activité enzymatique est appelée apoenzyme. Le lien entre le cofacteur et l'apoenzyme permet la formation de la soi-disant holoenzyme (aussi appelée holoprotéine).


Caractéristiques:

Chez les humains et beaucoup d'organismes supérieurs, les cofacteurs doivent souvent être introduits avec de la nourriture (comme c'est le cas de nombreuses vitamines), alors que chez les procaryotes il existe des voies métaboliques souvent très complexes qui permettent à la cellule de synthétiser tous les cofacteurs à sa survie à partir d'une source de carbone (principalement des hydrates de carbone).

Il y a une vingtaine de cofacteurs par rapport à plus de deux mille enzymes: la spécificité de la réaction dépend uniquement de l'apoenzyme et non du cofacteur. Contrairement aux substrats, qui sont transformés lors de la réaction enzymatique, les cofacteurs finissent toujours par retrouver leur état initial. Les exceptions sont les cofacteurs utilisés dans la catalyse des réactions redox; une molécule qui travaille en donnant des électrons au substrat doit ensuite les réacquérir, dans une réaction séparée, pour redevenir fonctionnelle. Le NAD + après avoir aidé l'enzyme dans l'oxydation du substrat (se transformant lui-même en NADH) doit être ramené sous sa forme initiale, en donnant les électrons acquis, par exemple, à la chaîne de transport d'électrons.

Dans leur structure chimique, les cofacteurs sont, pour la plupart, riches en électrons π (pour un ou plusieurs noyaux cycliques), qui donnent leurs propriétés catalytiques. Ils réagissent stoechiométriquement (mole à mole, stoechiométrie -st½chiométrie-) à la réaction enzymatique.


Exemples:

De nombreuses coenzymes sont impliquées dans le transport de groupes chimiques. Par exemple, NAD + est un transporteur d'électrons dans les réactions redox. NAD + est capable d'accepter un proton (H +) et deux électrons (et -) d'un substrat, pour former le NADH. Le NADH est capable de faire don de ces électrons à un second substrat, en se régénérant lui-même en NAD +. Par conséquent, NAD + est capable de transférer des électrons du premier substrat (qui devient oxydé) au second (qui devient réduit).

Le pyridoxalphosphate (PALP) est une coenzyme utilisée par les aminotransférases et les carboxylases. La catalyse se déroule en deux étapes: dans la première, elle catalyse, par exemple, la désamination des acides aminés en alpha-cétoacides. Dans la seconde étape, le groupe amino extrait est transféré à un autre alpha-cétoacide, qui devient ainsi un acide aminé. Le pyridoxalphosphate est régénéré dans ce cas sur la même enzyme, également dans ce cas en deux étapes. Des considérations similaires s'appliquent également à la réaction de décarboxylation, qui implique l'hydrolyse de l'intermédiaire lié à l'enzyme.

Un autre exemple est la coenzyme A (CoA), qui, sous forme libre ou acétylée, participe à plusieurs étapes du cycle de l'acide citrique et du métabolisme des acides gras. De même, dans le cycle de l'acide citrique, mais aussi dans la glycolyse, les coenzymes flavine adénine dinucléotide (FAD) et nicotine-ammide-adénine-dinucléotide (NAD), d'abord comme accepteurs d'électrons puis comme accepteurs de protons ou donneurs de protons, jouent un rôle. D'autres coenzymes, telles que l'adénosine triphosphate (ATP), transportent des groupes entiers, par exemple des résidus de phosphate.

La coenzyme Q (sous sa forme Q10) ou l'ubiquinone a été popularisée par ses propriétés raffermissantes pour la peau, selon les rapports des publicités des fabricants de cosmétiques. L'ubiquinone est un transporteur d'électrons qui travaille dans la chaîne de respiration cellulaire fonctionnant sur différents complexes protéiques.

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