Carboxylase

Définition

Une carboxylase est une enzyme qui catalyse la fixation du CO₂, un acide, sur un composé organique par carboxylation. Les carboxylases sont des enzymes qui incorporent du dioxyde de carbone en tant que groupe carboxyle dans leur substrat. Elles appartiennent à la classe des ligases. Les enzymes qui, contrairement aux carboxylases, libèrent du dioxyde de carbone de leurs substrats sont appelées décarboxylases.

Structures de l'Acyl-CoA carboxylase :

La structure cristalline de l'Acyl-CoA carboxylase 5 (ACCD5). À gauche, dans ACCD5, six monomères identiques (A-F) s'assemblent pour former un empilement de deux trimères (A-C et E-F). À droite, le site actif est mis en évidence comme une boîte en pointillés rouges et des résidus à l'interface de deux unités monomères.

Explications

La carboxylase la plus abondante est la ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygénase (Rubisco), une enzyme qui lie le dioxyde de carbone au ribulose-1,5-bisphosphate dans le cycle de Calvin lors de la photosynthèse. Cette réaction biochimique introduit le dioxyde de carbone de l'eau ou de l'air dans le métabolisme des plantes photosynthétisantes, protistes ou monères.

Les autres carboxylases importantes sont :

• acétyl-CoA carboxylase : une enzyme à biotine (en tant que groupe prothétique) qui catalyse en présence d'ATP la carboxylation par le CO₂, de l'acétylcoenzyme A en malonylcoenzyme A, lors de la biosynthèse d'acides, les acides gras. Le CO₂ est d'abord fixé sur le cofacteur (ce qui donne la carboxybiotine) puis est transféré sur l'acétyl-coenzyme A;
• acyl-CoA carboxylase (ACCase) : biosynthétise le malonyl-CoA, un élément constitutif du SAF. Mycobacterium tuberculosis code pour six sous-unités ACCase (accD1–6), et il n'était pas clair pourquoi l'agent pathogène avait besoin de six ACCases;
• pyruvate carboxylase : catalyse la fixation du dioxyde de carbone à la formation de pyruvate-oxaloacétate;
• propionyl-CoA carboxylase : produit du méthylmalonyl-CoA;
• méthylcrotonyl-CoA carboxylase : une enzyme contenant de la biotine qui catalyse la carboxylation dépendante de l'ATP du 3-méthylcrotonyl-CoA pour former le 3-méthylglutaconyl-CoA;
• γ-carboxylase : une enzyme dépendante de la vitamine K qui catalyse une seconde carboxylation du carbone des résidus glutamate dans les 40 premiers acides aminés d'une protéine;
• PEP carboxylase : un commutateur important dans le métabolisme des plantes photosynthétiques;
• malate carboxylase : une enzyme malolactique qui effectue la conversion malolactique avec une décarboxylation directe de l'acide l(-)-malique en acide l(+)-lactique.

Dans certains troubles du métabolisme des acides organiques, le déficit multiple en carboxylase affecte quatre carboxylases et se compose de deux types essentiels. La perturbation sous-jacente implique le métabolisme de la biotine, une vitamine essentielle à l'action des carboxylases. La biotine est attachée de manière covalente aux apoenzymes pour former les holoenzymes par une holocarboxylase synthétase, et la biotine est récupérée à partir de l'enzyme dégradée par la biotinidase. Une perturbation de la première entraîne la forme néonatale d'un déficit multiple en carboxylase, et un défaut en biotinidase entraîne une forme d'apparition plus tardive de déficit multiple en carboxylase.

La carboxylase a été découverte par le biochimiste Carl Neuberg.

En rapport avec "carboxylase"

• carboxylation

  

  La carboxylation en chimie est une réaction chimique dans laquelle un groupe acide carboxylique est introduit dans un substrat.

• carboxypeptidase

  

  Une carboxypeptidase est une exopeptidase, une peptidase qui catalyse la dégradation des polypeptides par leur extrémité C-terminale.

• décarboxylase

  

  Une décarboxylase est une enzyme qui catalyse une réaction de décarboxylation, c'est-à-dire le détachement d'une molécule de CO2 qui conduit à l'élimination...

• oxygénase

  

  Une oxygénase est une enzyme du groupe des oxydoréductases qui catalyse l'addition d'un (monooxygénase) ou de deux (dioxygénase) atomes d'oxygène (dioxygène).