Réaction enzymatique

Définition

La réaction enzymatique est une réaction biochimique catalysée par des enzymes. Les réactions enzymatiques sont intrinsèques à tous les processus biologiques. La façon dont les enzymes atteignent leur extraordinaire pouvoir catalytique a fait l'objet d'études approfondies depuis de nombreuses décennies.

✅ Les réactions enzymatiques suivent le modèle classique "serrure et clé", où l'enzyme libre E se lie à son substrat S pour former le complexe enzyme-substrat (C₁), qui est ensuite catalysé dans le complexe enzyme-produit (C₂) à partir duquel l'enzyme libre et le produit sont libérés : S + E ↔ C₁ ↔ C₂ → P + E.

Une réaction enzymatique :

Les réactions enzymatiques constituent un domaine nouveau et en développement dans la synthèse organique et pour la première fois, elles ont été appliquées avec succès aux dérivés de 1,3-dithiole. Ainsi, le clivage enzymatique de la liaison C-S et la dimérisation oxydative de la 1,3-dithiole-2-thione 191, en utilisant Pseudomonas chlororaphis, ont entraîné la formation des dérivés de la tétrathiocine 193 et 194. La formation du thiophène bis (méthylthio) substitué 192 a été observé lorsque des cellules en fermentation d'Emericella unguis ont été appliquées sur le même substrat 191. Le clivage de la liaison C-S dans 191 est intervenu très probablement par une attaque hétéro-nucléophile (O, S ou N) par les enzymes utilisées.

Explications

Les réactions enzymatiques sont si diverses que les groupes fonctionnels de la chaîne latérale ne sont pas chimiquement suffisants, à eux seuls, pour catalyser toutes les réactions enzymatiques. Des processus tels que le transfert d'électrons, l'oxydation/réduction, l'oxygénation, la décarboxylation des acides α-aminés et des α-cétoacides, la déshydrogénation, les transferts de groupes complexes et les réactions radicalaires, entre autres, nécessitent une chimie spéciale. Ainsi, les activités de nombreuses enzymes nécessitent des co-catalyseurs appelés cofacteurs ou coenzymes.

Les réactions enzymatiques interviennent généralement dans des milieux aqueux et, dans la plupart des cas, des composants supplémentaires tels que des réactifs tampons et salins sont nécessaires dans les systèmes de réaction pour maintenir le pH de la solution et les structures des protéines hôtes.

✅ Les réactions chimiques et enzymatiques sont soumises aux lois de la thermodynamique. Les vitesses et voies de réaction, les équations de vitesse, les équilibres, les mécanismes, la composition et la structure des réactifs, les espèces chimiques détectées par des calculs, les valeurs estimées des paramètres, les calculs de mécanique quantique, etc., sont analysés par la cinétique chimique. La majorité des réactions enzymatiques sont indépendantes de la lumière.

Les réactions enzymatiques ont l'avantage d'être spécifiques; par exemple, l'hydrolyse du saccharose est plus précise avec l'invertase qu'avec un acide. Une large gamme de kits d'analyse de sucre est disponible dans le commerce; par exemple, les kits saccharose/glucose/fructose sont particulièrement adaptés aux fruits et produits à base de fruits. Ils ont, en commun avec les méthodes de réduction du cuivre, l'avantage de simples techniques de préparation des échantillons.

Les réactions enzymatiques mises en jeu provoquent la réduction du NADP+ dont la concentration est déterminée par spectrophotométrie à 340 ou 366 nm. Un grand soin est nécessaire dans leur utilisation en raison des quantités très précises impliquées; cependant, les résultats obtenus se comparent favorablement aux méthodes plus traditionnelles et les méthodes sont maintenant largement acceptées.

⭐ Les réactions catalysées par les enzymes dépendent du temps. Initialement, la concentration du produit, [P], formé est linéairement liée au temps de réaction. La durée de validité de la relation linéaire dépend de la concentration initiale du substrat, [S]₀, par rapport à la constante de Michaelis Km ([S]₀ à laquelle v₀ = 0,5 V_max, stabilité enzymatique, pH, température et les activateurs et la réversibilité de la réaction. Une tangente tracée à la partie initiale de la courbe donne la vitesse initiale, v₀ (= dP/dt), un paramètre expérimental inestimable en enzymologie.

Importance de l'environnement

Les réactions enzymatiques qui sont réalisées dans des systèmes homogènes bien agités se traduisent par une concentration uniforme des réactifs dans tout le milieu; cependant, pour les enzymes immobilisées, les interactions entre la matrice de support et les substrats avec des limitations de diffusion pourraient entraîner des non-uniformités.

Le microenvironnement est la zone dans l'environnement immédiat de l'enzyme immobilisée, tandis que le milieu en vrac est le macroenvironnement. La cinétique enzymatique immobilisée est déterminée par la concentration locale des substrats ou produits dans le microenvironnement; par conséquent, leurs paramètres cinétiques ne peuvent pas être déterminés en surveillant uniquement la réaction du milieu en vrac.

Biomatériaux sensibles aux réactions enzymatiques

Les enzymes jouent un rôle important dans les processus biologiques normaux ainsi que dans le développement pathologique. La réaction enzymatique est un stimulus biochimique physiologiquement pertinent pour le contrôle temporel et spatial de la libération de médicament parce que :

1. la surexpression d'enzymes spécifiques est localisée au niveau des tissus malades;
2. l'activité des enzymes associées à la maladie est corrélée à la progression de la maladie;
3. les enzymes présentent une préférence de substrat spécifique.

Les biomatériaux sensibles aux enzymes sont conçus pour construire des systèmes d'administration de médicaments ciblés, avec des exemples de conjugués polymère-médicament, d'hydrogels, de liposomes, de particules polymères et de nano- et macrostructures auto-assemblées. Le thème commun dans la conception de matériaux implique l'incorporation de substrats enzymatiques spécifiques en tant que composants structurels. Cela permet un changement de propriété du matériau lors d'une réaction enzymatique qui conduit à la libération de médicament à médiation enzymatique.

Approches informatiques pour l'étude du mécanisme enzymatique

En enzymologie, la modélisation des réactions enzymatiques est une tâche exigeante en raison de la complexité du système, des nombreux degrés de liberté impliqués et des transitions complexes, chimiques et conformationnelles associées à la réaction. Par conséquent, les réactions enzymatiques ne sont pas déterminées par précisément une voie de réaction. Par conséquent, il est avantageux d'obtenir une image complète des voies de réaction possibles et des mécanismes concurrents.

En combinant des états intermédiaires générés individuellement et des étapes de transition chimique, un réseau de telles voies peut être construit. Les réseaux de transition sont une représentation discrétisée d'un paysage énergétique potentiel constitué d'une multitude de voies de réaction reliant les états finaux de la réaction. La structure graphique du réseau permet une identification facile des voies énergétiquement les plus favorables ainsi qu'un certain nombre d'itinéraires alternatifs.

En rapport avec "réaction enzymatique"

• activité enzymatique

  

  L'activité enzymatique est la quantité de substrat convertie par l'enzyme en moles par unité de temps. Elle mesure la quantité d'enzyme active présente dans...

• enzymatique

  

  Ce qui est enzymatique relève des enzymes, que ce soit une réaction, une inhibition, une catalyse, une hydrolyse ou d'autres activités.

• hydrolyse enzymatique

  

  L'hydrolyse enzymatique est la dégradation d'un composé en présence d'enzymes suite à sa réaction avec l'eau.

• inhibiteur enzymatique

  

  Un inhibiteur enzymatique est une molécule qui perturbe la voie de réaction normale entre une enzyme et un substrat.