La biologie et l'aquariophilie écrites par des humains
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Constante de Michaelis-Menten

locution féminine (loc.f.)

Définition

La constante de Michaelis-Menten (KM) se définit par la concentration du substrat pour laquelle la vitesse initiale d'une réaction enzymatique est égale à la moitié de la vitesse maximale.

L'équation de Michaelis-Menten :
Constante et équation de Michaelis-Menten
Pour les enzymes qui présentent une cinétique de Michaelis-Menten, les tracés de la vitesse en fonction de la concentration du substrat sont hyperboliques. Le taux (v) de nombreuses réactions catalysées par des enzymes peut être décrit par l'équation de Michaelis-Menten.

Explications

L'équation cinétique de Michaelis-Menten décrit la vitesse de réaction de nombreuses réactions enzymatiques. Elle reçoit ce nom en l'honneur de Leonor Michaelis et Maude Menten. Ce modèle n'est valable que lorsque la concentration du substrat est supérieure à la concentration de l'enzyme, et pour des conditions de régime permanent, c'est-à-dire lorsque la concentration du complexe enzyme-substrat est constante.

Pour déterminer la vitesse maximale d'une réaction enzymatique, la concentration du substrat, ([S]) est augmentée jusqu'à ce qu'une vitesse constante de formation de produit soit atteinte. C'est la vitesse maximale (Vmax) de l'enzyme. Dans ce cas, les sites actifs de l'enzyme sont saturés de substrat.

La vitesse V indique le nombre de molécules dans le substrat qui sont converties en produit par seconde. Avec des concentrations croissantes de substrat [S], l'enzyme s'approche de sa vitesse maximale Vmax asymptotiquement, mais ne l'atteint jamais. Pour cette raison, il n'y a pas de valeur de [S] déterminée pour Vmax. Dans tous les cas, un paramètre caractéristique de l'enzyme peut être défini en utilisant la concentration de substrat à laquelle la moitié de la vitesse maximale est atteinte (Vmax/2).

Bien qu'il soit impossible de mesurer avec précision la concentration de substrat qui donne V max, les enzymes peuvent être caractérisées par la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction est la moitié de la vitesse maximale. Cette concentration de substrat est connue sous le nom de constante de Michaelis-Menten (KM).

Pour les enzymes qui présentent une cinétique de Michaelis-Menten simple, cette constante représente la constante de dissociation du complexe enzyme-substrat (ES) (ou l'inverse de l'affinité entre l'enzyme et le substrat). Des valeurs faibles indiquent que le complexe ES est très étroitement lié et se dissocie rarement sans que le substrat réagisse pour donner le produit.

Dans ces cas, un KM différent sera obtenu en fonction du substrat spécifique sur lequel agit l'enzyme (comme cela se produit dans le cas d'enzymes qui agissent sur des substrats similaires) et en fonction des conditions de réaction dans lesquelles les mesures sont effectuées.

Synonymes, antonymes

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Traduction en anglais : Michaelis-Menten constant

Les mots ou les expressions apparentés à CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN sont des termes qui sont directement liés les uns aux autres par leur signification, générale ou spécifique.

L'expression CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN est dans la page 7 des mots en C du lexique du dictionnaire.

En rapport avec "constante de Michaelis-Menten"

  • concentration

    concentration

    La concentration (géographique) est le regroupement de nombreux éléments au centre d'un même lieu.

  • dissociation

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    La dissociation est la décomposition réversible d'une combinaison. Un composé est subdivisé en éléments plus petits qui peuvent à nouveau être assemblés...

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    La densité relative ou indice de densité est le rapport de la différence entre les taux de vide d'un sol sans cohésion dans son état le plus meuble et son état...

  • réaction enzymatique

    réaction enzymatique

    La réaction enzymatique est une réaction biochimique catalysée par des enzymes. Les réactions enzymatiques sont intrinsèques à tous les processus biologiques.



Signification "constante de michaelis-menten" publiée le 09/04/2012 (mise à jour le 05/12/2025).