Gélatinase
Définition
La gélatinase est une enzyme responsable de l'hydrolyse de la gélatine, du collagène et de certains peptides. La sécrétion de gélatinase par un micro-organisme contribue à sa survie et à sa pathogénicité, fonctionnant comme un facteur de virulence.
La gélatinase permet aux organismes qui la produisent de décomposer la gélatine en polypeptides, peptides et acides aminés plus petits qui peuvent traverser la membrane cellulaire et être utilisés par l'organisme.
Structures des métalloprotéinases matricielles (MMP) :
Vue des structures des collagénases, stromélysines, gélatinases et autres MMP.
Explications
Les gélatinases sont les enzymes les plus étudiées du clan des métalloprotéinases matricielles (MMP), qui contient également des collagénases, des stromélysines, des matrilysines et des MMP de type membranaire. Une explication de la surreprésentation de la littérature sur la gélatinase (MMP-2 et MMP-9) est la disponibilité de la technique de zymographie sur gel de gélatine, avec une sensibilité et une spécificité élevées.
Les collagénases ou gélatinases de type IV sont des métalloprotéinases neutres nécessitant Ca2+ pour leur activité et sont impliquées dans la protéolyse et la rupture des membranes basales par dégradation des collagènes de type IV, V et dénaturés.
La capacité d'un micro-organisme à produire de la gélatinase est observée grâce à des tests biochimiques, qui aident à l'identification d'une espèce particulière. Le test est positif lorsque la présence d'une activité gélatinolytique est observée dans le milieu de culture en présence de gélatine comme substrat.
Intérêt dans les MMP
Les MMP (métalloprotéinases matricielles) sont classées en MMP de type sécrété et en MMP ancrées à la membrane. La structure de base des MMPs (collagénases, stromélysines et autres MMPs) est composée d'un peptide signal (Pre), d'un domaine propeptidique (Pro), d'un domaine catalytique (Cat) et d'une région charnière (H) et C-terminale, l'hémopexine- comme domaine (HPX). Voir l'image ci-dessus.
Les gélatinases contiennent trois répétitions de fibronectine de type II chez le chat (FN). Les matrilysines sont dépourvues des domaines charnière et de type hémopexine. Les MMP activées par la furine ont un motif de reconnaissance (RKRR) pour les sérine protéinases intracellulaires de type furine (Fu) entre leurs domaines propeptide et catalytique. Les MMP ancrées à la membrane sont liées à la membrane plasmique soit par un domaine transmembranaire, soit par une liaison glycosylphosphatidylinositol (GPI), attachée à HPX. Seule la MMP23 présente une MMP de type transmembranaire de type II. TM, domaine transmembranaire; Cyto, domaine cytoplasmique; Zn, zinc.
Gélatinases MMP-2 et MMP-9
Les gélatinases MMP-2 et -9 vont dégrader le collagène suite à sa dénaturation en gélatine mais vont également cliver le collagène natif de type IV en raison de ses nombreuses régions hélicoïdales courtes désorganisées dues à l'absence de la séquence stricte Gly–X–Y.
L'expression de MMP-9 peut être induite par des cytokines et des facteurs de croissance et est principalement associée au processus inflammatoire et notamment suite à la pénétration de neutrophiles. La MMP-2 est exprimée de manière constitutive et se retrouve dans tous les tissus, en particulier lors du remodelage.
La pro-MMP-2 est sécrétée sous forme de zymogène de 72 kDa mais peut exister sous une forme glycosylée de poids moléculaire plus élevé, en particulier chez les rongeurs. La gélatinase reconnaît la gélatine par son affinité pour trois séquences répétées de type fibronectine et clive spécifiquement Gly–Ileu au niveau de la séquence Pro–Gln–Gly → Ileu–Ala–Gln–Glu.
Activité tumorigène
Les gélatinases possèdent diverses activités tumorigènes dans de nombreuses phases du développement tumoral, telles que la croissance, la migration, l'invasion et la métastase des cellules tumorales. Au cours de ce processus, la fibronectine de type II située dans le domaine catalytique de MMP-2 et MMP-9 est nécessaire pour la digestion de la gélatine. MMP-7, MMP-26 et MMP-23 manquent de domaines de type hémopexine, et MMP-23 manque en outre d'un pro-domaine et d'un motif de commutation de cystéine.
Facteur de virulence
La gélatinase est l'un des facteurs de virulence chez E. faecalis. La production de gélatinase n'est active que dans la phase logarithmique tardive à stationnaire précoce. L'ajout de milieu conditionné déplace le début de la production vers la phase médiane, suggérant la présence d'un facteur d'induction.
Synonymes, antonymes
2 synonymes (sens proche) de "gélatinase" :
- collagénase
- métalloprotéinase
0 antonyme (sens contraire).
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