Myrosinase

Définition

La myrosinase est l'enzyme responsable de l'hydrolyse des glucosinolates. Sa structure, son activité enzymatique et le rôle de facteurs protéiques supplémentaires sont impliqués dans le métabolisme du glucosinolate de myrosinase. La myrosinase, une enzyme clé du métabolisme des glucosinolates, est aussi appelée thioglucosidase, thioglucoside glucohydrolase ou EC 3.2.1.147. Elle provoque l'apparition de la myrosine.

Les activités de la myrosinase :

Interactions putatives entre les myrosinases (TGG), les protéines interagissant avec la myrosinase, les GLS et les volatiles dans le contexte de la compartimentation des types cellulaires. Une cellule de myrosine montre une localisation vacuolaire des TGG, des protéines de liaison à la myrosinase (MBP) et des protéines associées à la myrosinase (MyAP); localisation peroxysomale de la pénétration (PEN2); et localisation ER de TGG. Des transporteurs spécifiques aux GLS tels que le transporteur de glucosinolate NRT1/PTR (GTR) 1, GTR2 ou des transporteurs non spécifiques pourraient faciliter leur transport vers le site d'accumulation comme les cellules S ou les cellules de garde. Il est important de noter que ces cellules peuvent avoir la capacité de biosynthèse de novo des GLS. De plus, la présence de modificateur d'épithiospécificateur (ESM, MyAP-like), d'épithiospécificateur (ESP) et de spécificateur de nitrile (NSP1, NSP5, etc.) peut entraîner la décomposition des GLS en nitriles et isothiocyanates (ITC) pour des rôles dans signalisation et défense spécifiques au type cellulaire contre les agents pathogènes et les herbivores. Des GLS, des TGG et des ESP ont été trouvés dans les cellules S, et la présence d'ESM et de NSP est indicative d'autres types de cellules.

Explications

La myrosinase a été découverte pour la première fois par Bussy (1939) dans les graines de moutarde, et plus tard dans toutes les plantes contenant du glucosinolate. Cette enzyme, appelée β-thioglucoside glucohydrolase ou sinigrase EC : 3.2.1.147, est une S-glycosidase qui catalyse l'hydrolyse des thioglucosides tels que les GSL en d-glucose et un aglucone instable. Le réarrangement spontané de l'aglucone conduit à la formation de métabolites tels que l'isothiocyanate, les thiocyanates, les nitriles, les épithionitriles et l'oxazolidine-2-thione, qui se forment en fonction du type de glucosinolate, des conditions environnementales (p. acide ascorbique) et la présence de protéines spécificatrices.

La myrosinase est composée de deux polypeptides identiques de 55 à 65 kDa qui sont fortement glycosylés, ce qui donne un poids moléculaire natif de 120 à 150 kDa des protéines dimères.

La myrosinase a également été identifiée chez les insectes (Hémiptères et Coléoptères), les champignons et le microbiote intestinal humain (Bacteroides, Peptostreptococcus, Enterococcus et Escherichia). Des analyses de séquences suggèrent que les myrosinases d'insectes et bactériennes ont évolué indépendamment des myrosinases végétales et que leurs rôles physiologiques sont encore largement inconnus. La myrosinase du microbiote intestinal humain peut également hydrolyser le glucosinolates fourni par la consommation de légumes choux (Brassicales), bien que dans une moindre mesure, ce qui peut influencer leurs effets sur la santé chez l'homme.

Effets sur le goût et la microflore intestinale

L'activité enzymatique de la myrosinase varie selon les différentes espèces de plantes, de champignons ou de bactéries. Ainsi, des variations entre les produits d'hydrolyse des glucosinolates même dans différents tissus de la même plante sont possibles. Des recherches antérieures sur son activité ont révélé que l'activité enzymatique de la myrosinase était la plus élevée aux stades des graines et des plantules. La teneur en glucose et en acide ascorbique, en plus de la température, du pH et de la pression, a été signalée comme étant les facteurs affectant l'activité de la myrosinase dans les légumes.

La température, provoquant une diminution de l'activité myrosinase d'environ 90 %, après 3 min de chauffage à 60 °C, peut être considérée comme le facteur le plus important parmi tous ceux affectant l'activité myrosinase. Dans une étude précédente, la détection d'isothiocyanates dans l'urine des participants qui ont consommé du chou cuit a été acceptée comme un signal pour élucider une autre source d'enzyme myrosinase dans le corps humain. La recherche a révélé que l'hydrolyse des glucosinolates n'est généralement pas terminée dans le corps. Par conséquent, la plupart d'entre eux sont excrétés sous forme de molécules d'origine dans l'urine, ou sécrétés de nouveau dans l'intestin via le canal cholédoque pour l'hydrolyse, et le métabolisme est à un faible niveau. Par conséquent, l'ingestion de glucosinolates n'est pas le seul facteur efficace sur la biodisponibilité des glucosinolates. Leur conversion en leurs produits d'hydrolyse bioactifs, avant leur passage à travers la paroi intestinale, est également un facteur important sur leur biodisponibilité.

Pourtant, bien que les myrosinases ne se trouvent pas dans les tissus des mammifères, l'enzyme myrosinase est également détectée dans de nombreuses souches de bactéries que l'on trouve couramment dans la microflore intestinale humaine et animale.

Par conséquent, les isothiocyanates se forment encore chez l'homme, médiés par la microflore bactérienne du tractus gastro-intestinal. La recherche révèle que la microflore intestinale pourrait être une bonne alternative aux sources végétales actuelles d'enzyme myrosinase, bien qu'elle ne soit pas encore efficace en tant que source végétale et présente des variations entre les différents individus en raison d'aspects génétiques et environnementaux. De telles conceptions futures en tenant compte des différences interindividuelles et peuvent incorporer des méthodes rapides pour déterminer et augmenter la teneur en myrosinase des intestins individuels peuvent être développées. Dans une autre perspective, spécifiquement l'enrichissement de la microflore intestinale en termes d'enzyme myrosinase pourrait également être étudié.

Une étude récente a évalué les changements dans la sinigrine, la glucotropéoline, la gluconasturtiine et leurs désulfo-glucosinolates correspondants lorsqu'ils sont métabolisés par trois souches bactériennes intestinales humaines, Enterococcus casseliflavus CP1, Lactobacillus agilis R16 et Escherichia coli VL8. Selon leurs résultats, le pourcentage total de produits était d'environ 3 % à 53 % des glucosinolates initiaux et la présence de nitriles produits à partir de désulfo-glucosinolates était prometteuse car elle présentait un métabolisme alternatif via la désulfatation des glucosinolates.

Activités enzymatiques à l'origine de la dégradation des glucosinolates

Dans les tissus végétaux, la myrosinase et les glucosinolates de myrosinase (GL) sont séquestrées dans des compartiments cellulaires séparés. À la suite d'une rupture cellulaire, par exemple après une attaque d'agents pathogènes ou lors du hachage ou du broyage pendant la préparation des aliments, la myrosinase entre en contact avec les GL et catalyse l'hydrolyse de la liaison thioglucosidique dans la structure des GL. Par conséquent, le glucose est clivé et un aglucone instable, le thiohydroximate-O-sulfate, est libéré. En fonction des GL parents, des conditions d'hydrolyse telles que le pH, la température, la présence d'ions Fe²⁺ et de facteurs protéiques supplémentaires, l'aglucone est converti en différentes classes de produits de dégradation englobant : isothiocyanates, thiocyanates, nitriles, épithionitriles, hydroxynitriles, oxazolidine-2 -thiones, ou indoles.

En rapport avec "myrosinase"

• adénosine désaminase

  

  L'adénosine désaminase (ADA) est une enzyme qui dégrade les purines en catalysant la désamination irréversible de l'adénosine (et désoxyadénosine) en inosine...

• adénylate kinase

  

  L'adénylate kinase, adényl-kinase ou myokinase, est une enzyme abondante dans les muscles, où elle y catalyse la réaction de transphosphorylation : aMP +...

• arginase

  

  L'arginase est une métalloenzyme binucléaire contenant du manganèse qui catalyse la conversion de la L–arginine en L-ornithine et en urée.

• créatine kinase

  

  La créatine kinase (CK) est une enzyme spécifique du muscle, et par conséquent, le degré de sa présence dans le sérum peut être utilisé comme marqueur...