Dégradation intracellulaire
Définition
La dégradation intracellulaire est une protéolyse effectuée par un complexe multienzymatique appelé protéosome, qui agit dans le cytosol. Il s'agit d'une structure cylindrique formée de protéases et de deux extrémités de complexes protéiques qui alimentent la chambre intérieure du cylindre en reconnaissant les protéines. Les protéines qui vont être dégradées ont été préalablement marquées avec une petite protéine appelée ubiquitine.
S'ils se dégradent pendant la digestion, des peptidases spécifiques telles que la trypsine, la chymotrypsine, les carboxypeptidases et l'élastase participent.
Processus de dégradation intracellulaire :
Systèmes primaires de dégradation des protéines intracellulaires chez les eucaryotes. (A) Le système ubiquitine-protéasome. Le protéasome 20S est latent.
Explications
La dégradation intracellulaire protéolytique a plusieurs fonctions pour la cellule, notamment :
- Élimination de la méthionine à l'extrémité N-terminale après la traduction.
- Élimination des séquences signal des peptides après transport à travers la membrane.
- Séparation des protéines virales qui sont traduites à partir d'un ARN messager (ARNm) monocistronique.
- Digestion des protéines des aliments comme source d'acides aminés.
- Conversion des protéines inactives (proenzymes, zymogènes, pré-hormones) dans leurs formes fonctionnelles finales.
- Dégradation des cyclines et autres protéines nécessaires à la progression du cycle cellulaire.
La dégradation intracellulaire protéolytique peut également être effectuée à l'intérieur des organites appelés lysosomes, au moyen de protéases spécifiques appelées cathepsines, dont il existe environ 50 types différents. Le pH optimal pour ses performances est de 5 et est atteint grâce à une pompe à protons. La dégradation lysosomale recycle les acides aminés des protéines qui ne sont pas anormales, par exemple celles trouvées dans la membrane, ou qui ont été incorporées dans la cellule par endocytose. Il n'élimine pas les protéines "incorrectes". Ils sont très importants dans des processus tels que la régression de l'utérus après l'accouchement, qui passe en 9 jours de 2 kg à 50 g, ou dans l'élimination des membranes interdigitales au cours du développement foetal.
Des extraits acellulaires préparés à partir de Streptococcus lactis cultivé dans du lait ou dans un milieu de caséine de test vitaminique, ont montré la présence d'un système enzymatique protéolytique thermolytique avec une activité optimale contre le lait, la caséine et la lactalbumine à des valeurs de pH proches de la neutralité. Certaines des caractéristiques de ce système enzymatique ont été étudiées. La présence dans le milieu de croissance en bouillon de caséine et de niacine a augmenté l'activité protéolytique de l'extrait acellulaire. Le faible niveau d'activité protéolytique à pH 5,0 semblerait limiter l'activité dans les fromages des types les plus courants et dans d'autres produits laitiers acides.
Pour l'ARN, voir la dégradation de l'ARN.
Dégradation des protéines intracellulaires
Les principaux systèmes de dégradation des protéines intracellulaires, y compris les voies ubiquitine-protéasome et lysosome, sont devenus des régulateurs centraux de l'infectivité virale, de l'inflammation et de la pathogénicité virale. La myocardite virale est une maladie inflammatoire du myocarde causée par une infection virale dans le coeur. La progression de la maladie de la myocardite virale intervient en trois étapes distinctes : infection virale aiguë, infiltration de cellules immunitaires et remodelage cardiaque.
De plus en plus de preuves suggèrent un rôle crucial pour les machineries protéolytiques de l'hôte dans la régulation de la pathogenèse et de la progression de la myocardite virale aux trois stades. Les virus cardiotropes développent différentes stratégies pour subvertir les systèmes de dégradation des protéines de l'hôte afin d'obtenir une réplication virale réussie. De plus, ces systèmes protéolytiques jouent un rôle important dans l'activation des réponses immunitaires innées et adaptatives lors d'une infection virale.
Des preuves récentes suggèrent également un rôle clé pour les systèmes ubiquitine-protéasome et lysosome en tant que principaux effecteurs du contrôle de la qualité des protéines dans la régulation du remodelage cardiaque. Cette revue résume les avancées récentes dans la compréhension de l'interaction directe entre les virus cardiotropes et les systèmes protéolytiques de l'hôte, en mettant l'accent sur le coxsackievirus B3, l'un des principaux agents étiologiques responsables de la myocardite virale, et met en évidence les rôles possibles des systèmes de dégradation de l'hôte dans la pathogenèse des virus. myocardite et son évolution vers une cardiomyopathie dilatée.
Synonymes, antonymes
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