Que signifie anticorps ?

Définition anticorps:

Un anticorps qualifie une protéine produite par l'organisme en réaction à un antigène, et capable de se combiner spécifiquement avec cet antigène. Aussi appelé gammaglobulines ou immunoglobulines, les anticorps sont des molécules biologiques fabriquées par le corps humain et qui interviennent pour le protéger, dans le cadre d'agressions extérieures.

L'immunoglobuline est un anticorps:
Un anticorps: l'immunoglobuline
Les anticorps (également appelés immunoglobulines, en abrégé Ig) sont des glycoprotéines du type gamma globuline. Ils peuvent être trouvés solubles dans le sang ou d'autres fluides corporels des vertébrés, ayant une forme identique qui agit comme un récepteur pour les lymphocytes B et sont utilisés par le système immunitaire pour identifier et neutraliser les éléments étrangers tels que les bactéries, les virus.


Un anticorps est donc une immunoglobuline sérique synthétisée par les plasmocytes qui sont des cellules immunitaires obtenues par maturation des lymphocytes B entrés en contact avec un antigène étranger.

Chaque clone de plasmocytes produit seulement des anticorps spécifiques de l'antigène; ce sont des anticorps monoclonaux.

Ces anticorps peuvent se combiner à l'antigène et ainsi les inactiver selon divers mécanismes qui faciliteront la phagocytose des particules antigéniques:neutralisation des parties dangereuses des toxines et des virus;agglutination des cellules porteuses des antigènes;précipitation des antigènes solubles.
En outre, le complexe anticorps-antigène stimule le complément via la voie classique.

L'anticorps typique est constitué de 2 unités structurelles de base, chacune avec deux grandes chaînes lourdes et deux chaînes légères plus petites, qui forment, par exemple, des monomères avec une unité, des dimères avec deux unités ou des pentamères avec cinq unités. Les anticorps sont synthétisés par un type de leucocyte appelé lymphocyte B. Il existe différents types d'anticorps, isotypes, basés sur la forme de chaîne lourde qu'ils possèdent. Cinq différents types d'isotypes sont connus chez les mammifères qui remplissent différentes fonctions, aidant à diriger la réponse immunitaire appropriée pour chaque type différent de corps étranger qu'ils rencontrent.

Tous les anticorps possèdent une structure de base de 4 chaînes polypeptidiques reliées par des ponts disulfure. Il existe deux types de chaînes:les chaînes légères ou L (light) qui sont les chaînes kappa (x) et lambda (X);les chaînes lourdes ou H (heavy) dont chacun des 9 types déterminent une classe d'anticorps: 1g al, Ig a2, Ig D, Ig E, Ig G1, G2, G3, G4 et Ig E.
Chaque chaîne possède une région constante C et une région variable V qui diffère selon l'anticorps sauf s'ils sont issus d'un même plasmocyte. Les régions variables d'une chaîne légère et d'une chaîne lourde s'associent pour former le site de fixation à l'antigène. Les régions constantes vont déterminer la classe et le mode d'action des anticorps.

Bien que la structure générale de tous les anticorps soit très similaire, une petite région de l'apex de la protéine est extrêmement variable, ce qui permet l'existence de millions d'anticorps, chacun avec une extrémité légèrement différente. Cette partie de la protéine est connue sous le nom de région hypervariable. Chacune de ces variantes peut être liée à une "cible" différente, connue sous le nom d'antigène. Cette énorme diversité d'anticorps permet au système immunitaire de reconnaître une diversité également élevée d'antigènes. La seule partie de l'antigène reconnue par l'anticorps est appelée un épitope. Ces épitopes se lient à leur anticorps dans une interaction hautement spécifique appelée adaptation induite, qui permet aux anticorps d'identifier et de lier seulement leur antigène unique au milieu des millions de molécules différentes qui composent un organisme.

La reconnaissance d'un antigène par un anticorps le marque comme étant attaqué par d'autres parties du système immunitaire. Les anticorps peuvent également neutraliser directement leurs cibles, par exemple en se liant à une partie d'un agent pathogène nécessaire pour provoquer une infection.

La grande population d'anticorps et leur diversité est générée par des combinaisons aléatoires d'un ensemble de segments génétiques qui codent pour différents sites de liaison à l'antigène (ou paratopes), qui subissent ensuite des mutations aléatoires dans cette zone du gène de l'anticorps, ce qui provoque une encore plus de diversité. Les gènes d'anticorps sont également réarrangés dans un processus connu sous le nom de commutation de classe d'immunoglobuline qui change la base de la chaîne lourde pour l'autre, créant un différent isotype d'anticorps qui maintient la région variable spécifique pour l'antigène cible. Cela permet à un seul anticorps d'être utilisé par différentes parties du système immunitaire. La production d'anticorps est la fonction principale du système immunitaire humoral.

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