Prolamine

Définition

Une prolamine est une lectine toxique, abondante dans les céréales, les légumineuses et les pseudo-céréales (plus précisément, dans la graine de la plante, qui comprend le blé, l'avoine, l'orge, le quinoa, le riz, les arachides et le soja.

L'effet des prolamines :

Les prolamines issues de sous-produits céréaliers sont classées et caractérisées pour diverses applications en micro et nanofabrication.

Explications

Le gluten est l'exemple le plus connu de prolamine, le plus étudié et aussi le plus dangereux. Plus récemment, le terme glutenoïde a été inventé pour souligner le lien entre les autres membres de cette famille de glycoprotéines et les effets du gluten. Une grande partie de la compréhension actuelle de l'effet des prolamines sur la barrière intestinale, mais aussi sur le système immunitaire global, provient d'études sur le gluten (et plus précisément sur le composant protéique du gluten, appelé gliadine), souvent menées dans le contexte de la maladie coeliaque.

Bien que le glutenoïde n'ait pas encore pris son envol, il sera peut-être plus facile pour les gens de comprendre qu'il existe des protéines similaires dans les céréales sans gluten, ainsi que des pseudo-céréales et des légumineuses qui sont également problématiques pour la santé.

Fonctionnement des prolamines

Les prolamines fonctionnent comme des protéines de stockage dans les plantes et sont la principale source de protéines importantes pour la germination des graines. En fait, les prolamines représentent environ la moitié des protéines totales de tous les grains. Il existe de nombreuses prolamines différentes, toutes caractérisées par leur teneur élevée en acide aminé proline. Des exemples de prolamines sont la gliadine dans le blé (la gliadine est la fraction protéique du gluten), l'hordéine dans l'orge, la sécaline dans le seigle, la zéine dans le maïs, la kafirine dans le sorgho, l'orénine dans le riz et l'avénine dans l'avoine.

Habituellement, les protéines alimentaires sont dégradées en très petits peptides ou en acides aminés individuels par des enzymes digestives (appelées peptidases ou protéases) avant d'être transportées à travers l'épithélium intestinal. Cependant, les prolamines ne sont pas complètement décomposées dans le processus digestif normal, à la fois parce que la structure de ces protéines n'est pas compatible avec nos enzymes digestives (qui ne sont pas bonnes pour décomposer les protéines riches en proline en acides aminés individuels) mais aussi parce que les graines qui contiennent des prolamines contiennent également des inhibiteurs de protéase (composés qui empêchent nos enzymes de décomposer les protéines, une partie des mécanismes de défense naturels de la graine. Par conséquent, de nombreux fragments de prolamine voyagent à travers le tube digestif, mais sont également capables de traverser la barrière intestinale en grande partie intacte et, ce faisant, d'endommager la barrière et de provoquer une fuite intestinale.

Comment les prolamines (comme le gluten) traversent-elles la barrière intestinale ?

La plupart des connaissances actuelles sur la façon dont les prolamines traversent et endommagent la barrière intestinale proviennent d'études de divers fragments de gliadine (qui se forment généralement lorsque le gluten est partiellement digéré par nos protéases). Plusieurs fragments de gliadine ont été bien caractérisés en termes de leur effet sur la barrière intestinale et de leur capacité à activer à la fois les systèmes immunitaires innés et adaptatifs.

Les fragments de gliadine peuvent traverser la barrière intestinale par l'une des deux voies suivantes :

• paracellulaire : entre les cellules qui tapissent l'intestin;
• transcellulaire : à travers les cellules qui tapissent l'intestin (qui englobe plusieurs itinéraires).

Chez certaines personnes, une voie ou une autre dominera (probablement en fonction de facteurs génétiques). Pour d'autres, les deux voies sont des contributeurs importants à un intestin qui fuit. Et bien que la manière dont les prolamines provoquent des fuites intestinales n'a pas vraiment d'importance, il est important de comprendre ces voies pour comprendre la nécessité d'éviter les céréales, les pseudo-céréales et les légumineuses.

Prolamines et bactéries intestinales

Les prolamines contribuent également à la dysbiose intestinale. Elles peuvent causer des dommages à l'intestin. Non seulement les prolamines sont intrinsèquement difficiles à digérer pour notre corps, mais elles interfèrent avec des enzymes digestives importantes dans la bordure en brosse de l'intestin. En particulier, la gliadine est connue pour inhiber l'activité de trois enzymes importantes : la lactase, la sucrase et la dipeptidyl peptidase. Celles-ci sont importantes pour décomposer les sucres en monosaccharides et les protéines en acides aminés pour le transport à travers la barrière des entérocytes (la lactase sépare le lactose; la sucrase brise le saccharose; la dipeptidyl peptidase a diverses fonctions liées à la digestion, au métabolisme et à la régulation immunitaire).

Cela peut avoir un effet profond sur le microbiome intestinal car l'inhibition de ces enzymes modifie ce qui est disponible pour les bactéries intestinales situées plus loin dans le tube digestif.

Une étude récente chez des Primates sensibles au gluten a démontré que la consommation de gluten entraîne une modification substantielle et indésirable du microbiome. En particulier, la consommation de gluten a considérablement diminué la diversité alpha du microbiome (rappelez-vous que la diversité est le train le plus important d'un microbiome sain) avec certaines familles bactériennes étant enrichies (par exemple, Streptococcaceae et Lactobacillaceae). Une étude humaine récente évaluant le microbiome Le changement provoqué par l'adoption d'un régime sans gluten a montré une diminution de plusieurs espèces de bactéries, le plus fort effet étant une réduction substantielle des Veillonellaceae, une bactérie Gram-négative pro-inflammatoire liée à la maladie de Crohn et à d'autres pathologies intestinales.

En rapport avec "prolamine"

• acétylglucosamine

  

  L'acétylglucosamine est un composé de sucre, d'un groupe amine et d'un groupe acétyle, proche de la cellulose.

• acide aminé

  

  Un acide aminé est la molécule fondamentale qui sert de composant aux protéines. Une protéine est constituée d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés...

• acide aminé essentiel

  

  Un acide aminé essentiel est un acide aminé indispensable qui ne peut pas être synthétisé et fabriqué par l'organisme.

• amine

  

  Une amine est généralement un groupe fonctionnel (groupe amino) dont l'atome d'azote possède un doublet non liant.