Phosphofructokinase
Définition
La phosphofructokinase-1 est la principale enzyme régulatrice de la glycolyse. Il s'agit d'une enzyme allostérique composée de quatre sous-unités et contrôlée par plusieurs activateurs et inhibiteurs. La PFK-1 catalyse la phosphorylation du fructose-6-phosphate avec la dépense d'une molécule d'ATP pour former du fructose-1,6-bisphosphate et de l'ADP.
Cette réaction a un changement d'énergie libre de -14,2 kJ / mol, elle est donc irréversible. Cette étape est sujette à une réglementation extensive car non seulement elle est irréversible, mais le substrat d'origine est également obligé de procéder vers la voie glycolytique après cette étape. Cela fait suite à un contrôle précis du glucose et d'autres monosaccharides, du galactose et du fructose, vers la voie de la glycolyse. Avant cette réaction enzymatique, le glucose-6-phosphate peut potentiellement se déplacer vers la voie du pentose phosphate ou être converti en glucose-1-phosphate et polymérisé sous forme de stockage de glycogène.
La phosphorylation du fructose 6-phosphate dans le carbone 1, avec la dépense d'un ATP, à travers l'enzyme phosphofructokinase-1 (PFK1, EC 2.7.1.11). De plus, ce phosphate aura une faible énergie d'hydrolyse. Pour la même raison que dans la première réaction, le processus est irréversible. Le nouveau produit s'appellera fructose-1,6-bisphosphate. L'irréversibilité est importante car elle en fait le point de contrôle de la glycolyse. Comme il existe d'autres substrats que le glucose dans la glycolyse, le point de contrôle n'est pas placé dans la première réaction, mais dans celle-ci. La phosphofructokinase possède des centres allostériques sensibles aux concentrations d'intermédiaires tels que le citrate et les acides gras. Libérer une enzyme appelée fosfructocinasa-2 qui phosphoryle le carbone 2 et régule la réaction.
Synonymes, antonymes
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