Entérokinase
Définition
Une entérokinase, ou entéropeptidase, participe à la digestion des protéines. Elle est une enzyme dans l'intestin grêle avec un rôle de conversion du trypsinogène pancréatique inactif en trypsine et d'activer d'autres enzymes protéolytiques. Elle stimule les activités physiologiques. L'entéropeptidase catalyse la réaction suivante : trypsinogène → trypsine + hexapeptide.
Le trypsinogène est activé par l'enzyme entérokinase, intégrée dans la muqueuse intestinale.
Explications
L'entéropeptidase, une sérine protéase, est une enzyme dans la bordure des vertébrés, qui est formée par la muqueuse duodénale. En clivant un hexapeptide (Val-[Asp]4-Lys), l'entéropeptidase liée à la membrane convertit le proenzyme trypsinogène inactif en sa forme active trypsine, ce qui active indirectement d'autres enzymes de la sécrétion pancréatique. La chaîne lourde N-terminale (82–140 KDa) facilite l'ancrage de l'entéropeptidase à la bordure en brosse de la muqueuse duodénale, tandis que la chaîne légère (35–62 KDa) est celle contenant la sous-unité catalytique. L'entéropeptidase fait partie du clan chymotrypsine des sérines protéases et est structurellement similaire à ces protéines.
L'entérokinase (EC 3.4.21.9) est une protéase hétérodimère serine (une protéine glycosylée) spécifique qui se clive avec la lysine à son site de découpage Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Il s'accroche parfois à d'autres résidus basiques, selon la conformation du substrat protéique. L'entérokinase ne clive pas au site suivi de la proline.
Malgré son autre nom "kinase", l'entéropeptidase est en fait une sérine protéase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans diverses protéines.
Chez l'homme, l'entéropeptidase est codée par le gène PRSS7 (également appelé ENTK) présent sur le chromosome 21q21. Certaines mutations insensées et mutations dans le cadre de ce gène conduisent à un trouble récessif rare caractérisé par un grave retard de croissance chez les nourrissons affectés, en raison d'un déficit en entéropopeptidase.
La spécificité de l'entéropeptidase en fait un outil idéal pour les applications biochimiques; une protéine de fusion contenant un marqueur d'affinité séquence C-terminale, tel qu'un poly- histidine, lié par cette séquence peut être coupée par entéropeptidase pour la protéine cible pour la purification de protéine ultérieur. En revanche, la séquence N-terminale de protéases qui nécessitent un clivage avant l'activation, peut être mutée pour permettre l'activation par l'entéropeptidase.
Synonymes, antonymes
1 synonyme (sens proche) de "entérokinase" :
- entéropeptidase
0 antonyme (sens contraire).
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