Enzyme allostérique
Définition
Une enzyme allostérique participe à une allostérie, c'est-à-dire avec deux sites de liaison à deux ligands différents.
Les enzymes allostériques sont des enzymes qui ont un site supplémentaire auquel un effecteur peut se lier, ainsi que le site actif. Elles sont plus grandes et plus complexes que les enzymes normales. Elles sont régulées par régulation homotrope ou régulation hétérotrope.
Une enzyme allostérique :
Une enzyme allostérique est une enzymes qui a un site supplémentaire auquel un effecteur se lie, ainsi que le site actif.
Explications
Les enzymes sont classées comme catalyseurs biologiques. Autrement dit, elles aident à accélérer la vitesse d'une réaction, mais restent inchangés pendant tout le processus.
Les enzymes allostériques sont des enzymes qui ont un site supplémentaire, ainsi que le site actif - cela vient du grec "allo", qui signifie "autre". Ceux-ci sont appelés sites allostériques et les enzymes peuvent en avoir plusieurs. Elles sont uniques en ce sens qu'ils ont la capacité de répondre à de multiples conditions différentes dans leur environnement immédiat.
De plus, lorsque les enzymes allostériques sont représentées sur un graphique comme la vitesse par rapport à la concentration du substrat, elles montrent une courbe sigmoïde plutôt que la courbe hyperparabolique habituelle.
Les sites allostériques sont des sites de liaison sur l'enzyme - ils sont différents du site actif et du site de liaison du substrat.
La molécule qui se lie au site allostérique est appelée effectrice (elle peut aussi être appelée modulatrice) et elle régule l'activité de l'enzyme à laquelle elle se lie.
L'activité de l'enzyme est augmentée lorsqu'un effecteur allostérique positif se lie au site allostérique. Cela signifie que l'activité de l'enzyme est diminuée lorsqu'un effecteur allostérique négatif se lie au site allostérique - ils inhibent l'enzyme.
Les enzymes allostériques sont plus grandes et plus complexes que les enzymes non allostériques et ont souvent de nombreuses sous-unités. Les enzymes avec plus d'un effecteur ont des sites de liaison différents et spécifiques pour chacun. Dans la plupart des enzymes allostériques, le site de liaison au substrat et le site de liaison effecteur se trouvent sur des sous-unités différentes.
Le substrat site de liaison se trouve sur la sous-unité catalytique - souvent désigné comme la sous-unité C. Le site de liaison effecteur est sur la sous - unité régulatrice - souvent appelée la sous-unité R.
Lorsqu'une molécule effectrice à un site de liaison provoque un changement conformationnel dans cette sous-unité, un changement conformationnel est ensuite provoqué dans les autres sous-unités de la protéine - cela signifie qu'une grande partie de l'énergie de liaison de l'effecteur est utilisée pour changer la conformation de l'ensemble du complexe protéique.
Cette interaction entre toutes les sous-unités peut être exprimée en utilisant le coefficient de Hill - c'est aussi appelé coefficient de coopérativité. Lorsque n = 1, il n'y aura pas d'interaction entre les sous-unités de l'enzyme. Plus le coefficient de Hill (coefficient de coopérativité de la réaction de Hill) est élevé, plus les interactions entre toutes les sous-unités de l'enzyme sont fortes.
Les enzymes allostériques peuvent également "basculer" entre leur forme active et leur forme inactive. Cela permet des modèles de réponse sophistiqués dans l'activité, qui peuvent jouer un rôle énorme dans la fonction biologique.
Une fois que l'effecteur s'est dissocié du site de liaison, l'enzyme est alors en mesure de revenir à sa forme inactive (ou moins active). Ils peuvent contrôler les taux de réactions très importantes, telles que la production d'ATP.
Lorsqu'un effecteur se lie à une enzyme, on parle de liaison coopérative.
Un effecteur allostérique homotrope est un substrat pour l'enzyme, ainsi qu'une molécule régulatrice - le préfixe "homo" signifie qu'ils sont les mêmes. Ce sont généralement des activateurs de l'enzyme. Un bon exemple d'effecteur allostérique homotrope est l'oxygène O2 : il agit comme un effecteur de l'hémoglobine dans le corps humain.
Un effecteur allostérique hétérotrope est une molécule régulatrice qui n'est pas également le substrat de l'enzyme. Il peut soit activer soit inhiber l'enzyme à laquelle il se lie. Le dioxyde de carbone CO2 est un bon exemple d'effecteur allostérique hétérotrope : il agit également comme effecteur de l'hémoglobine mais n'est pas le substrat de l'enzyme.
Les activateurs essentiels sont des activateurs allostériques qui, sans lesquels, l'activité enzymatique serait si faible qu'elle serait négligeable. Par exemple, le N-acétylglutamate est un activateur essentiel de la carbamoyl phosphate synthétase I. Ils sont l'exact opposé des inhibiteurs enzymatiques.
Synonymes, antonymes
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