Laccase

Définition

La laccase est une oxydase du cuivre qui catalyse l'oxydation d'un électron d'une large gamme de composés phénoliques. Elle oxyde une variété de substrats tout en réduisant le dioxygène en eau dans le processus. La laccase est une oxydoréductase bleu-cuivre qui catalyse l'oxydation d'une large gamme de substrats, y compris les composés phénoliques, avec la réduction concomitante de l'oxygène moléculaire en eau.

La laccase pourrait être une voie prometteuse pour améliorer la conversion de la lignocellulose en sucres fermentescibles.

La structure protéique de la laccase :

Structure protéique et sites enzymatiquement actifs de la laccase. La laccase appartient à une famille d'enzymes appelées multi-cuivre oxydases.

Explications

Les enzymes laccases sont étudiées depuis le 19^ème siècle. Ils ont été découverts pour la première fois dans la laque de l'arbre japonais Toxicodendron vernicifluum (anciennement Rhus venicifera), dont le nom laccase a été tiré. Plus tard, il a été démontré que les enzymes laccases étaient largement distribuées dans la nature. Ainsi, ils ont été trouvés dans les champignons, les plantes, les bactéries et les insectes.

Structure et catalyse

Les laccases appartiennent aux métalloenzymes du cuivre et au sous-groupe de la bleu oxydase. Les laccases contiennent quatre atomes de cuivre par molécule. Dans l'enzyme au repos, les quatre cuivres sont susceptibles d'exister à l'état Cu (II). Les structures tridimensionnelles de plusieurs laccases ont été publiées. La réaction typique de la laccase est l'oxydation d'un composé phénolique avec la réduction simultanée de l'oxygène moléculaire en eau. Après quatre cycles d'oxydations à électron unique formant des radicaux libres, l'enzyme réduit une molécule d'oxygène, générant deux molécules d'eau. Ce mécanisme nécessite que la protéine stocke quatre électrons avant la réduction de l'oxygène. La réduction de l'oxygène se déroule très probablement en deux étapes, car des intermédiaires d'oxygène liés sont impliqués.

Dans l'oxydation catalysée par la laccase, le substrat perd un seul électron et forme un radical libre. Les radicaux aryloxy instables formés par les laccases peuvent subir d'autres réactions d'oxydation ou de réduction non enzymatiques, se coupler à d'autres structures phénoliques ou polymériser pour produire des produits intensément colorés. Les laccases ont des spécificités de substrat très larges et peuvent oxyder une variété de substrats, tels que les diphénols et polyphénols, les amines aromatiques et une gamme considérable d'autres composés.

Activité enzymatique de la laccase

Comme le montre l'image ci-dessus, la partie enzymatiquement active de la laccase implique un groupe de 4 ions cuivre à différents états d'oxydation. Le mécanisme catalytique commence par le transfert d'électron du substrat au site de cuivre T1 en raison de son potentiel redox plus élevé; l'électron obtenu à partir du cuivre T1 réduit passe ensuite à travers l'accepteur d'électrons intermédiaire, le site de cuivre T3 et finit par se retrouver au site de cuivre T2. Le cuivre T3 sert d'accepteur d'électrons dans le processus d'oxydation aérobie tandis que la présence du site de cuivre T2 est nécessaire en tant que site terminal de réduction d'oxygène.

On signale depuis longtemps que les laccases sont présentes dans certains champignons biodégradants de la lignine, avec une activité enzymatique importante où elles catalysent l'oxydation, y compris la formation de carbonyle, des composés aromatiques. Néanmoins, il existe des preuves considérables montrant l'affinité de la laccase pour les substrats non aromatiques, tels que les hydrocarbures saturés.

Champignons à laccase

La laccase est couramment produite par des champignons mais aussi par certaines bactéries, insectes et plantes. Du fait qu'elle est capable d'utiliser une grande variété de substrats phénoliques et non phénoliques, la laccase a des applications potentielles dans les industries alimentaires, pharmaceutiques et environnementales; de plus, il est utilisé depuis de nombreuses années dans le blanchiment de la pâte à papier.

Les laccases fongiques sont principalement des enzymes extracellulaires qui peuvent être récupérées du compost résiduel de la production industrielle de champignons comestibles comme Agaricus bisporus et Pleurotus ostreatus. Elle a également été isolée à partir de micro-organismes présents dans les eaux usées.

Le grand potentiel de la laccase réside dans sa capacité à oxyder la lignine, un composant des matériaux lignocellulosiques, cette caractéristique peut être largement exploitée sur le prétraitement pour la valorisation des déchets agro-alimentaires.

La laccase est l'une des enzymes qui s'intègre très bien dans le concept d'économie circulaire, ce concept a plus d'avantages que l'économie linéaire; basé sur la théorie "réduire-réutiliser-recycler".

Actuellement, les procédés de bioraffinerie sont en plein essor en raison de la nécessité de générer des biocarburants propres qui ne proviennent pas du pétrole. En ce sens, la laccase est capable de dégrader les matériaux lignocellulosiques qui servent de matière première dans ces processus, de sorte que le potentiel de l'enzyme est évident.

Laccol des arbres à laque

La laccase (benzènediol : oxygène oxydoréductase; EC 1.10.3.2) désigne une enzyme de la classe des oxydoréductases qui catalyse la transformation du laccol en laque. Elle catalyse la polymérisation oxydative des monolignols en lignine. L'enzyme laccase est considérée comme respectueuse de l'environnement car elle nécessite de l'oxygène moléculaire comme co-substrat pour la catalyse et elle donne de l'eau comme seul sous-produit.

La laccol est un phénol cristallin C₁₇H₃₁C₆H₃(OH)₂ présent dans la sève des arbres à laque, ou laquiers (Toxicodendron vernicifluum).

Laccases des peupliers

Les laccases sont codées par des familles multigéniques dans toutes les plantes supérieures étudiées à ce jour. Chez le peuplier, il a été caractérisé cinq laccases distinctes chez le peuplier. Dans le but d'élucider le rôle des laccases, des peupliers ont été modifiés avec quatre gènes différents (lac1, lac3, lac90 et lac110) dans l'orientation antisens, sous le contrôle d'un promoteur constitutif fort, le 35S CaMV. Les quatre populations de plantes antisens ont été criblées par analyse Northern Blot en utilisant 3′ UTR spécifique comme sonde. Les transformants avec de faibles niveaux résiduels de transcrit de laccase ont été sélectionnés pour une analyse plus approfondie.

En rapport avec "laccase"

• enzyme

  

  Une enzyme est un catalyseur biologique, presque toujours une protéine. Elle accélère le déroulement d'une réaction chimique spécifique dans la cellule.

• lignine

  

  La lignine est un polymère organique complexe contenant de l'oxygène qui, avec la cellulose, constitue le principal constituant du bois.

• oxydoréductase

  

  Un oxydoréductase est une enzyme qui catalyse le transfert d'électrons d'un substrat à un autre, via une réaction d'oxydo-réduction.

• phénol

  

  Le phénol est une substance organique comportant un noyau de benzène, et porteur d'un groupe hydroxyle (OH).