Plastocyanine
Définition
La plastocyanine, dans la chaîne photosynthétique de transfert des électrons, est une petite protéine de 10 kDa à un atome de cuivre transférant les électrons du complexe b6f au photosystème I. Elle est située sur le feuillet luminal du thylakoïde auquel elle est faiblement liée.
Illustration du rôle de la plastocyanine :
Rôle de la plastocyanine dans le contexte de la membrane thylakoïde dans laquelle ce processus opère avec la plastoquinone.
Explications
La plastocyanine est une protéine contenant du cuivre qui joue un rôle dans le processus de transport d'électrons associé à la photosynthèse. La plastocyanine est un donneur d'électrons issus du complexe b6f du photosystème I.
La plastocyanine est une métalloprotéine de cuivre bleu qui a été isolée des feuilles des plantes en raison de son abondance et de ses propriétés spectroscopiques. Sa fonction dans le schéma Z de la photosynthèse, où elle catalyse le transfert d'électrons du complexe Cytb6f vers PS I, a été établie en 1963 par l'analyse d'un mutant déficient en plastocyanine de Chlamydomonas reinhardtii. C. reinhardtii est une algue verte unicellulaire d'environ 10 micromètres de diamètre qui nage avec deux flagelles.
Rôle et fonction
La plastocyanine agit comme une protéine redox dans la photosynthèse oxygénée, transportant des électrons du cytochrome f à une protéine du photosystème I.
Comme donneur d'électrons, la plastocyanine sert d'agent de transfert d'électrons entre le complexe cytochrome qui suit le photosystème II et le point d'entrée du photosystème I du processus de transfert d'électrons non cyclique.
La plastocyanine joue également un rôle dans le transport cyclique d'électrons utilisé dans certains procaryotes photosynthétiques. Dans ce processus cyclique, la photosynthèse n'est utilisée que pour assurer la production d'ATP pour les besoins énergétiques immédiats, et la plastocyanine renvoie les électrons au photosystème I.
Découverte de la plastocyanine
La plastocyanine a été caractérisée biochimiquement à partir de nombreuses plantes terrestres, et c'était la première protéine Cu dont la structure a été résolue.
Lorsque les chercheurs ont en revanche analysé des algues et des cyanobactéries, ils n'ont pas pu isoler la plastocyanine de certaines d'entre elles, ce qui a conduit à la découverte qu'un cytochrome de type c soluble pouvait recouvrir son fonctionnent dans de nombreuses algues vertes et cyanobactéries. Ce cytochrome, nommé à l'origine pour son maximum d'absorption α (d'où c-552 ou c-553), a été classé sur la base de sa fonction et finalement nommé Cytc6.
La synthèse de plastocyanine (Cu) et de Cytc6 (Fe) s'est avérée réciproquement dépendante de la nutrition en Cu chez les cyanobactéries (Prochlorothrix hollandica, Anabaena et Synechocystis spp.) et les algues vertes (C. reinhardtii, divers Scenedesmus spp., et Pediastrum boryanum). Le phénomène a également été observé dans la nature.
Biochimie
La plastocyanine a été isolée des cyanobactéries, des algues et de toutes les plantes supérieures.31 Elle transfère des électrons du cytochrome f au P700+ (P680-P700), le double pigment chlorophyllien du photosystème I.
La plastocyanine du peuplier (Populus nigra) a été la première cuprédoxine à avoir ses trois structure dimensionnelle élucidée par cristallographie aux rayons X. Dans la plastocyanine oxydée, le CuII est coordonné à trois ligands forts, une cystéine et deux histidines, et un ligand faible, la méthionine, dans une géométrie tétraédrique déformée. Les trois ligands forts forment un plan trigonal, avec CuII positionné légèrement (0,36 Å) au-dessus du plan.
Enzyme de sauvegarde
La plastocyanine est un transporteur d'électrons essentiel qui transporte les électrons entre le cytochrome b6f et le PS I.
Les mutations de perte de fonction dans PCY1, le gène codant pour l'apoplastocyanine, entraînent la perte de la croissance photoautotrophe lorsque Chlamydomonas est cultivé dans des conditions riches en Cu, mais pas sous carence en Cu. Les cellules cultivées dans des conditions déficientes en Cu restent photosynthétiquement compétentes car elles sont capables de remplacer la plastocyanine par le cytochrome c6, une protéine contenant de l'hème qui est fonctionnellement équivalente. Le gène CYC6, qui code pour le cytochrome c6, est transcriptionnellement sensible au statut en Cu, son expression étant indétectable sauf en cas de carence en Cu.
L'activation transcriptionnelle de CYC6 s'accompagne d'une perte d'holoplastocyanine, résultant de la protéolyse induite de l'apoprotéine dans la lumière thylakoïde. Le remplacement de la plastocyanine par le cytochrome c6 en cas de carence en Cu ne se limite pas à Chlamydomonas, également présent dans de nombreuses algues et cyanobactéries.
Le centre du Cuivre
La plastocyanine (PC) est une protéine en feuillet β avec un atome de Cu qui agit comme centre redox. L'atome de Cu est coordonné à quatre résidus d'acides aminés (H87, H37, S84 et M92) dans une géométrie tétraédrique déformée.
Molécule de plastocyanine d'épinard :
La structure de la plastocyanine d'épinard : le centre cuivré. L'atome de cuivre dans PC (bleu foncé) est coordonné à deux histidines (H87 : vert clair; H37 : vert foncé), C84 (jaune) et M92 (cyan).
La géométrie tétraédrique déformée du centre Cu ainsi que la matrice protéique favorisent un transfert d'électrons efficace entre Cyt f et P700. Les électrons entrent et sortent du PC via le ligand H87 vers le cuivre, qui est situé à la surface de la molécule de PC.
Synonymes, antonymes
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