Légumine
Définition
Une légumine de légume, est une globuline végétale mise en réserve dans les graines des Fabacées. Chez les dicotylédones, la légumine est une holoprotéine de légumineuse. Elle désigne une protéine présente dans les graines des légumineuses, composée de 12 constituants, chacun ayant un poids moléculaire moyen de l'ordre de 33 000.
Structure de la légumine A :
La légumine de Pisum sativum. Les protéines de stockage sont généralement oligomères, c'est-à-dire qu'elles ont plusieurs sous-unités; chaque sous-unité, à son tour, peut avoir plus d'une chaîne polypeptidique. La protéine mature entière, l'holoprotéine, est donc une structure complexe.
Explications
Aussi appelée édestine, la fraction protéique de la légumineuse (globuline) est la principale (~75 %) protéine de stockage de la graine de chanvre. Les globulines de type légumineuse sont généralement désignées par des noms selon leur origine végétale comme la glycinine (soja), l'arachine (arachide) ou l'hélianthinine (tournesol).
Les légumines sont hexamères, c'est-à-dire composées de six sous-unités presque identiques, chacune avec une masse moléculaire d'environ 50–60 kDa. Chaque sous-unité, à son tour, est composée de deux chaînes polypeptidiques; α et β.
La plus grande chaîne α est hydrophile et a un pi faiblement acide; la plus petite chaîne β est plus hydrophobe et a un pi fortement basique. Les deux chaînes d'une sous-unité sont codées par un seul gène. Le produit primaire de traduction, le protomère ou le polypeptide naissant, porte les deux chaînes putatives, liées par une liaison peptidique. Le polypeptide naissant est inséré en co-traduction dans le réticulum endoplasmique, où le peptide signal est clivé et un pont disulfure est formé entre les deux chaînes putatives, donnant naissance à la prolégumine.
À quelques exceptions près, les deux chaînes ne sont pas glycosylées. Trois de ces sous-unités s'assemblent pour former un trimère, qui est la forme sous laquelle la prolégumineuse est transportée vers la vacuole de stockage. Dans la vacuole, un traitement et une "maturation" supplémentaires des polypeptides en holoprotéines interviennent. La liaison peptidique entre les deux chaînes putatives est clivée, mais comme elles sont déjà liées par un pont disulfure, les deux chaînes restent appariées.
Le clivage se déroule au niveau d'une liaison peptidique spécifique dans le précurseur de la préprotéine. Le clivage de la liaison peptidique est le signal pour que deux trimères se rejoignent et forment un hexamère. Les propeptides inclus dans les séquences d'acides aminés, dirigeant le transfert de la protéine vers la vacuole, sont également clivés.
céréales (par exemple, le blé, l'avoine et le riz), les prolamines et les protéines de type légumineuses, après traitement dans le réticulum endoplasmique, sont acheminées via le réseau de Golgi et trans-Golgi vers des vacuoles de stockage de protéines, comme dans les dicotylédones.
Dans certainesbiologique unique autre que de fournir de l'azote aminé pour la graine en germination. La glycinine, membre de la famille des légumines, est l'hexamère de poids moléculaire le plus élevé. La β-conglycinine, la famille des vicilines, est le plus petit trimère.
Les protéines de stockage du soja sont membres de grandes familles de protéines apparentées, les vicilines et les légumines, sans activitéSynonymes, antonymes
1 synonyme (sens proche) de "légumine" :
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