Occludine
Définition
L'occludine est une protéine de la famille des claudines, impliquée dans la formation des jonctions serrées trouvées dans les cellules épithéliales. Elle est un polypeptide de 522 acides aminés. Chez l'homme, l'occludine est codée par le gène OCLN. Les mutations du gène OCLN sont à l'origine du syndrome rare d'Aicardi-Goutières.
Une jonction serrée avec occludine et claudines :
L'occludine est une protéine intégrale d'un poids moléculaire de 65 kDa, qui est située dans des jonctions serrées et est leur composant principal avec les claudines. Structures schématiques des principales protéines bicellulaires des jonctions serrées. La jonction serrée (TJ) fait partie du complexe de jonction cellule-cellule. Les principales protéines bicellulaires de la TJ comprennent trois familles de protéines transmembranaires : l'occludine, les claudines et les molécules d'adhésion jonctionnelles (JAM) et quelques familles de protéines de la membrane intracellulaire périphérique telles que la zonula occludens (ZO), qui relient les molécules transmembranaires de la TJ au cytosquelette du filament d'actine.
Explications
L'occludine et les claudines (tétraspanines, dont plus de 20 ont été identifiées) définissent la présence de cette jonction et constituent la base moléculaire des brins de jonctions serrées, tandis que JAM-A peut remplir des fonctions accessoires telles que le recrutement de protéines associées aux jonctions serrées.
Les jonctions serrées ferment les espaces intercellulaires dans l'épithélium et protègent le corps à la fois de la déshydratation et des influences extérieures (par exemple du contenu acide de l'estomac avec un pH compris entre 1 et 2).
L'occludine est une protéine transmembranaire présente notamment dans les jonctions serrées pour assurer les fonctions de cohésion de cette structure cellulaire spécifique. Elle a été initialement identifiée dans des cellules endothéliales en 1984. Elle comporte quatre domaines transmembranaires en hélice alpha.
Rôle transmembranaire
Le rôle de l'occludine dans l'assemblage de la jonction serrée a d'abord été remis en question par l'observation que les cellules embryonnaires déficientes en occludine peuvent se différencier en cellules épithéliales polarisées avec des jonctions serrées structurellement et fonctionnellement intacts.
L'occludine est une protéine transmembranaire de 65 kD située aux marges TJ qui est associée aux protéines de signalisation cytosquelettiques, y compris ZO-1 et ZO-2. L'occludine est composée de quatre domaines transmembranaires avec les extrémités terminales de la protéine faisant face au cytoplasme, tandis que deux boucles extracellulaires traversent la fente intercellulaire. Le niveau de transcrit et la concentration en protéines de l'occludine dans les CE périphériques sont beaucoup plus faibles que dans les CE du cerveau, où l'occludine se localise autour des contacts cellule-cellule.
L'occludine contient de nombreux sites de phosphorylation, qui sont directement liés à la perméabilité aux substances. Le dysfonctionnement de l'occludine est observé dans de nombreuses conditions pathologiques, notamment le VIH, le cancer et la neuroinflammation. Plus précisément, une régulation à la baisse de l'expression de l'occludine de 55 kD est observée dans les tumeurs cérébrales de haut grade (grades III et IV). De plus, les conditions qui favorisent l'activation des MMP, telles que l'ischémie, stimulent la dégradation de l'occludine et l'ouverture de la BHE.
Histoire
L'occludine a été décrite pour la première fois en 1993 par Mikio Furuse et Shoichiro Tsukita (1953–2005). Ils ont fractionné des extraits de foie de poulet et ont trouvé une protéine d'une masse molaire de 55,9 kDa, composée de 504 acides aminés. Le tracé hydrophile a fortement rappelé aux scientifiques la protéine connexine (également quatre domaines transmembranaires près du N-terminal).
La première séquence d'occludine clonée provenait du rat-kangourou et devait avoir quatre domaines transmembranaires avec les extrémités N et C orientées cytoplasmiquement. Cependant, ces occludines qui ont été clonées par la suite à partir d'autres espèces (y compris l'homme) se sont avérées avoir cinq domaines transmembranaires prédits et auraient donc une configuration différente avec leur extrémité N-terminale extracellulaire. Le premier domaine extracellulaire, qui peut être fonctionnel dans l'adhésion intercellulaire, contient une forte proportion de résidus d'acides aminés tyrosine et glycine. La partie C-terminale de la molécule interagit avec TJP1/ZO-1 (OMIM 601 009), un domaine PUZ3 contenant la protéine des plaques de jonctions serrées.
Synonymes, antonymes
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