Phycoérythrine
Définition
La phycoérythrine est un pigment rouge, de type érythrine, appartenant à la famille des phycobiliprotéines. Le pigment est caractéristique des algues rouges, cyanobactéries et cryptomonades. La phycoérythrine permet d'absorber les radiations lumineuses de longueur d'onde courte, qui pénètrent en profondeur dans la mer.
Les spectres d'émission et d'absorption de la phycoérythrine :
De nombreuses applications et instruments ont été développés spécifiquement pour la R-phycoérythrine. Il est couramment utilisé dans les immunoessais tels que le FACS, la cytométrie en flux, les applications multimères/tétramères. Avec la nouvelle instrumentation disponible, R-PE est également bien adapté pour l'immunohistochimie (IHC).
Explications
On trouve ce pigment dans une algue rouge, la dulse Palmaria palmata.
Comme toutes les phycobiliprotéines, la phycoérythrine est composée d'une partie protéique, organisée dans une structure hexamérique de chaînes alpha et bêta, de façon covalente avec des chromophores appelés phycobilines.
Les paramètres spectroscopiques de la phycourobiline et de la phycoérythrobiline sur la phycoérythrine ont été déterminés. Des fragments tryptiques chromophorylés de la protéine ont été utilisés pour simuler l'environnement protéique et éviter les interférences avec d'autres chromophores dans la molécule.
Cas de la cyanobactérie Synechococcus
Les cyanobactéries Synechococcus sont répandues dans l'environnement marin, car la grande diversité de pigments au sein de leurs phycobilisomes collecteurs de lumière leur permet d'utiliser diverses longueurs d'onde de lumière pour la photosynthèse. Les phycobilisomes de Synechococcus sp. RS9916 contient deux formes de la protéine phycoérythrine (PEI et PEII).
Cas de l'algue Griffithsia monilis
La structure de la R-phycoérythrine (R-PE) de l'algue rouge Griffithsia monilis a été résolue à une résolution de 1,90 angström par remplacement moléculaire, en utilisant les coordonnées atomiques de la phycocyanine cyanobactérienne de Fremyella diplosiphon comme modèle. Le facteur R cristallographique du modèle final est de 17,5 % pour des réflexions comprises entre 100 et 1,90 angström. Le modèle est constitué d'un dimère (alpha-bêta) avec une dyade interne non cristallographique et un fragment du gamma-polypeptide.
L'alpha-polypeptide (164 résidus d'acides aminés) a deux phycoérythrobilines liées de manière covalente aux positions alpha82 et alpha139. Le bêta-polypeptide (177 résidus) a deux phycoérythrobilines liées aux résidus bêta82 et bêta158 et une phycourobiline liée de manière covalente aux anneaux A et D aux résidus bêta50 et bêta61, respectivement. La densité électronique du gamma-polypeptide est principalement moyennée par une symétrie cristallographique triple, mais un dipeptide (Gly-Tyr) et un seul Tyr pourraient être modélisés. Ces deux résidus tyrosine du gamma-polypeptide sont à proximité immédiate des phycoérythrobilines en position bêta82 de deux bêta-polypeptides liés à la symétrie et sont liés par la même dyade non cristallographique que le dimère (alpha-bêta).
Synonymes, antonymes
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