Énolase

Définition

L'énolase est une enzyme de la glycolyse (classe des lyases) qui catalyse la transformation du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate. Lors de cette réaction, le départ d'une molécule d'eau s'accompagne de la formation d'une liaison énolphosphate riche en énergie. Elle permet le transfert du groupement phosphoryle sur un ADP par le pyruvate kinase.

La phosphopyruvate hydratase, ou plus simplement l'énolase (EC 4.2.1.11), est une métalloenzyme qui catalyse la transformation du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate au cours de la glycolyse. L'enzyme peut également catalyser la réaction inverse, en fonction de la concentration des substrats dans le milieu. Contrairement aux enzymes isomères, l'énolase ne déplace pas l'équilibre d'une réaction vers sa forme énolique mais grâce à une condensation, elle "crée" la forme énolique.

L'énolase et ses réactions :

L'énolase est une enzyme glycolytique qui catalyse l'inter-conversion du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate. En incrustation, élimination de l'eau du 2-phosphoglycérate : le phosphate a déjà été placé sur C2 du glycérate de l'enzyme précédente. Le pH optimal de l'enzyme est de 6,5.

Explications

L'énolase est présente dans tous les tissus et organismes capables de fermentation ou de glycolyse. Il a été découvert par Lohmann et Meyerhof en 1934, et a été purifié à partir de diverses sources biologiques, notamment des muscles et des érythrocytes. L'énolase a trois sous-unités appelées α, β et γ, qui peuvent être combinées dans des dimères qui sont des isoenzymes; les combinaisons possibles sont cinq : αα, αβ, αγ, ββ et γγ.

Dans une glycolyse, l'enzyme énolase favorise la formation d'une double liaison dans le 2-phosphoglycérate, en éliminant une molécule d'eau formée par l'hydrogène de C2 et l'OH de C3. Le résultat est le phosphoénolpyruvate.

Il existe cinq types différents d'énolase chez l'homme. La en-énolase est omniprésente dans le cytoplasme cellulaire. La Β-énolase est principalement présente dans les tissus musculaires. La L-énolase est spécifique des tissus neuronaux.

L'enzyme fait partie d'une superfamille enzymatique, qui contient un très grand nombre d'énolases. La réaction catalysée, celle de la déshydratation, est identique pour tous les membres de la famille; la spécificité des enzymes individuelles est liée au substrat unique sur lequel elles sont capables d'agir.

L'enzyme a un mécanisme d'action favorisé par un ion Mg²⁺ qui lie le substrat à l'enzyme dans la bonne position. Grâce à un second ion Mg²⁺, la catalyse est plus efficace (elle crée également une liaison avec le substrat). Dans tous les cas, la réaction proprement dite est réalisée au voisinage d'un résidu histidine.

Transfert d'énolase

Une expression altérée de l'énolase est fréquemment observée dans le cancer et explique l'effet Warburg, une réponse adaptative des cellules tumorales à l'hypoxie. En plus de sa fonction catalytique, ENO-1 présente d'autres activités, qui dépendent fortement de sa localisation cellulaire et extracellulaire.

Par exemple, l'association d'ENO-1 avec la membrane mitochondriale s'est avérée importante pour la stabilité de la membrane mitochondriale, et la séquestration d'ENO-1 à la surface cellulaire était cruciale pour la protéolyse péricellulaire médiée par la plasmine. Cette dernière activité d'ENO-1 permet à de nombreux agents pathogènes, mais également aux cellules immunitaires et cancéreuses, d'envahir les tissus, entraînant ainsi une infection, une inflammation ou la formation de métastases.

La capacité d'ENO-1 à conduire autant de processus divers se reflète dans sa contribution à un grand nombre de pathologies, notamment le diabète de type 2, l'hypertrophie cardiovasculaire, les infections fongiques et bactériennes, le cancer, le lupus érythémateux disséminé, la fibrose hépatique, la maladie d'Alzheimer, la maladie rhumatoïde, l'arthrite et la sclérose systémique.

En rapport avec "énolase"

• déhydratase

  

  Une déhydratase, ou une déshydratase, est une enzyme qui catalyse l'élimination d'un oxygène et de deux hydrogènes d'un composé organique sous forme d'eau.

• pyruvate

  

  Le pyruvate est l'anion de formule CH₃-CO-COO⁻ qui est la base conjuguée de l'acide pyruvique.

• acyl-hydrolase

  

  Une acyl-hydrolase est une enzyme de type hydrolase à radical (R-CO)- susceptible de dissoudre les molécules à liaison acyle en fixant de l'eau.

• aldolase

  

  L'aldolase est une enzyme, présente dans certains tissus, qui catalyse la conversion des phosphates du fructose en glycéraldéhyde et dihydroxyacétone.